Домашнее задание

Решить ситуационные задачи

1. Какой ионообменник вы будете использовать для выделения из тканевых белков гистонов и каким элюирующим буфером можно снять такой белок? Объясните почему?

2. У больного в послеоперационном периоде содержание общего белка – 52 г/л, на долю альбуминов приходится 33%. К каким осложнениям это может привести? Какие лечебные мероприятия целесообразно провести?

3. Ребенок перенес инфекционное заболевание. Какие изменения в составе белковых фракций крови можно ожидать?

4. У больного обнаружены в плазме крови “патологические белки”, не существующие в нормальных условиях. Как называются эти состояния? О каком заболевании говорит появление миеломных белков?

5. У больного с хроническим заболеванием почек количество белка в сыворотке крови составило 55 г/л, а альбуминов – 28 г/л. Как называется подобное состояние? Каковы его причины?

СПИСОК ОСНОВНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

1. Лекции по биохимии.

2. Северин Е.С. Биохимия. М. 2003

3. Березов Т.Т., Коровкин В.Ф. Биологическая химия 2000

4. Строев В.А. Биологическая химия. 1986

5. Николаев А.Я. Биологическая химия.1989

6. Северин Е. С. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. М. 2001

СПИСОК ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

1. Страйер Л. Биохимия М. Мир 1984

2. Уайт А., Хенглер Ф. Смит Э. и др. Основы биохимии. М. 1981

3. Марри Р. Греннер Д. Биохимия человека. 1993

Занятие 4 Ферменты. Свойства. Механизм действия.

1. Цель занятия

2. 1. Исходя из химической природы ферментов, понять их строение, свойства, механизм действия простых и сложных ферментов.

2. Понять принципы качественного и количественного определения активности ферментов в биологических жидкостях, тканях или их экстрактах.

3. Исследовать зависимость ферментативной активности от t° и pН среды на примере реакции, катализируемой a-амилазой.

4. Научиться анализировать полученные результаты, сформулировать понятия об оpt t° и pН среды для работы фермента и уметь объяснить причины различной активности a- амилазы в условиях разного t° режима и pН среды.

5. Получить представление о возможности использования знаний о свойствах ферментов в медицинской практике.

Вопросы для подготовки к занятию

1. Химическая природа ферментов. Изоферменты (на примере ЛДГ и МДГ). Проферменты (зимогены). Мультиферментные комплексы.

2. Структурно - функциональная организация ферментных белков: активный центр, его свойства. Контактный и каталитический участки активного центра ферментов.

3. Кофакторы ферментов: химическая природа, классификация, роль в биологическом катализе. Роль витаминов в построении кофакторов. Коферменты и простетические группы.

4. Общие свойства ферментов: зависимость активности ферментов от реакции среды и температуры: биологическое и медицинское значение этих свойств ферментов. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности. Биологическое значение специфичности действия ферментов.

5. Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические модуляторы ферментов. Зависимость активности ферментов от конформации белков.

6. Механизм действия ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Константа Михаэлиса.

7. Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды активирования и ингибирования ферментов. Биологическое и медицинское значение активаторов и ингибиторов ферментов.

8. Номенклатура и классификация ферментов.

9. Принципы количественного и качественного определения активности ферментов. Единицы активности.

10. Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.

11. Применение ферментов как лекарственных препаратов.