Бх лекция Belki-2012

Эндопептидазы расщепляют внутрицепочечные связи, при этом образуются окончательные фрагментыдипептиды.

Дальнейшее расщепление происходит под действием ди, три, карбокси N-и С-

концевых пептидаз и образуются свободные аминокислоты.

21

Эндопептидазы

Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот - лиз и арг

Химогидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными трипсин группами ароматических аминокислот ( фен, тир, три)

Эластаза гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами маленьких алифатических аминокислот (гли, ала, сер)

Экзопептидазы

Карбоксиотщепляет нейтральные аминокислоты от С концапептидов

пептидаза

А

Карбоксиотщепляет основные аминокислоты от С конца пептидов

пептидаза

В

Механизм транспорта аминокислот через кишечную стенку такой же, как

иу глюкозы -

спомощью Na-К- АТФ-азы.

Вмембранах многих клеток ( кишечник, эпителий канальцев, где большая всасывающая каемка) имеется ГГТП-

γ( гамма)- глутамилтранс пептидаза. Путем пяти реакций он обеспечивает перенос аминокислот через внеклеточное пространство в клетки и далее в кровь.

22

Существуют более 20 транспортных систем для переноса аминокислот по разным критериям это:

Натрийзависимые, натрийНезависимые, системы положительно и отрицательно заряженные, системы для транспорта нейтральных и полярных аминокислот, и нескольких аминокислот сразу.

Процессы гниения и брожения

Большая часть аминокислот всасывается в тонком кишечнике. Оставшаяся непереваренная часть аминокислот попадает в толстый кишечник, где всасывается значительное количество воды и кишечное содержимое становится твердым.

23

В этот период проявляется и бактериальная активность.

В процессе гниения и брожения( под действием кишечной микрофлоры)

образуются газыСО2, СН4, Н2, N2, , также сероводород, уксусная,

масляная и пропионовая кислоты. Фосфатидилхолин переходит в холин-нейрин

Чем больше белка, тем ниже бывает рН, и больше нагрузка на печень.

Все продукты распада белков попадают в v. portae, и печень, где происходит их детоксикация. Орнитин и лизин при декарбоксилировании переходят в путресцин и кадаверин( т.н. трупные яды)

24

Уровень животного индикана в крови является критерием состояния толстой кишки человека.

Индикан выделяется с мочой. При увеличении процессов гниения, количество индола, индоксила увеличиваетсячто является ранним признаком почечной недостаточности, и указывает на скрытые заболевания кишечника.

Всосавшиеся аминокислоты через

v. portae, попавшие в печень, далее попадают в кровоток.

Кровь освобождается от свободных аминокислот очень быстро. Уже через 5 минут 85-100% аминокислот попадает в почки.

Мозг быстро поглощает- МЕТ, ГИС,

ГЛИ, АРГ, ГЛУ. ТИР,

а ЛЕЙ, ЛИЗ, и ПРО – очень медленно.

57% аминокислот в печени метаболизируется, причем 20% из них идет на биосинтез белка, 14% остается в печени,

а 23% выделяется в свободном виде.

25

Спасибо за внимание!

26

Тканевой метаболизм аминокислот.(Белки-2) Лекция 18

К.б.н., доцент Валентина Тимофеевна Свергун,

доцент кафедры биохимии ГомГМУ

Содержание лекции

1.Основные реакцииобмена аминокислот -реакциипо радикалу -реакциина карбоксильнуюгруппу -реакции на аминогруппу

2.Аммиак,пути его образования,токсичность

3.Пути детоксикацииаммиака

4.Пути вступления аминокислотв ЦТК

27

Пути утилизации аминокислот:

1.Биосинтез белка

2.Синтез олигопептидов (либеринов, статинов )

3.Биогенных аминов

4.Мочевины

5.Креатина, креатинфосфата

АК 6. Азотистые основания 7. Аминоспирты

8.Никотинамид

9.Желчные кислоты

10.Реакции обезвреживания и энергообмена

Кроме индивидуальных путей обмена, известен ряд превращений,общий почти для всех аминокислот. Это реакции:

1.по радикалу (R)-реакции гидроксилирования

( Про----> o-Про)

разрыва радикала(образованиеVit PP из ТРП);

2.Реакции на --СООН группудекарбоксилирование(образование биогенных аминов,ГИС гистамин)

3.Реакции на группу NH2- дезаминирование 4х типов:

Виды прямого дезаминирования

В о сс тан о в и т е л ь н о е д еза м и н и р о в ан и е

28

Окислительное дезаминирование

Трансаминирование аминокислот

окислительное дезаминированиепрямое

Первая стадия является ферментативной с образованием промежуточного продуктаиминокислоты, которая спонтанно, без участия фермента, распадается на аммиак и α- кетокислоту.

Этот тип реакций наиболее распространен в тканях

29

ГЛУ+NAD+--- иминоглут кислота + НОН-

--- α- кетоглутарат + NADH+H+ + NH3

Первая стадия катализируется ГДГ (анаэробный фермент). Вторая стадия проходит спонтанно. Реакцияобратима!

ГДГсостоит из 6 субъединиц и проявляет свою активность только в мультимерной форме.

При диссоциации ГДГ на субъединицы, в присутствии NADH2, ГТФ, стероидных гормонов), она теряет свою Глутаматдегидрогеназную функцию, но приобретает способность дезаминировать другие аминокислоты (аланин). ГДГрегуляторный, аллостерический фермент.

Все остальные аминокислоты могут окисляться и дезаминироваться только непрямым путем ( т.е. через дополнительную стадию трансаминирования).

Коферментом трансаминаз является фосфорилированная форма Vit В6- пиридоксальфосфат, который в процессе реакции обратимо превращается в пиридоксальаминфосфат

30