3. Класифікація ферментів
і характеристика деяких груп.
За першим історія вивчення ферментів класифікації їх ділили на дві групи: гидролазы, що прискорюють гидролитические реакції, і десмолазы, що прискорюють реакції не гидролитического розпаду. Потім була спроба розбити ферменти на класи за кількістю субстратів, що у реакції. Відповідно до цим ферменти класифікували втричі групи. 1. Катализирующие перетворення двох субстратів одночасно у обох напрямках: А+В)С+D. 2. Ускоряющие перетворення двох субстратів у прямій реакції і самого в зворотної: А+В)С. 3. Обеспечивающие каталітичне видозміну одного субстрату як і прямий, і у зворотної реакції: А)В.
Одночасно розвивалося напрям, де у основу класифікації ферментів було покладено тип реакції, яка піддається каталитическому впливу. Поруч із ферментами, які прискорюють реакції гідролізу (гидролазы), прокуратура вивчила ферменти, що у реакціях перенесення атомів і атомних груп (феразы), в ізомеризації (изомеразы), розщепленні (лиазы), різних синтезах (синтетазы) тощо. буд. Цей напрям у класифікації ферментів виявився найбільш плідним, оскільки об'єднувало ферменти до груп за надуманим, формальними ознаками, а, по типу найважливіших біохімічних процесів, що у основі життєдіяльності будь-якого організму. За цим принципом все ферменти ділять на 6 класів.
1. Оксидоредуктазы - прискорюють реакції окислення - відновлення. 2. Трансферазы - прискорюють реакції перенесення функціональних груп, і молекулярних залишків. 3. Гидролазы - прискорюють реакції гидролитического розпаду. 4. Лиазы - прискорюють не гидролитическое відщеплення від субстратів певних груп атомів із заснуванням подвійний зв'язку (чи приєднують групи атомів по подвійний зв'язку). 5. Изомеразы - прискорюють просторові чи структурні зміни межах однієї молекули. 6. Лигазы - прискорюють реакції синтезу, пов'язані з розпадом багатих енергією зв'язків. Ці класи і покладено основою нової наукової класифікації ферментів.
До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, катализирующие реакції окислення - відновлення. Окисление протікає як процес відібрання атомів М (електронів) від субстрату, а відновлення - як приєднання атомів М (електронів) до акцептору.
До класу трансфераз входять ферменти, що прискорюють реакції перенесення функціональних груп, і молекулярних залишків від однієї сполуки до іншого. Це з найбільш великих класів: він налічує близько 500 індивідуальних ферментів. Залежно від характеру які угруповань розрізняють фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, які переносять одноуглеродные залишки (метилтрансферазы, формил-трансферазы), та інших. Наприклад, амидазы прискорюють гідроліз амідів кислот. У тому числі значної ролі в біохімічних процесів у організмі грають уреаза, аспарагиназа і глутаминаза.
Уреаза була однією із перших белков-ферментов, здобутих у кристалічному стані. Це однокомпонентный фермент (М=480000), молекула його глобулярна і складається з 8 рівних субодиниць. Уреаза прискорює гідроліз сечовини до NН3 і СО2.
Характерні риси дії ферментів класу лигаз (синтетаз) виявлено зовсім недавно зв'язку з значними успіхами до вивчення механізму синтезу жирів, білків і вуглеводів: Виявилося, старі уявлення про утворення цих сполук, за якими вони виникають при зверненні реакцій гідролізу, неправдиві. Шляхи їх синтезу принципово інші.
Головна їх особливість - спряженість синтезу з розкладом речовин, здатних поставляти енергію реалізації биосинтетического процесу. Однією з таких природних сполук є АТФ. При відриві від неї молекули у присутності лигаз однієї чи двох кінцевих залишків фосфорної кислоти виділяється дуже багато енергії, використовуваної для активирования реагують речовин. Лигазы ж каталитически прискорюють синтез органічних з'єднання з активованих з допомогою розпаду АТФ вихідних продуктів. Отже, до лигазам ставляться ферменти, катализирующие з'єднання друг з одним двох молекул, пов'язана з гидролизом пирофосфатной зв'язку в молекулі АТФ чи іншого нуклеозидтрифосфата.
Механізм дії лигаз вивчений ще досить, але, безсумнівно, він дуже складний. Нерідко доведено, що зі що у основний реакції речовин спочатку дає проміжне з'єднання з фрагментом розпаду молекули АТФ, а за цим зазначений проміжний продукт взаємодіє з іншим партнером основний хімічної реакції із заснуванням кінцевий продукт.
По будовою ферменти може бути однокомпонентными, простими білками, і двухкомпонентными , складними білками. У другий випадок у складі ферментів можна знайти додаткова група небелковой природи.
Свого часу виникли різні найменування білкової частини й додаткової групи в двухкомпонентных ферментах.
Добавочную групу, міцно пов'язану, не отделяемую від білкової частини, називають простетической групою; на відміну цього додаткову групу, легко отделяющуюся від апофермента і здатна самостійно існувати, зазвичай називають коферментом.
Хімічна природа найважливіших коферментів було з'ясовано у роки нашого століття завдяки трудам Про. Варбурга, Р. Куна, П. Карра та інших. Виявилося , що здебільшого роль коферментів в двухкомпонентных ферментах грають більшість вітамінів ( Є, До, В1, В2, В6, В12, З повагою та ін. ) чи сполук, побудованих за участю вітамінів.
3. Вітаміни.