Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Шпоры / Азотсод..doc
Скачиваний:
62
Добавлен:
06.12.2013
Размер:
2.36 Mб
Скачать

86)Непрямое дезаминирование.

Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы – аспартат-аминотрансфераза (AcAT) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции:

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся деструкцией клеток, приводят к выходу трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, уже через 3–5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АсАТ в сыворотке крови резко повышается (в 20–30 раз). Максимум активности обеих трансаминаз крови приходится на конец первых суток, а уже через 2–3 дня при благоприятном исходе болезни уровень сывороточных трансаминаз возвращается к норме. Напротив, при затяжном процессе или наступлении повторного инфаркта миокарда наблюдается новый пик повышения активности этих ферментов в крови. Этим объясняется тот факт, что в клинике трансаминазный тест используется не только для постановки диагноза, но и для прогноза и проверки эффективности лечения . При поражениях клеток печени, например при гепатитах, также наблюдается гипертрансаминаземия (за счет преимущественного повышения уровня АлАТ), но она имеет более умеренный и затяжной характер, а повышение активности трансаминазы в сыворотке крови происходит медленно. При различного рода коронарной недостаточности (стенокардия, пороки сердца и др., кроме инфаркта миокарда) гипертрансаминаземия или не наблюдается, или незначительна. Определение активности трансаминаз в сыворотке крови при заболеваниях сердца следует отнести к дифференциально-диагностическим лабораторным тестам. Повышение уровня трансаминаз в сыворотке крови отмечено, кроме того, при некоторых заболеваниях мышц, в частности при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной мышечной дистрофии.

87)Источники аммиака в организме.

Аммиак оказывает на клетки сильное токсическое действие. Основным путем обезвреживания аммиака в печени является образование мочевины (цикл мочевины, см. рис. 185). Главным источником аммиака в почках служит глутамин (уровень глутамина в крови составляет 0,5-0,7 мМ). Глутамин — один из конечных продуктов азотистого обмена, поступающий в кровь из мышц, головного мозга, печени и являющийся важнейшей транспортной формой аммиака в крови. В почках аммиак высвобождается из глутамина за счет гидролиза амидной группы [4] Вторая молекула аммиака образуется при окислительном дезаминировании глутамата с образованием 2-оксоглутаровой кислоты (см. рис. 181). Эта реакция катализируется глутаматдегидрогеназой [5] в присутствии НАД+ или HАДФ+ в качестве коферментов. Через 2-оксоглутарат этот процесс сопряжен с циклом лимонной кислоты. В качестве источника аммиака могут использоваться и другие аминокислоты, прежде всего аланин, а также серин, глицин и аспарагиновая кислота.

Аммиак диффундирует через клеточные мембраны в просвет канальца (в мочу), где соединяется с протонами, образуя соответствующую кислоту, ион аммония. В этой форме он уже не может реабсорбироваться мембранами клеток почечных трубочек и поэтому экскретируется в составе мочи. В сутки из организма выводится 30-50 ммолей аммиака.

При определенных изменениях обмена веществ выведение аммиака может быть полностью подавлено или существенно увеличено. Решающим фактором является величина рН крови, которая обычно составляет 7,4 (см. рис. 281). Если рН сдвигается в кислую область (ацидоз), выведение ионов аммония (аммиак + протон) усиливается. Это происходит за счет индукции синтеза глутаминазы, активность которой при ацидозе возрастает. То же происходит, например, при закислении организма за счет образования кетоновых тел при голодании и диабете. При сдвиге рН в щелочную область (алкалоз ) выведение аммиака, напротив, подавляется.

Соседние файлы в папке Шпоры