
- •1.Строение и свойства моносахаридов.
- •2.Происхождение (синтез) углеводов на Земле. Моносахариды и их биологическая роль.
- •3.Производные моносахаридов. Олигосахариды.
- •4.Полисахариды (гликаны). Гетерополисахариды (гетерогликаны). Их значение.
- •5.Классификация липидов. Жирные кислоты. Нейтральные липиды.
- •6.Фосфолипиды. Сфинголипиды.
- •7.Общая характеристика белков. Элементарный состав белков и содержание их в тканях и органах.
- •8.Гидролиз белков. Аминокислоты. Общие свойства аминокислот.
- •10.Связи аминокислот в молекуле белка. Строение белковых молекул.
- •11.Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса белков.
- •12.Методы осаждения и коагуляции белков. Денатурация белков.
- •13.Классификация белков. Простые белки. Сложные белки – протеиды.
- •14.Белки-ферменты. Состав нуклеиновых кислот.
- •15.Структура мононуклеотидов. Состав и структура рибонуклеиновых кислот.
- •16.Информационная рнк. Транспортная рнк. Рибосомальная рнк.
- •17.Общая характеристика витаминов. Классификация и номенклатура витаминов.
- •18.Жирорастворимые витамины.
- •19.Водорастворимые витамины. Их биологическая роль.
- •20.Общие сведения о ферментах. Молекулярная организация ферментов.
- •21.Регуляця активности ферментов. Механизм действия ферментов.
- •22. Общая характеристика действия ферментов. Общие свойства ферментов.
- •24.Механизм действия гормонов. Гормоны щитовидной железы.
- •25.Гормноы паращитовидной железы. Гормоны поджелудочной железы.
- •26.Гормоны надпочечников. Гормоны мозгового слоя надпочечников.
- •27.Гормоны коры надпочечников. Гормоны половых желёз.
- •28.Гормоны гипофиза. Эпифиз. Гормоны гипоталамуса.
- •29.Пути превращения энергии в организме. Методы изучения обмена веществ.
- •30.Дыхательный коэффициент. Метод балансовых опытов.
- •31.Изотопный метод. Методы изолированных органов.
- •32.Теория биологического окисления и окислительно-восстановительный потенциал.
- •33.Окислительные ферменты и транспорт электронов. Дыхательная цепь.
- •34.Механизм обезвреживания (нейтрализации) аммиака в организме животных.
- •35.Значение углеводов для организма животного. Переваривание углеводов.
- •36.Регуляция обмена гликогена. Окисление углеводов.
- •37.Механизм анаэробного расщепления углеводов в тканях животного (гликогенолиз, гликолиз).
- •39.Переваривание и всасывание жиров. Окисление жирных кислот.
- •40.Биосинтез липидов. Биосинтез холестерола.
- •41.Биологическая ценность белка.
- •42.Нормы белка и аминокислот в питании животных. Белковые резервы организма. Обмен простых белков.
- •43.Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных.
- •44.Всасывание продуктов гидролиза белковых веществ.
- •45.Особенности переваривания белков у жвачных животных.
- •46.Распад белков в тканях и его биологическое значение.
- •47)Биосинтез аминокислот в организме.
- •48)Пути использования свободных аминокислот.
- •49)Биосинтез белков. Современные представления о процессе биосинтеза белков.
- •50)Основные этапы биосинтеза белка и его регуляция.
- •51)Биосинтез белков в митохондриях. Дезаминирование аминокислот.
- •52)Биосинтез нуклеиновых кислот. Особенности обмена белков у птиц.
- •53)Некоторые вопросы патологии обмена белков и аминокислот.
- •54)Связь между обменом белков и нуклеиновых кислот, углеводов, липидов
- •55. Вода, ее содержание и роль в организме. Регуляция водного обмена.
- •56. Потребность животного организма в минеральных веществах, их поступление и выделение.
- •57. Физико-химические свойства крови. Буферные системы крови.
- •58. Плазма крови и ее химический состав.
- •59. Форменные элементы крови. Лимфа. Биологическое значение.
- •60. Белки мышц. Роль актино-миозинового комплекса.
7.Общая характеристика белков. Элементарный состав белков и содержание их в тканях и органах.
Белки – высокомолекулярные биологические полимеры, построенные из остатков α-аминокислот. Белки входят в состав всех живых существ и составляют основу структурной организации каждой клетки, органа и всего организма. Белки служат не только основой структуры тела, но и основой обмена веществ, выполняя в нём функцию катализаторов. Все ферменты-катализаторы являются белками, которые обеспечивают определённую направленность и высокую скорость химических реакций, а также взаимосвязь биохимических процессов всего организма. Большинство гормонов представляют собой белки, белковоподобные вещества – полипептиды или продукты белкового обмена. Белки выполняют защитную роль. В основе естественного и искусственного иммунитета организма животных лежат антитела, по химической природе являющиеся белками. Благодаря таким белкам, как гемоглобин и миоглобин, в организме осуществляется функция дыхания, т.е. перенос кислорода к тканям и транспорт углекислоты к лёгким. Различные белки мышц (актин, миозин, актомиозин), обеспечивающие сокращение и расслабление мышц, обусловливают все формы механического движения. Способность к росту, размножению, раздражимости и нервно-психическим функциям организмы обязаны белкам. Важным признаком белков служит наличие в них азота, который входит в белковую молекулу преимущественно как элемент аминокислот. В белках содержится из расчёта на сухую массу (%): углерода 49-55, кислорода 21-23, азота 15-17, водорода 6-8, серы 0,2-3, фосфора 1-2. Концентрация белков в некоторых тканях и органах сельскохозяйственных животных (процент от массы сухой ткани): головной мозг 45, лёгкие 82, сердечная мышца 60, печень 63, селезёнка 84, скелетные мышцы 80, кожа 63. Содержание белка в различных тканях животного организма неодинаково. Все интенсивно метаболизирующие ткани содержат очень много белка.
8.Гидролиз белков. Аминокислоты. Общие свойства аминокислот.
Наиболее простым и доступным способом расщепления сложной белковой молекулы на её структурные элементы является кипячение белка с концентрированными кислотами или щелочами, а также инкубация его с протеолитическими ферментами. Структура, физико-химические и биологические свойства белков в значительной степени зависят от природы аминокислот. Аминокислоты являются производными карбоновых кислот, у которых дин или два атома водорода в углеводородном радикале замещены аминогруппой. По химическому строению аминокислоты можно разделить на три ряда – ациклический (жирный), ароматический и гетероциклический. Все аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, на вкус сладковатые, кисло-сладкие, безвкусные и горькие. Большинство аминокислот хорошо растворимы в воде, особенно глицин, аланин, серин, аспарагиновая кислота. Некоторые аминокислоты(цистеин, цистин, тирозин) плохо растворяются в воде. Водные растворы их имеют нейтральную слабощелочную и слабокислую реакцию. Для каждой аминокислоты существует своя изоэлектрическая точка, т.е. такое их состояние, при котором образуется одинаковое количество положительно и отрицательно заряженных ионов и они не передвигаются в электрическом поле ни к катоду, ни к аноду. 9.Определение аминокислотного состава белков.
При гидролизе белков получается смесь аминокислот различного строения, что и послужило началом для исследования строения белков. Эта смесь аминокислот для каждого данного белка имеет свой определённый качественный и количественный состав. Среди разных методов выделения и раздельного определения аминокислот из смесей особого внимания заслуживают способы хроматографии и электрофореза. Распределительная хроматография. В основу метода положено разделение веществ между двумя жидкими фазами, одна из которых задерживается твёрдым носителем, а другая представляет собой подвижный раствор. Наиболее распространённый метод распределительной хроматографии – на фильтровальной бумаге, которая выполняет роль инертного носителя неподвижной фазы – воды, а подвижной фазой служит органический растворитель, который свободно поглощается порами бумаги и поднимается вверх. Ионообменная хроматография. Дальнейшим усовершенствованием принципа распределительного разделения явился метод ионобменной хроматографии, в котором разделение аминокислот основано на различиях в их кислотно-основных свойствах. Разделение проводится в специальных колонках, заполненных какой-либо синтетической смолой, содержащей фиксированные заряженные группы. Существуют два основных типа ионообменных смол: катионообменные и анионообменные. Электрофорез. Сущность метода состоит в том, что каплю смеси аминокислот (гидролизат) наносят на лист фильтровальной бумаги, который затем смачивают буферным раствором с определённым рН. Края листа помещают в электродные сосуды и налагают высоковольтное электрическое поле, одновременно охлаждая бумагу в холодильной камере. Скорость движения аминокислот в электрическом поле зависит от величины заряда, молекулярной массы и разницы потенциалов на электродах. Благодаря этому разные аминокислоты, содержащиеся в смеси или белковом гидролизате. По-разному распределяются в отдельных зонах электрического поля.