- •1.Строение и свойства моносахаридов.
- •2.Происхождение (синтез) углеводов на Земле. Моносахариды и их биологическая роль.
- •3.Производные моносахаридов. Олигосахариды.
- •4.Полисахариды (гликаны). Гетерополисахариды (гетерогликаны). Их значение.
- •5.Классификация липидов. Жирные кислоты. Нейтральные липиды.
- •6.Фосфолипиды. Сфинголипиды.
- •7.Общая характеристика белков. Элементарный состав белков и содержание их в тканях и органах.
- •8.Гидролиз белков. Аминокислоты. Общие свойства аминокислот.
- •10.Связи аминокислот в молекуле белка. Строение белковых молекул.
- •11.Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса белков.
- •12.Методы осаждения и коагуляции белков. Денатурация белков.
- •13.Классификация белков. Простые белки. Сложные белки – протеиды.
- •14.Белки-ферменты. Состав нуклеиновых кислот.
- •15.Структура мононуклеотидов. Состав и структура рибонуклеиновых кислот.
- •16.Информационная рнк. Транспортная рнк. Рибосомальная рнк.
- •17.Общая характеристика витаминов. Классификация и номенклатура витаминов.
- •18.Жирорастворимые витамины.
- •19.Водорастворимые витамины. Их биологическая роль.
- •20.Общие сведения о ферментах. Молекулярная организация ферментов.
- •21.Регуляця активности ферментов. Механизм действия ферментов.
- •22. Общая характеристика действия ферментов. Общие свойства ферментов.
- •24.Механизм действия гормонов. Гормоны щитовидной железы.
- •25.Гормноы паращитовидной железы. Гормоны поджелудочной железы.
- •26.Гормоны надпочечников. Гормоны мозгового слоя надпочечников.
- •27.Гормоны коры надпочечников. Гормоны половых желёз.
- •28.Гормоны гипофиза. Эпифиз. Гормоны гипоталамуса.
- •29.Пути превращения энергии в организме. Методы изучения обмена веществ.
- •30.Дыхательный коэффициент. Метод балансовых опытов.
- •31.Изотопный метод. Методы изолированных органов.
- •32.Теория биологического окисления и окислительно-восстановительный потенциал.
- •33.Окислительные ферменты и транспорт электронов. Дыхательная цепь.
- •34.Механизм обезвреживания (нейтрализации) аммиака в организме животных.
- •35.Значение углеводов для организма животного. Переваривание углеводов.
- •36.Регуляция обмена гликогена. Окисление углеводов.
- •37.Механизм анаэробного расщепления углеводов в тканях животного (гликогенолиз, гликолиз).
- •39.Переваривание и всасывание жиров. Окисление жирных кислот.
- •40.Биосинтез липидов. Биосинтез холестерола.
- •41.Биологическая ценность белка.
- •42.Нормы белка и аминокислот в питании животных. Белковые резервы организма. Обмен простых белков.
- •43.Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных.
- •44.Всасывание продуктов гидролиза белковых веществ.
- •45.Особенности переваривания белков у жвачных животных.
- •46.Распад белков в тканях и его биологическое значение.
- •47)Биосинтез аминокислот в организме.
- •48)Пути использования свободных аминокислот.
- •49)Биосинтез белков. Современные представления о процессе биосинтеза белков.
- •50)Основные этапы биосинтеза белка и его регуляция.
- •51)Биосинтез белков в митохондриях. Дезаминирование аминокислот.
- •52)Биосинтез нуклеиновых кислот. Особенности обмена белков у птиц.
- •53)Некоторые вопросы патологии обмена белков и аминокислот.
- •54)Связь между обменом белков и нуклеиновых кислот, углеводов, липидов
- •55. Вода, ее содержание и роль в организме. Регуляция водного обмена.
- •56. Потребность животного организма в минеральных веществах, их поступление и выделение.
- •57. Физико-химические свойства крови. Буферные системы крови.
- •58. Плазма крови и ее химический состав.
- •59. Форменные элементы крови. Лимфа. Биологическое значение.
- •60. Белки мышц. Роль актино-миозинового комплекса.
60. Белки мышц. Роль актино-миозинового комплекса.
Каждая из составных частей мышечного волокна (сарколемма, саркоплазма и миофибриллы) содержит в своем составе белки, отличающиеся между собой по физико-химическим и биологическим свойствам, что связано с выполнением ими специфических функций (сократительная, опорная, энергетическая и т. д.). Чем выше дифференциация мышц и чем выше их функциональная активность, тем больше в них содержится растворимых и меньше — нерастворимых белков.
Белки саркоплазмы. В составе белков саркоплазмы методом фракционирования можно выделить следующие группы белков: миоген, миоглобин, глобулин «X», миоальбумин.
Миоген - смесь белков, близких по физико-химическим свойствам, растворимых в воде и солевых средах с низкой ионной силой. В его состав входят ферменты гликолиза (гексокиназа, альдолаза, енолаза), дезаминаза АМФ. Общее содержание около 20% белков мышечной ткани.
Миоглобин. В красных мышцах всегда содержится белок миоглобин. Он состоит из одной полипептидной цепи, соединенной с молекулой гема. Как и гемоглобин, он может соединяться с молекулярным кислородом и депонировать его и мышцах для последующего использования в процессах тканевого дыхания. Чем более тренированы мышцы, тем больше они содержат миоглобина. На разрезе они отличаются интенсивной красной окраской. Особенно богаты миоглобином мышцы диких животных (у млекопитающих мышцы конечностей, а у летающих птиц - грудные). У животных, продолжительное время пребывающих под водой (тюлени, киты, моржи), с миоглобниом соединено больше 50 % кислорода, содержащегося во всем организме.
Белки миофибрилл. К миофибриллярным белкам относятся миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и тропоннн. Они составляют около 60 % мышечных белков, причем среди них больше всего миозина.
Миозин - глобулярный белок. Молекула миозина асимметрична - в ней различают «голову» п «хвост». Хвост миозина состоит из двух альфа-спиралей. На одном из концов молекулы обе спирали образуют глобулу (голова миозина). Миозин обладает способностью гидролизовать концевую фосфатную связь АТФ (в меньшей мере ГТФ, ПТФ. ЦТФ). АТФ-азиую активность проявляет не вся молекула, а только голова миозина. К тому же каталитические участки мозга (голова) способны соединяться с амином, другим белком мнофнбрилл, при образовании актомиозина.
Актин представлен Г-актином (глобулярный) и Ф-актином (фибриллярный). Каждая молекула Г-актина прочно удерживает один ион Са2+ и одну молекулу АТФ (АДФ). Процессу превращения Г-актина в Ф-актин способствуют также нейтральные соли. В мышцах количество актина составляет 14 % от всех белков.
Актомиозин. В растворах Ф-актин легко соединяется с миозином, образуя нити актомнозина. Такие же нити имеются и в миофибриллах. Этот комплекс и обеспечивает сократительную функцию мышц.
Тропомиозин. Наряду с вышеописанными белками из миофибрилл выделен белок тропомиозин. Он растворим в воде и солевых средах с низкой ионной силой. Молекулы тропомиозина по строению имеют сходство с хвостом миозина - каждая из них состоит из двух альфа-спиралей.
Тропонин. Особенность тропонина - прочно связываться с нонами кальция. Предполагается, что он служит кальций-связующим компонентом в комплексе тропонин-тропо-миозин-актин-миозин, инициирующим мышечное сокращение при наличии в среде свободных ионов Са2+.
Белки мышечной стромы. Мышечная строма представлена соединительнотканными белками сарколеммы, стенок сосудов, нервов, сухожилий. Среди этих белков можно выделить коллаген, эластин, нейрокератин и др. Общее содержание белков стромы составляет 15—20 % от всех мышечных белков. Мышцы новорожденных, в которых очень низкое содержание белков актомиозинового комплекса, имеют больше по удельному весу белков стромы. Аналогичная картина наблюдается и у старых животных.