
- •1 Классификация и строение углеводов. Функции углеводов различных классов
- •2 Классификация аминокислот и их биохимические функции
- •3 Уровни организации белков. Типы химических связей, участвующие в формировании пространственной структуры белка
- •5. Строение и функции липидов
- •6. Строение триглицеридов. Роль триглицеридов в метаболизме.
- •7. Строение нуклеотидов. Роль нуклеотидов в метаболизме
- •8. Строение фосфолипидов. Роль фосфолипидов в организме.
- •9. Строение и функции эйкозаноидов.
- •10. Строение и функции холестерина.
- •11. Строение и функции разных классов липопротеидов
- •12. Строение желчных кислот. Их роль в метаболизме.
- •13. Биологическая роль макро- и микроэлементов
- •14. Роль кальция в метаболизме
- •15. Роль фосфопиридоксаля в метаболизме
- •16. Роль биотина в метаболизме
- •17. Биохимическая функция витамина в12
- •18. Биологическая роль пантотеновой кислоты
- •19. Биологическая роль рибофлавина
- •20. Биологическая роль никотинамида
- •21. Биохимические функции тиаминпирофосфата
- •22. Биохимические функции витамина с
- •23. Биологическая роль тетрагидрофолиевой кислоты
- •24. Биологическая роль витамина д
- •25. Биологическая роль витамина а
- •26. Биологическая роль витамина е
- •27. Биологическая роль витамина к
- •28. Механизм ферментного катализа
- •29. Строение и классификация ферментов
- •30. Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов
- •31. Особенности биологического катализа
- •32. Классификация гормонов Роль гормонов в регуляции метаболизма
- •33.Гормоны надпочечеников и их биохимические функции
- •34. Гормоны гипофиза и их биологическая роль
- •35. Биологическая роль половых гормонов
- •36. Биологическая роль гормонов коры надпочечников
- •37. Биологическая роль гормонов поджелудочной железы
- •38. Гормоны щитовидной железы и их влияние на метаболизм
- •39. Механизмы передачи гормонального сигнала
- •40. Механизм передачи сигнала гормонов аминокислотой и белковой природы
- •41. Биохимическая роль вторичных мессенджеров в метаболизме
- •42. Макроэргические соединения и их роль в метаболизме
- •43. Дыхательная цепь в митохондриях
- •44. Последовательность и строение переносчиков электронов в дыхательной цепи
- •45. Процесс окислительного фосфорилирования его биологическая роль
- •47. Механизмы образования свободных радикалов. Антиоксидантные системы в клетках
- •Механизмы действия
- •48. Антиоксидантные системы клетки и их биологическая роль
- •49. Биохимические механизмы окислительного декарбоксилирования пирувата
- •50. Механизм реакций и биологическая роль цикла кребса
- •51. Биосинтез гликогена
- •52. Гликолиз и его биологическое значение
- •53. Глюконеогенез и его биологическая роль
- •54. Пентозофосфатный путь окисления углеводов
- •55. Особенности углеводного обмена у жвачных животных. Пути синтеза глюкозы у жвачных животных
- •56. Роль летучих жирных кислот в метаболизме жвачных животных
- •57. Строение клеточных мембран и их функции
- •58. Физико-химические свойства липипдов. Эмульгирование липидов
- •59. Механизм транспорта липидов
- •60. Биохимических механизм бета-окисления жирных кислот
- •61. Механизм синтеза жирных кислот
- •62. Биологическая роль холестерина и его производных
- •63. Синтез триглицеридов и фосфолипидов
- •64. Кетоновые тела и их роль в метаболизме
- •65. Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка аминокислот и белков
- •66. Биохимические механизмы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте
- •67. Механизмы реакций трансаминирования и дезаминирования аминокислот
- •68. Декарбоксилирование аминокислот. Биологическая роль продуктов декаброксилирования
- •69. Орнитиновый цикл
- •70. Биологические механизмы окисления нуклеотидов
- •71. Строение молекул днк
- •72. Биохимические механизмы синтеза днк
- •73. Репликация и репарация
- •74. Строение рнк. Виды Рнк. Их роль в метаболизме
- •75. Биохимические механизмы синтеза рнк
- •76. Биохимические механизмы синтеза белка
65. Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка аминокислот и белков
Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков). Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.
Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков.
Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например, почек капсула почечного клубочка становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови и последние появляются в моче.
Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах полипептидных цепей имеются α-амино- и α-карбоксильная группы, также способные к ионизации.
В кислой среде увеличение концентрации протонов (Н+) приводит к подавлению диссоциации карбоксильных групп и уменьшению отрицательного заряда белков: -СОО- + Н+ → -СООН. В щелочной среде связывание избытка ОН" с протонами, образующимися при диссоциации NH3+с образованием воды, приводит к уменьшению положительного заряда белков:
-NH3+ +ОН- → -NH2 + H2O.
Значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд, называют "изоэлектрическая точка" и обозначают как pI. В изоэлектрической точке количество положительно и отрицательно заряженных групп белка одинаково, т.е. белок находится в изоэлектрическом состоянии. Так как большинство белков в клетке имеет в своём составе больше анионогенных групп (-СОО-), то изоэлектрическая точка этих белков лежит в слабокислой среде. Изоэлектрическая точка белков, в составе которых преобладают катионогенные группы, находится в щелочной среде. Наиболее яркий пример таких внутриклеточных белков, содержащих много аргинина и лизина, - гистоны, входящие в состав хроматина.
66. Биохимические механизмы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте
Белки, поступающие с пищей, подвергаются в ЖКТ распаду при участии протеолитических ферментов или пептидгидролаз. Различные пептидгидролазы способны катализировать расщепление пептидных связей между определенными аминокислотами.
Во рту белки пищи только механически измельчаются. Химическое изменение белков начинается в желудке при участии пепсина и соляной кислоты.
Соляная кислота - белки набухают.
Пепсин ускоряет гидролиз внутренних пептидных связей. В образуются высокомолекуляр пептиды ,кот в кишечнике подвергаются дальнейшим превращениям под действием трипсина, химотрипсина и пептидаз. Далее превращ в низкомолек и свобод к-ты. Низкомолек пептиды в тонком кишечнике подвергаются действию карбоксипептидаз А и В, в результате образуются дипептиды, которые гидролизуются до свободных аминокислот под действием дипептидаз. Аминокислоты и некоторое количество низкомолекул пептидов всасываются кишечными ворсинками. Часть аминокислот уже в стенках кишечника включаются в синтез специфических белков, большая же часть продуктов пищеварения поступает в кровь и в лимфу.