Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Инновационные методы синтеза органических веществ. Учебное пособие
.pdf
Министерство образования и науки Российской Федерации
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования
«САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
ПРОМЫШЛЕННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ И ДИЗАЙНА»
Т. Ю. ДЯНКОВА А. М. КИСЕЛЁВ
И н н о в а ц и он н ы е м е т о д ы
с и н т е з а о р г а н и ч е с к и х в е щ е с т в
Учебное пособие
Утверждено Редакционно-издательским советом университета
в качестве учебного пособия
Санкт-Петербург
2018
УДК 661.7 (075.8)
ББК 35.61.я73
Д99
Рецензенты:
кандидат технических наук,
доцент Санкт-Петербургского государственного университета
промышленных технологий и дизайна.
О. В. Склизнёва;
генеральный директор ООО «ЮНТИ»
Ю. А. Головизнин
Дянкова, Т. Ю.
Д 99 Инновационные методы синтеза органических веществ: учеб.
пос-е / Т. Ю. Дянкова, А. М. Киселёв. – СПб.: ФГБОУ ВО «СПбГУПТД»,
2018–85 с.
ISBN 978-5-7937-1589-8
В учебном пособии рассматриваются методы изучения фазовых состояний волокнообразующих полимеров, модифицированных в различных условиях. Дано описание методов
анализа функциональных характеристик волокнистых материалов.
Учебное пособие может представлять интерес дл научных и инженерно-техничес-
ких работников, а также студентов всех форм и уровней подготовки по направлению «Химическая технология» (18.03.01, 18.04.01, 29.06.01), выполняющих исследования в обла-
сти текстильной химии.
УДК 661.7 (075.8)
ББК 35.61.я73
ISBN 978-5-7937-1589-8 © ФГБОУ ВО «СПбГУПТД», 2018
© Дянкова Т. Ю., Киселёв А. М. 2018
3
ВВЕДЕНИЕ
В настоящее время совершенствование процессов химической техноло-
гий полимерных материалов происходит в направлении поиска эффективных,
легкодоступных экономически обоснованных и экологически адаптированных
средств интенсификации технологических операций с целью повысить уро-
вень функциональных, потребительских свойств материалов и изделий путем
применения органических соединений различной химической природы, био-
логически активных и наноструктурированных. Успехи микробиологической
промышленности сделали возможным применение ферментов в текстильной,
меховой, кожевенной промышленности, в производстве моющих средств.
Интенсивно развиваются технологии синтеза гетероциклсодержащих
термостойких полимеров, полупродуктов и сфера их использования. Отечественные волокнистые материалы на их основе успешно конкурируют с зарубежными аналогами благодаря сочетанию лёгкости, высокой прочности, огне-
защищённости и другим ценным функциональным свойствам.
Отдельный раздел посвящён анализу эффективности процесса массопереноса, который сопровождает химические реакции в процессах химической
технологии. На примере гетерогенных процессов диффузии и сорбции краси-
телей и текстильно-вспомогательных веществ приведены примеры расчётов
кинетических и термодинамических параметров в периодических и непрерыв-
ных процессах.
Методические указания к лабораторным работам по дисциплине «Инно-
вационные методы интенсификации технологических процессов» для студентов бакалавриата (18.03.01) и магистратуры (18.04.01) по направлению подготовки «Химическая технология» содержат краткое изложение теоретических
основ интенсификации процессов химической технологии и задания к лабораторным и практическим работам по разделам (модулям дисциплины).
4
1. СПОСОБЫ ИНТЕНСИФИКАЦИИ ПРОЦЕССОВ ОТДЕЛКИ
С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ФЕРМЕНТОВ
1.1. Свойства ферментов
Ферменты или энзимы (от лат. fermentum, греч. ἔνζυμον — закваска) –
это природные биокатализаторы селективного (избирательного действия),
протеины (белки), макромолекулы которых характеризуются степенью полимеризации от десятков тысяч до миллиона и более звеньев и построены из
аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью –NH – CO– .
Ферменты могут быть животного (панкреатического) происхождения или мо-
гут представлять собой продукты жизнедеятельности микроорганизмов (бак-
терии или грибы).
Как катализаторы ферменты не участвуют в химических реакциях, со-
провождающих процессы отделки, не расходуются, они ускоряют достижение
термодинамического равновесия.
К специфическим свойствам ферментов относится способность снижать
энергию активации Е реакций в сотни раз (рис. 1.1) и высокая эффективность
молекулы фермента, участвующей в расщеплении одновременно нескольких
миллионов молекул вещества.
Рис. 1. Снижение энергии активации реакций в присутствии ферментов ΔЕ1
при сближении (r) активных центров по сравнению с неферментативным процессом
Избирательное действие ферментов проявляется в том, что по сравне-
нию с другими текстильно-вспомогательными веществами-интенсифицирующими агентами они влияют на направление реакции и образование определенных связей, например, α- или β-глюказидных, пептидных. Это позволяет
предотвратить нежелательные побочные реакции и превращения в структуре
волокнообразующих полимеров.
5
Каталитическая активность ферментов в наибольшей степени проявля-
ется в естественных условиях: благоприятный температурный интервал –
20–70 оС, рН 5–8 при атмосферном давлении. Это способствует сохранению
полезных потребительских свойств сырья. Превышение температуры 70
о
С
может приводить к денатурации белков, нарушению надмолекулярной вто-
ричной и третичной структур полипептидов и потере активности ферментов.
Денатурация не сопровождается разрывом ковалентных связей в полипептидной цепочке макромолекулы фермента, разрушению подвергаются дисульфидные «мостики», ионные, водородные и гидрофобные взаимодействия.
Термоустойчивые ферменты проявляют устойчивость как при высоких темпе-
ратурах 60–110 оС, так и при низких (каталазы) 0÷10 оС.
При различных значениях рН по-разному проявляются кислотноосновные свойства ферментов-природных амфолитов, количество и знак заряда активных центров белков.
На активность энзимов, их устойчивость в системах субстрат-фермент
оказывает влияние присутствие ионов металлов Мn2+, Zn2+, Cu2+, Ca2+, органические ионизированные вещества, которые играют роль активаторов. Вблизи
изоэлектрической точки ферменты участвуют в образовании устойчивых ком-
плексов субстратов с ионами металлов в форме биполярного иона (NН3+)n
Фермент (СОО
-
)m, а ионы металлов повышают устойчивость белков ферментов
к денатурированию. Действие ферментов могут ингибировать тяжелые метал-
лы (Hg, Pb, As и др.), которые присоединяются к сульфгидрильным группам
полипептидной цепи. Неполярные алифатические и ароматические углеводо-
роды разрушают внутримолекулярные гидрофобные взаимодействия белков.
Ионные детергенты, например додецилсульфат натрия (С12Н
Na+), могут присоединяться к противоионам белка (NН3+)
–Б. Электростатиче-
n
– O – SO
25
3
–
–
ское отталкивание оставшихся одноименнозаряженных групп приводит к раз-
рыву связей малых энергий, стабилизирующих нативную конформацию белка.
По типу катализируемой реакции ферменты делятся на шесть
классов:
1) оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные
реакции;
2) трансферазы, катализирующие реакции переноса группировок с од-
ного соединения на другое: XR + Z → X + RZ;
3) гидролазы, ускоряющие гидролитическое расщепление веществ:
XY + H2O → XOH + HY;
4) лиазы, ускоряющие реакции негидролитического расщепления с обра-
зованием двойных связей или реакции присоединения по двойным связям;
5) изомеразы, ускоряющие реакции изомеризации соединений;
6) лигазы (синтетазы), которые ускоряют реакции синтеза с использова-
нием энергии макроэнергетических соединений.
6
Классы ферментов подразделяются на подклассы. Название фермента
отражает название субстрата плюс окончание «аза». Например, амилаза (субстрат амилоза), мальтаза (субстрат мальтоза). Некоторые ферменты сохранили
старые названия; трипсин, пепсин.
В биохимических реакциях, катализируемых ферментами, имеет место
образование промежуточного комплекса между ферментом, по его активным
центрам, и субстратом. В качестве субстраты могут быть жиры, углеводы,
белки и другие соединения. Активный центр формируется боковыми радика-
лами полипептида и представляют собой амфолиты, на этом свойстве основан
катализ реакций субстрата. В качестве обобщенных кислотно-основных ката-
лизаторов действуют глутаминовая, аспаргиновая, гистидин, тирозин, лизин. В
кислой среде в протонированной форме они содержат положительно заряженные азотсодержащие группы (–NH
+
, >NH
3
+
и др.) и являются кислотными ка-
2
тализаторами. При значениях рН выше изоэлектрической точки, в нейтральном и слабощелочном растворах катализатор проявляет свойства основания.
Для ферментативных реакций большое значение имеет электрофильно-
нуклеофильный катализ. Эффективным нуклеофильным агентом является
имидазольная группа гистидина, поэтому химическая модификация гистидина
в составе активного центра приводит к инактивации фермента. К нуклеофиль-
ным центрам относятся OH группа серина, SH –группа цистеина.
В основе ферментативного катализа лежит реакция
Ф + C → ФС → Ф + П.
Образующийся комплекс ФС обладает более высокой активностью по
сравнению с субстратом С. Далее реакция протекает с выделением фермента Ф
и продукта реакции П.
Надмолекулярное строение белка, вторичной, третичной структуры,
сходство со структурой субстрата, пространственное совпадение элементов
фермента по отношению к субстрату, определяют его субстантивность. Условия применения ферментов близки к естественным, природным, это определяет низкую себестоимость процессов, способствует снижению их энергоемко-
сти.
1.2. Применение амилаз
Амилазы – ферменты, которые служат катализаторами разрушения глюкозидных связей. Они относятся к классу гидролаз, подклассу – гидролазглюкозидов, которые подразделяются на несколько типов:
α –амилаза (α –1,4-глюкан- 4 глюканогидролаза) –фермент, катализи-
рующий гидролиз 1,4-глюкозидные связи крахмала;
β –амилаза служит катализатором, процесса последовательного отщепления мальтозы на конце молекулы крахмала;
глюкоамилаза – фермент, способствующий последовательному гидролизу β-глюкозидных связей в одной молекуле субстрата.
7
Разрыв β-глюкозидных связей между остатками α–D-глюкопиранозы
крахмала и присоединение по концам Н- и ОН-групп могут происходить в
разных местах, поэтому продуктами гидролиза могут быть глюкоза, мальтоза
или олигосахариды. По мере укорачивания цепей молекулы крахмала, пре-
вращения в декстрин и далее в моно-, ди- и олигосахариды (иод-крахмальная
бумажка) окрашивается в синий и затем в красно-коричневый цвет.
Радикал дикарбоновой аминокислоты
активного центра
Протонированный радикал
активного цикла
На втором этапе активный центр фермента присоединяет протон воды,
заряжаясь положительно, а ОН -группа разрушает сложноэфирную связь, высвобождая радикал дикарбоновой аминокислоты: Таким образом восстанов-
ленный фермент снова участвует в каталитическом цикле гидролиза гликозид-
ной связи.
Аналогично амилазе могут действовать и другие гликозиды.
Группа амилолитических ферментов, гидролизующих крахмал, включа-
ет α-амилазу, β-амилазу, глюкоамилазу, изоамилазу, пулуланазу.
Действие α-амилазы на крахмал сопровождается быстрым снижением
вязкости раствора и молекулярной массы. Конечными продуктами является
глюкоза, мальтоза, мальтотриоза.
Большинство α-амилаз проявляют активность в слабокислой и нейтральной средах. Известны продуценты кислой амилазы (РН 2 – 4) Bacillus lichini-
formis синтезируют фермент активный в щелочной зоне (РН 9,5) и т. д.
Оптимальная температура для действия амилазы мезофильных штаммов
микроорганизмов обычно не превышает 70 °С. Амилазы грибов имеют оптимум в
интервале 45–60 °С. Термофильные бактерии могут синтезировать фермент с оптимумом 85–91 °С. Такие ферменты особенно ценятся в промышленном биокатализе.
8
.
α-амилаза отличается высокой термостабильностью. Мезофильные бак-
терии продуцируют фермент, стабильный при температуре до 80 °С, чаще не
выше 70 °С. Амилаза термофилов проявляет высокую термическую стабильность. Так, амилаза B. licheniformis, выпускаемая в виде коммерческого препарата
Термамил, в присутствии 1 мм соли кацьция и 31,5 % крахмала не теряет активности при 90 °С; а при 100 °С время полуинактивации составляет более трёх часов.
Амилаза термофильной бактерии V-2 в растворе, содержащем 10 мм хлорида
кальция, сохраняет половину активности после инкубации при 93 °С в течение 15
мин. В обоих примерах присутствие соли кальция существенно для термоста-
бильности, в первом стабилизатором является также крахмал. В отсутствие ста-
билизирующих добавок время полуинактивации амилазы B. licheniformis состав-
ляет не более 1 ч при температуре 70 °С, амилазы штамма V-2 -15 мин при 74 °С-
Амилазы кальций независимые (так называемые истинные), как правило, менее
термостабильны, чем кальций зависимые.
Совершенствование технологии синтеза микробных амилаз идет по двум
основным направлениям: создание препаратов высокой термостабильности для
гидролиза клейстеризовайного крахмала, и препаратов, пригодных для гидролиза сырого, неклейстеризованного крахмала. Второй путь обещает в будущем
переход к низкотемпературному расщеплению крахмала, что существенно сократит энергозатраты и упростит аппаратурное оформление процессов гидролиза
в различных технологиях.
β-амилаза (α-1,4-глюкан-мальтогидролаза) — фермент экзотипа, катализи-
рующий последовательное отщепление мальтозы от нередуцирующего конца мо-
лекул амилозы, амилопектина, амилодекстринов. Крахмал подвергается деструк-
ции по α-1,4 глюкозидным связям, при этом амилоза гидролизуется полностью.
От ветвей амилопектина отщепляется по 10–12 мальтозных остатков и может
протекать до предпоследней связи, граничащей с точкой ветвления.
9
Нерасщепленные фрагменты амилопектина носят название β-предельных
декстринов. В результате гидролиза β-амилазой из крахмала образуются 54–58 %
мальтозы и 42–46 % предельных декстринов.
Полисахариды крахмала можно разделить более или менее точно на две
фракции — амилозу и амилопектин, отличающиеся строением входящих в их
состав полисахаридов. Полисахариды амилозы имеют неразветвленную или
очень мало разветвленную цепь глюкозных остатков (рис. 2, а); молекулы
амилопектина представляют собой многократно разветвленные цепи глюкозных остатков (рис. 2, б). Содержание фракций амилозы и амилопектина в
крахмале, выделенном из различных растений, различно: обычно от 15 до
25 % амилозы и от 75 до 85 % амилопектина. Мальтоза при отщеплении переходит в β-форму, что объясняет название фермента, β-Амилазу продуцируют
высшие растения, микроорганизмы. Фермент содержится в непроросшем зерне
и солоде злаковых культур. Солод злаков долгое время был единственным источником β-амилазы, используемым в практике. Зерновые β-амилазы наиболее
активны при рН 4-6, стабильны при рН 4-8. Оптимальная температура действия
40–50 °С, зона термостабильности – не выше 60 °С. Зерновые β-амилазы –
сульфгидрильные ферменты, их активность подавляют тяжелые металлы.
Многие бактерии, в частности, бациллы синтезируют β-амилазу в значительных
количествах. Фермент бацилл активен при рН 6–7,5, оптимальная температура
действия фермента из разных штаммов колеблется в пределах 30–60 °С. Бактери-
альная β-амилаза стабильна при рН 5–9 и температуре не выше 55 °С. β-амилаза
редко используется как индивидуальный фермент. Осахаривающая способность
ее существенно увеличивается при сочетании с α-амилазой. Комплекс этих
ферментов позволяет расщеплять крахмал на 94–96 % до мальтозы, помимо которой в гидролизатe присутствует небольшое количество глюкозы и низкомолекулярные α-1,6-декстрины.
Глюкоамилаза (α-1,4-глюкан-глюкогидролаза) – экзофермент, катализи-
рующий отщепление р-глюкозы от нередуцирующего конца амилозы и амилопектина. Глюкоамилаза расщепляет α-1,4, α-1,6 и α-1,3-гликозидные связи, с
наибольшей скоростью α-1,4. Механизм гидролиза – множественная атака, то
есть последовательный гидролиз нескольких гликозидных связей в одной мо-
лекуле субстрата. Возможен и одноцепочечный механизм с расщеплением
связей в одной молекуле.
Примечание. β-глюкан впервые обнаружен в грибах, играет важную роль в иммунологии. Строение
молекулы β-глюкана описывается формулой
10
а
б
Рис. 2. Строение амилозы (а) и амилопектина (б):
α-Глюкозидный остаток со свободным полуацетальным гидроксилом (альдегидное начало це-
пи). Пунктиром показана граница остаточного декстрина, при ферментативном гидролизе под
действием β –амилазы; сплошной линией показана часть молекулы амилопектина
с соответствующими глюкозидными остатками
Фермент имеет выраженную трансферазную способность, которая про-
является тем более, чем выше степень гидролиза субстрата и концентрация глю-
козы в реакционной среде. В результате трансферазных реакций накапливают-
ся такие сахара, как изомальтоза, паноза, нигерооза, изомальтотриоза и другие.
Появление этих продуктов снижает выход глюкозы. Поэтому в закрытой гидролитической системе теоретически невозможно достичь полного превращения
крахмала в глюкозу под действием глюкоамилазы. В открытой системе, при
удалении глюкозы, снижается интенсивность трансферазных реакций, повышается скорость гидролиза за счет снятия ингибирования продуктом реакции. В таких
условиях можно достичь полного гидролиза крахмала до глюкозы с помощью
одного фермента. Глюкоамилазы, продуцируемые микроскопическими гриба-
ми имеют максимальную, активность при рН 4,3–5,7 и температуре 40–70 °С,
фермент из Asp.terreus активен в зоне рН 2–8 Глюкоамилазы имеют низкую
термостабильность, что не препятствует их применению для осахаривания декстринизированного крахмала. Глюкоамилазы мукоровых грибов гидролизуют
крахмал на 95–100 %, фермент из пенициллов и аспергиллов- на 88–100 %.
α-Глюкозидаза (α-Д-глюкозид-глюкогидролаза) часто называемая
малтозой, является экзоферментом. Глюкозидаза гадролизует α-1,4-связи на
нередуцирующем конце α-1,4-глюканов, отщепляя глюкозу в α-форме. Крах-
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]