Химическая технология облагораживания текстильных изделий, кожи и меха. Облагораживание кожи и меха. Учебное пособие

Министерство науки и высшего образования Российской Федерации

ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ОБРАЗОВАНИЯ

«Санкт-Петербургский государственный университет промышленных технологий и дизайна»

Т. Ю. Дянкова

ХИМИЧЕСКАЯ ТЕХНОЛОГИЯ ОБЛАГОРАЖИВАНИЯ ТЕКСТИЛЬНЫХ ИЗДЕЛИЙ, КОЖИ И МЕХА.

ОБЛАГОРАЖИВАНИЕ КОЖИ И МЕХА

Утверждено Редакционно-издательским советом университета в качестве учебного пособия

Санкт-Петербург

2022

1

УДК 675.026 (075.8) ББК 37.252.04я73

Д99

Рецензенты:

генеральный директор ООО «ЮНТИ»

Ю. А. Головизнин;

доцент кафедры безопасности жизнедеятельности Санкт-Петербургского государственного университета технологии и дизайна

О. В. Склизнева

Дянкова, Т. Ю.

Д99 Химическая технология облагораживания текстильных изделий, кожи и меха. Облагораживание кожи и меха: учебное пособие / Т. Ю. Дянкова. – Санкт-Петербург: ФГБОУВО «СПбГУПТД», 2022. – 74 с.

ISBN 978-5-7937-2063-2

Учебное пособие включает описание основных направлений развития химической технологии в области переработки кожевенного и мехового полуфабрикатов как в условиях промышленного производства изделий лёгкой промышленности, так и на предприятиях бытового обслуживания. Наряду с известными способами переработки сырья, крашения и узорчатой расцветки приводятся и оригинальные, разработанные ведущими мировыми производителями высококачественной продукции из кожи и меха.

Предназначено для бакалавров, специализирующихся по направлению 18.03.01– Химическая технология по специальности «Химическая, био- и нанотехнологии волокнистых материалов», а также может быть полезно инженерно-техническим и научным работникам, занятым в сфере исследований и производства материалов и изделий из кожи и меха.

УДК 675.026 (075.8) ББК 37.252.04я73

ISBN 978-5-7937-2063-2

ФГБОУВО «СПбГУПТД», 2022Дянкова Т. Ю., 2022

2

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ……………………………………………………………………………………… …4

1.Свойства белков в составе кожи………………………………………………………………….4

1.1.Строение и свойства дермы……………………………………………………………… ….4

1.2.Изменение структуры дермы в подготовительных процессах кожевенного производства……………………………………………………………………………… ….7

2.Изменения свойств кожи в процессе выделки……………………………………………… …8

2.1.Первичная обработка шкур……………………………………………………………… …8

2.2.Качество кожевенного сырья……………………………………………………………… …9

2.3.Дефекты кожевенного сырья……………………………………………………………… …9

2.4.Технология выделки кож………………………………………………………………… ..11

2.5.Влияние дубления на изменение коллагена дермы………………………………………….13

2.6.Влияние процессов додубливания и наполнения полимерами на изменение свойств кожевенного полуфабриката……………………………………………………. ..19

2.7.Наполнение кожи дисперсиями полимеров……………………………………………… ..21

3.Особенности технологических процессов облагораживания изделий

из натурального меха. Крашение меха……………………………………………………… ..25

3.1.Крашение меха окислительными красителями………………………………………… ..25

3.2.Крашение меха кубовыми красителями………………………………………………… ..28

3.3.Крашение меха кислотными красителями……………………………………………… ….37

3.4.Крашение металлосодержащими красителями………………………………………… ..38

3.5.Крашение красителями с дубящими свойствами……………………………………… ….41

3.6.Крашение активными красителями……………………………………………………… ..43

3.7.Крашение меха азокрасителями, образующимися при сочетании ароматических диаминов и аминофенолов с диазотированным волосом………………………..……... ..47

3.8.Улучшение качества мехового полуфабриката………………………………………… ..49

4.Облагораживание изделий из натуральной кожи, оборудование и особенности

технологии. Крашение кожи………………………………………………………………… ..51

4.1.Крашение кожи кислотными красителями………………………………………………….51

4.2.Крашение кожи прямыми красителями………………………………………………… ..52

4.3.Крашение кожи основными красителями………………………………………………… ..53

4.4.Покрывное крашение кожи……………………………………………………………… ..54

4.5.Получение на коже нитроцеллюлозной краски…………………………………………. ..54

4.6.Получение на коже акриловой краски……………………………………………………….55

4.7.Получение на коже казеиновой краски…………………………………………………… ..56

5.Особенноститехнологическихпроцессовоблагораживанияизделийизнатуральногомеха. Улучшениепотребительских свойств кожевойткании двухсторонняяотделкамеха……… ..57

5.1.Облагораживание меха со стороны волосяного покрова……………………………… ..58

5.2.Пластификация волоса. Свойства пластифицированного волоса……………………… ..58

5.3.Структурирование в процессе облагораживания. Свойства фиксированного волоса………………………………………………………………………………………. ..61

5.4.Особенности технологии формальдегидного облагораживания………………………. ..63

5.5.Особенности облагораживания пушно-меховых шкурок разных видов……………… ..67

5.6.Облагораживание, не требующее глаженья……………………………………………… ..68

6.Улучшение потребительских свойств изделий из кожи и меха…………………………… ..70

6.1.Придание свойств водоотталкивания…………………………………………………….….70

6.2.Грязеотталкивающая отделка…………………………………………………………….. ..72 ЗАКЛЮЧЕНИЕ…………………………………………………………………………………… ..73 БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК…………………………………………………………… ..74

3

ВВЕДЕНИЕ

Целью преподаваемой дисциплины «Химическая технология облагораживания текстильных изделий, кожи и меха» в рамках плана подготовки бакалавров по направлению 18.03.01 – Химическая технология по специальности «Химическая, био- и нанотехнологии волокнистых материалов» является формирование компетенций для научно-исследовательской деятельности в области технологии, разнообразных способов и приемов реставрации текстильных изделий, кожи и меха.

В задачи дисциплины входит рассмотрение основных направлений развития современных процессов реставрации и облагораживания текстильных изделий, кожи и меха; раскрытие общих принципов осуществления химико-техно- логических процессов восстановления и облагораживания изделий из текстиля, кожи и меха; ознакомление с основными способами построения и оптимизации технологических схем этих процессов на основе использования эффективных технологий и химических препаратов; формирование навыков практического осуществления этих процессов и умений ориентироваться в многообразии известных способов и средств реставрации и облагораживания текстильных изделий, кожи и меха.

1. СВОЙСТВА БЕЛКОВ В СОСТАВЕ КОЖИ

1.1. Строение и свойства дермы

Сведения о свойствах основных белков кожи необходимы для построения процессов в производстве кожи, так как уровень потребительских свойств, достигаемый при различных обработках кожевенного сырья, зависит от изменений состава и свойств составляющих веществ.

Кожу животных составляют волосяной покров, эпидермис, дерма и подкожная жировая клетчатка. В кожевенном производстве используется только дерма шкуры.

Дерма (кориум или собственно кожа) располагается под эпидермисом и отделена от него мембраной и составляет 95–98 % толщины всего кожного покрова (рис. 1.1). В дерме различают два тесно связанных между собой слоя – верхний сосочковый и нижний сетчатый.

Основными белками дермы являются коллаген, эластин и ретикулин. Составы этих полипептидов отличаются по содержанию и соотношению элемен-

тов С, Н, О, N, S.

Коллаген, который формирует соединительную ткань кожи, включает, %:

С – 50–52; Н – 6,5; N – 17,65; О – 25,43; S – 0,3 [1].

Дерма натуральной кожи имеет сложное строение. На рис. 1.1 показан поперечный срез кожи животного. Диаметр пучков коллагена составляет 30–200 м-6. Пучок формируют волокна толщиной 1–3 м-6, которые состоят из фибрилл – 0,1– 0,5 м-6 [3].

4

арное строение.

Среднестатистическая макромолекулярная цепь коллагена содержит примерно 1000 аминокислотных остатков, 30 % которых составляет глицин, 20 % – пролин и гидроксипролин, 10 % – аланин, 40 % – другие виды аминокислот.

Первичная структура коллагена – это макромолекула, состоящая из аминокислотных остатков, особенностью которой является отсутствие цистина и триптофана, незначительное содержание ароматических звеньев.

Вторичная структура коллагена представляет собой левозакрученную α- спираль (3,27 аминокислотных остатка в одном витке). Проекция на ось спирали одного аминокислотного остатка составляет 0,286 нм. В образовании вторичной структуры коллагена участвуют водородные связи.

Третичная структура коллагена – это правозакрученная спираль, построенная из 3 α-цепей, у которой остаток глицина оказывается в центре под центральным ядром спирали из трёх макромолекул (субединиц). Один виток спирали составляют 30 элементарных звеньев-аминокислотных остатков, а его проекция на ось спирали 8,58 нм.

α-спирали отстоят друг от друга на 0,45 нм. Третичная структура коллагена формирует тропоколлагеновую частицу и стабилизируется «сшивками» в результате взаимодействия между остатками лизина и гидроксилизина. Тропоколлагеновая частица массой 360 000 а. е. м. имеет длину ≈ 300 нм и диаметр поперечника 1,4 нм. Третичная структура формируется за счёт боковых аминокислотных остатков с образованием ковалентных и электростатических связей, вандерваальсовых и гидрофобных взаимодействий. На конформационное состояние третичной структуры оказывают существенное влияние индуцированные и дисперсионные вандерваальсовы взаимодействия наряду с гидрофобными связями.

Четвертичную структуру коллагена составляют фибриллы.

Размеры структурных образований коллагена характеризуется условным диаметром:

–макромолекулярная спираль – 2 нм;

–микрофибрилла – 3,5 нм;

–субфибрилла 10 – 20 нм;

–фибрилла 50 – 500 нм;

–элементарное волокно – 5 мкм (5000 нм);

–пучок волокон – 200 мкм.

Эти условные размеры структурных элементов коллагена в процессах химического и механического воздействия могут изменяться. Например, изменение коллагена могут вызвать вещества, способные разрушить связи между макромолекулярными цепочками. Результатом этих изменений является повышение влагосодержания коллагена, снижение механических характеристик и температуры сваривания.

Химическая модификация активных групп коллагена в результате различных химических реакций может приводить к необратимому изменению свойств из-за нарушения упорядоченности надмолекулярной структуры полимера. Ионизированные группы в результате взаимодействия коллагена с водой теря-

6

ют заряд и соответственно способность образовывать «сшивки» между макромолекулами. Таким образом, гидратированные группы удаляться одна от другой.

В зависимости от строения боковой цепи аминокислотные остатки, образующие полипептидные цепи коллагена, делятся на следующие группы: без боковых цепей, с неполярными боковыми цепями, с полярными боковыми цепями.

Известно, что распад коллагена происходит в два этапа: на первой происходит распад на субфибриллы с поперечником 10 нм, элементарные нити диаметром 1,5–5,0 нм; на второй стадии имеет место деполимеризация макромолекулярных коротких нитей (тяжей), которая сопровождается уменьшением степени полимеризации, снижением механической прочности. Конечным продуктом гидролиза коллагена в водных растворах является смесь аминокислот.

Отношение коллагена к термическим воздействиям проявляется уже при температуре выше 65 °C переходом в высокопластическое, а затем в пластическое состояние. При повышении температуры до 80 оС происходит сваривание коллагена. После длительной обработки щелочами коллаген растворяется в воде при температуре выше 35 °C с образованием желатина или клея. Из вязкотекучего состояния коллаген при дальнейшем нагревании образует коллоидные растворы-гели желатина; при охлаждении гелей происходит структурирование, денатурирование полипептида. Коллаген легко разрушается под действием микробов (грибков и бактерий), при этом влага оказывает синергическое действие.

1.2.Изменение структуры дермы в подготовительных процессах кожевенного производства

Химическая обработка кожевенного сырья предполагает воздействие водных растворов минеральных солей, кислот и щелочей, эмульсий синтетических каучуков и модифицирующих агентов. Такая обработка вызывает изменение свойств коллагена.

В результате химических обработок наблюдается изменение влагосодержания коллагена, механических характеристик и температуры сваривания. Используемые концентрации кислот и щелочей, температурных режимов не приводят к необратимым изменениям свойств дермы в отличие от процессов деструкции белков, вызываемой концентрированными растворами при высоких температурах.

Коллаген является природным амфолитом, он легко набухает в водных растворах кислот и щелочей.

Механическая прочность коллагена определяется наличием проходных цепей, соединяющих аморфные и кристаллические зоны фибрилл между собой проходными цепями. Часть проходной цепи, входящая в аморфные зоны, легко меняет свою конформацию, что проявляется в повышенной эластичности коллагена, другая часть проходной цепи прочно связана кристаллитом. Мягкость и эластичность дермы обусловлена наличием аморфных зон коллагена, тогда как

7

кристаллиты отвечают за жесткость. Таким образом, повышение мягкости кожи достигается посредством увеличения доли аморфных зон коллагена.

В кислых растворах азотсодержащие группы белка, в том числе концевые NH2-группы полипептида, присоединяя протон, превращаются в ионизированную +NH3-группу, способную к солеобразованию, находятся в ионизированном состоянии, и образуются соединения типа соли. В щелочных растворах в ионизированной форме присутствуют группы -СОО- коллагена, проявляющие реакционную способность по отношению к катионам органического и минерального происхождения.

Кислоты взаимодействуют с коллагеном главным образом по месту аминогрупп и ионизированных карбоксильных групп коллагена. При этом подавляется диссоциация карбоксильных групп и разрушаются водородные связи между боковыми молекулами, происходит разрушение связей в структуре коллагена. Параллельно происходит разделение микроструктуры дермы на более мелкие структурные элементы, способность волокон к склеиванию снижается, вся система становится более подвижной и пластичной. Между отдельными элементами структуры коллагена имеются полоски спаянности. В результате действия растворов происходит разделение этих элементов, способствующее разрыхлению кожевой ткани.

Структура коллагена включает в себя различные функциональные группы, взаимодействие между которыми осуществляется в результате ряда реакций. Нарушение внутриструктурных связей в коллагене происходит при его взаимодействии с самыми разнообразными веществами как в воде, так и в среде других жидкостей. Существенные изменения коллагена происходят под действием кислот, щелочей, солей, ферментов. При этом изменяется влагосодержание коллагена, его механические свойства и температура сваривания, т. е. происходит расщепление белка. Характер и степень происходящих изменений в коллагене различны и зависят от способа обработки.

2. ИЗМЕНЕНИЯ СВОЙСТВ КОЖИ В ПРОЦЕССЕ ВЫДЕЛКИ

2.1. Первичная обработка шкур

Для сохранения целостности шкуры животных снимают по подкожножировой клетчатке, избегая повреждений. Предварительно производится забеловка, для чего шкуру разрезают по линиям живота и передним конечностям, по голове и вручную снимают шкуру при помощи ножа или лебёдки. Съёмка шкуры производится непосредственно после обескровливания. Со снятой шкуры удаляются лишние части и прирези мяса, сала и производят промывку шкуры проточной водой. После пролёжки и удаления из избыточной влаги шкуры размещают на выпуклых поверхностях штабелями. Процесс пролёжки не должен превышать 2–3 ч, так как при длительной обработке в парных шкурах развивается автолиз, который приводит к повреждению кожевенного сырья микробами и ферментами.

Контурирование шкуры производится для удаления отдельных участков,

8

затрудняющих процесс обработки сырья.

2.2. Качество кожевенного сырья

Экспертиза качества кожевенного сырья производится в ходе приемкисдачи. В процессе экспертизы проводится проверка соответствия сырья требованиям документации к сортности, устанавливаются причины снижения качества. Плохие условия содержания животных могут быть причиной таких дефектов, как навал, пожелтение волоса, повреждения насекомыми и др.

Определение массы обезвоженной промытой шкуры после двухчасовой лёжки осуществляется с точностью до 100 г. Масса, являющаяся важнейшим признаком сортности сырья, нормируется отдельно для сырья с головной частью и без неё, учитывается наличие прирезей и навала, утяжелителей (влаги, соли, грязи, необрезанных участков). Допускается наличие утяжелителей до 200–500 г соответственно для мелких и крупных шкур. Стандартами предусмотрены нормы усола и усушки для разных методов консервирования.

Площадь шкур и кож определяют в квадратных дециметрах с использованием дециметражного планшета. Площадь в определенной степени зависит от метода консервирования. Например, для мокросоленой шкуры потери составляют ≈ 5 %, для сухосоленой – до 50 %, для пресно-сухой – до 40 %. Толщину кожи определяет толщиномером с точностью до 0,1 мм на расстоянии 200 мм от средней линии и 250 мм от линии огузка.

Обсемененность микробами зависит от качества консервирования: сильно обсемененная кожа имеет красно-фиолетовые и зеленоватые пятна, запах, осклизлость, теклость (высыпание) волоса. Для определения степени и глубины повреждения бактериями применяют метод световой микроскопии.

2.3. Дефекты кожевенного сырья

Прижизненные дефекты кожевенного сырья являются результатом ненадлежащих условий содержания животного, генетических особенностей, возраста и др.

К таким дефектам можно отнести следующие:

Болячка – повреждение в результате травмирования, ранения животного, которое проявляется в виде дыр или в виде рубца. Такой дефект нивелируется при покрывном крашении кожи пигментами. Борушистость шкуры (кожи) – утолщенные грубые складки шкуры.

Воротистость – рельефные складки и морщины на шкуре. Жилистость – выраженный ветвистый рисунок кровеносных сосудов. По-

рок может быть устранён при додубливании с применением солей циркония, строгании мездры, при сушке.

Заполистость – тонкие, рыхлые участки. Порок устраняется наполнением кож.

Кнутовина – темно-красная полоса на шкуре. Порок нивелируется при покрывном крашении кожи пигментами.

9

Лизуха – след от зализывания животным в виде мелких параллельных царапин. На кожах порок нивелируется покрывным крашением.

Маклак – выпуклость кожи, не поддающаяся выравниванию.

Молочные линии – неглубокие складки. Дефект устраняется разводкой (разглаживание валом) и сушкой в наклейку.

Накостыши – мелкие отверстия на шкуре – следы от проколов растения-

ми.

Оспины – следы от болячек в виде светлых или темных пятен, а также в виде мелких отверстий.

Свищ – дыры в результате повреждения кожи личинками овода. Сбеживость – уменьшение толщины кожи от огузка к воротку и от хребта

к полам. Порок устраняется наполнением при выделке кожи.

Тощесть – рыхлая и тонкая шкура. Порок нивелируется наполнением ко-

жи.

Царапины – результат небрежной стрижки.

Посмертные дефекты возникают в процессах снятия шкур, консервирования и хранения. К ним относят следующие пороки:

Бактериальное сырье – пятна на коже, осклизлость, гнилостный запах, теклость волоса. Порок проявляется в результате нарушений технологии первичной обработки.

Безличина – частичное или полное отсутствие лицевого слоя. Порок нивелируется при отделке кож, например при покрывном крашении.

Выхват – утонение при снятии, мездрении и двоении шкур.

Кожеедина – дыры, борозды со стороны мездры от повреждения личинками жука-кожееда.

Комовая шкура – шкура в не расправленном виде. На кожах остаются ломины, прелины, стяжка лица.

Ломина – трещины на поверхности кожи. Молеедины – дыры и борозды от ходов личинок моли.

Палая шкура – шкура с багрово-красным цветом мездры.

Подрезъ шкуры – несквозной разрез кожи со стороны мездры, не превышающий 1/3 толщины.

Прорезь – сквозной разрез кожи.

Прелина – повреждение шкуры бактериями.

Теклость – отделение волоса от кожевой ткани. Дефект связан с повреждением бактериями.

От сортности шкуры зависит используемая площадь, так как многие пороки не допустимы. При сортировке производится осмотр шкуры со стороны мездры. Допустимые пороки оцениваются по их значимости и выражаются в баллах. При сортировке учитывается масса или площадь шкуры, способ консервирования, расположение и размер дефекта. Три порока на периферии шкуры приравнивают к одному на середине, при наложении дефектов учитывают более значимый. 5 накостышей приравниваются к одному дефекту. Сортировка шкур по дефектам – это субъективный процесс. Для снижения влияния фактора субъективности в определении вида и степени выраженности дефектов и для

10