Биоорганическая химия. Учебное пособие

Тема 3. Белки

7. Питательная (резервная) функция. Существуют специаль ные резервные белки, осуществляющие питание плода (овальбу мины) и ребенка (альбумины и казеин).

Кроме того, белки участвуют в экспрессии генетической ин формации, передаче нервных импульсов, поддерживают онкоти ческое давление крови и клеток, обеспечивают гомеостаз pH внут ренней среды организма.

В органах и тканях животных содержится большое количест во белков. На долю белков в человеческом теле приходится 45% от сухой массы. Наиболее богаты белком поперечно полосатые мыш цы, легкие, селезенка и почки (72–84%). К органам с умеренным содержанием белка относятся кожа, мозг и нервная ткань, сердце, органы пищеварительной системы (47–63%). В твердых тканях кос тей, зубов и в жировой ткани белки содержатся в небольшом коли честве (14–20%).

2. Классификация белков, химия простых белков, природные пептиды. В соответствии с выполняемыми функциями выделяют 12 главных классов белков:

1)каталитически активные белки (ферменты);

2)белки — ингибиторы ферментов;

3)белки — регуляторы активности генома;

4)защитные белки: белки иммунной и свертывающей систем;

5)токсические белки;

6)транспортные белки;

7)мембранные белки;

8)сократительные белки;

9)рецепторные белки;

10)белки гормоны;

11)белки — оболочки вирусов;

12)белки с другими функциями.

В зависимости от особенностей вторичной и третичной структуJ ры выделяют:

1)α белки (содержат не менее 60% α спирали);

2)β белки (содержат только β структуры);

31

Тема 3. Белки

3)α + β белки (содержат оба типа структуры в пределах од ной полипептидной цепи);

4)α/β белки (содержат множество структур обоих видов, че редующихся в пределах одной полипептидной цепи).

В зависимости от химического состава белки подразделяются на:

1)простые белки (построены только из остатков аминокис лот) — протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.;

2)сложные белки (состоят из белка и небелкового компонен та — простетической группы) — фосфо , хромо , нуклео , глико , липо и металлопротеины.

Таблица 6

Классификация белков согласно их биологической функции

32

Химия простых белков

1. Протамины и гистоны — белки с небольшой молекулярной массой. Протамины содержат 60–85% аргинина, обладают выра женными основными свойствами, хорошо растворимы в воде, изо электрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. Протамины входят в состав ряда сложных белков. ГисJ

33

Тема 3. Белки

тоны — белки основного характера, включают в себя лизин и ар гинин (20–30%), содержатся в основном в ядрах клеток в составе нуклеопротеинов.

2. Альбумины и глобулины — глобулярные белки, различные по растворимости, с молекулярной массой соответственно 40 000– 70 000 и 150 000 и выше, широко распространены в органах и тка нях животных. На альбумины приходится 75–80% осмотического давления белков сыворотки крови, их основная функция — транс портная. Глобулины подразделяются на фракции —α1 , α2 , β и γ глобулины, выполняют транспортную и защитную функции.

Природные пептиды — встречающиеся в организме в свобод ном состоянии низкомолекулярные пептиды. Они делятся на 4 группы:

1)пептиды, обладающие гормональной активностью (корти котропин, вазопрессин, окситоцин, глюкагон, кальцитонин, ме ланотропин, рилизиног факторы гипоталамуса и др.);

2)пептиды, принимающие участие в процессе пищеварения (гастрин и секретин);

3)пептиды α2 глобулиновой фракции сыворотки крови (ан гиотензин, брадикинин и каллидин);

4)нейропептиды.

Активные пептиды образуются из неактивных предшествен ников в результате посттрансляционной модификации:

Асп–Арг–Вал–Тир–Иле–Гис–Про–Фен–Гис –Лей–Вал–Тир–

–Сер–полипептид ангиотензиноген (неактивный)

ренин

Асп–Арг–Вал–Тир–Иле–Гис–Про–Фен–Гис–Лей ангиотензин I (неактивный)

карбоксикатепсин

34

Тема 3. Белки

Природные пептиды высокоактивны, но нестабильны и быст ро распадаются при физиологических pH среды.

3. Аминокислотный состав белков, классификация аминокисJ лот. Основными структурными единицами белков являются амиJ нокислоты. Природные белки построены из 20 α аминокислот. Альфа аминокислоты представляют собой производные карбо новых кислот, у которых водородный атом у β углерода замещен

на аминогруппу:

α

|

R–CH–COOH

|

NH2

Радикал R представляет собой группу атомов, не участвую щих в образовании пептидной связи. Все особенности структуры и функции белковых молекул определяются химической приро дой радикала R.

Классификация аминокислот основана на химическом строе нии радикалов аминокислот. Современная рациональная класси фикация основана на полярности радикалов.

Различают 5 классов аминокислот.

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами:

CH3–CH–COOH

|

NH2 Аланин

H3C–CH–CH–COOH

||

CH3 NH2 Валин

35

Тема 3. Белки

H3C–CH–CH2–CH–COOH

||

CH3 NH2 Лейцин

H–CH–COOH

|

NH2 Глицин

CH2–CH2

/\

CH2–NH–CH–COOH Пролин

CH3–CH2–CH–CH–COOH

||

CH3 NH2 Изолейцин

2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) радикалами:

CH2–CH–COOH

36

Тема 3. Белки

O = С–CH2–CH2–CH–COOH

Метионин

O = C–CH2–CH–COOH

||

NH2 NH2 Аспарагин

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами:

HOOC–CH2–CH2–CH–COOH

|

NH2 Глутаминовая кислота

HOOC–CH2–CH–COOH

|

NH2 Аспарагиновая кислота

37

Тема 3. Белки

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами:

NH

38

Тема 3. Белки

4. Общие свойства аминокислот. Аминокислоты — амфотер ные вещества, легко растворимы в воде, в водных растворах дис социируют с образованием биполярных ионов (цвиттерионов):

В кислой среде аминокислоты реагируют как основания, амино группа является акцептором протона:

В щелочной среде аминокислоты реагируют как кислоты, кар боксильная группа является донатором протона:

Как амфотерные соединения аминокислоты способны обра зовывать соли при взаимодействии как с кислотами, так и с осно ваниями.

Значение pH раствора, при котором средний заряд аминокис лоты равен нулю, называется ее изоэлектрической точкой. Изо электрическая точка аминокислот зависит от кислотности и ос новности радикалов этих аминокислот.

39

Тема 3. Белки

Химические реакции аминокислот

1. Реакции по COOH группе (реакции солеобразования, эте рификации и декарбоксилирования):

кислота

2. Реакции по NH группе (реакции солеобразования, дезами нирования, ацилирования):

Реакции дезаминирования – см. соответствующий раздел:

40