Биологическая химия. Учебно-методическое пособие

БЕЛКИ

Вопросы к занятиям

1.Напишите структурную формулу тетрапептида (Н) тир-глу- гли-вал (ОН) и последовательно подействуйте на него химотрипси- ном и карбоксипептидазой А. Назовите образовавшиеся продукты реакций.

2.Напишите структурные формулы всех аминокислот состава С3Н7N02 и назовите их.

3.Приведите структурные формулы всех аминомасляных кислот.

4.Напишите изомерные аминокислоты, отличающихся строени- ем скелета.

5.Приведите примеры аминокислот, у которых преобладают:

а) кислотные свойства; б) основные свойства.

6.Напишите уравнения реакций, доказывающих амфотерность аланина.

7.Приведите уравнение реакции образования соединений с пеп- тидной связью.

8.Сколько дипептидов может быть получено из трех аминокислот?

9.Сколько трипептидов может быть получено из двух аминокислот?

10.Напишите, какие аминокислоты можно получить, замещая

один из атомов водорода в метильной группе аланина различными группировками.

11.Напишите химические формулы гетероциклических амино- кислот. Дайте им названия по тривиальной и рациональной номен- клатурам. Укажите, какие реакции возможны по радикалам назван- ных аминокислот.

12.Напишите и дайте название тетрапептиду из валина, лизина, глутаминовой кислоты и триптофана.

13.Объясните принципы цветных реакций на белки и аминокис- лоты: биуретовой, нингидриновой, ксантопротеиновой, на тирозин, на серосодержащие аминокислоты.

14.Напишите тетрапептид:

11

18.Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот: глицина, фенилалани- на, лейцина. (В молекулу трипептида можно брать каждую из на- званных аминокислот только по одному разу.)

19.Напишите химические формулы серосодержащих аминокис- лот и дайте им названия по тривиальной и рациональной номенкла- турам. Укажите, какие реакции возможны по радикалам названных аминокислот.

20.Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот: валина, триптофана, аспарагиновой кислоты. (В молекуле трипептида можно брать ка- ждую из аминокислот только по одному разу.)

21.Что такое белок? Какова его биологическая роль? Как связаны аминокислоты между собой в молекуле белка?

22.В каких пределах варьируется молекулярный вес белков? Ме- тоды определения молекулярного веса белков.

23.Какие свойства положены в основу классификации белков?

24.Назовите связи, стабилизирующие первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

25.Чем обусловлены реакции осаждения белков? При каких тем- пературных условиях возможно осаждение белков?

26.Что такое изоэлектрическая точка? Почему она различна у разных белков? Назвать белки основного и кислого характера.

27.Что такое денатурация и ренатурация? Чем может быть вызва- на денатурация белков?

28.Методы количественного определения аминокислот.

29.При помощи каких цветных реакций можно установить раз- личные аминокислоты?

30.Классификация аминокислот. Физические свойства аминокис- лот. Химические свойства аминокислот.

31.Очистка белков от низкомолекулярных примесей.

32.Теоретические основы хроматографического разделения ами- нокислот.

12

33.Какими методами можно освободить раствор белка от низко- молекулярных веществ? Как доказать, что при диализе белок остает- ся в целлофановом мешочке, а ионы соли находятся в диализирую- щей жидкости?

34.Физические свойства белковых веществ.

35.Способы гомогенизации биологического материала. Как осу- ществляется экстракция белков? Методы фракционирования белков. Методы очистки белков.

36.Напишите реакцию взаимодействия с азотистой кислотой ряда аминокислот:

а) оксилизина; б) тирозина; в) глицина.

37.Напишите реакцию взаимодействия аминокислоты с формаль- дегидом.

38.Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены буквами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ

вформе: А>Б, Б>А; А=Б:

а) содержание углерода (%) в белках; б) содержание азота (%) в белках.

39. Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены буквами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ в форме: А>Б, Б>А; А=Б:

а) содержание отрицательно заряженных групп в молекуле ами- нокислоты в изоэлектрической точке;

б) содержание положительно заряженных групп в молекуле ами- нокислоты в изоэлектрической точке.

40. Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены буквами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ в форме: А>Б, Б>А; А=Б:

а) растворимость альбуминов в воде; б) растворимость глобулинов в воде.

41. Фосфопротеиды содержат в качестве небелковой части оста- ток фосфорной кислоты, которая образует сложноэфирные груп- пировки за счет гидроксильных групп серина, треонина, тирозина, входящих в состав полипептидной цепи. Напишите схему реакций присоединения фосфорной кислоты к следующим фрагментам рибо- нуклеазы:

а) сер-гли-тре-сер-глу; б) тир-лпз-сер-гли-тре.

13

42. Напишите уравнения реакций синтеза следующих дипептидов:

43.Напишите уравнения реакций синтеза следующих трипептидов: а) глицилаланилаланина, в) аланилцистеинилвалина, б) глицилглицилаланина, г) изолейцилвалилглутамина.

44.Сколько различных трипептидов можно синтезировать из аминокислот глицина, валина и серина, если использовать каждую аминокислоту только один раз?

45.Какое из указанных веществ является пептидом? Дайте ему название:

а) H2N-СН2-С=О;

б) H2N-CH2-CO-NH-CH2-CO-NH-СН2-СО-NH-CH2-СООН;

в) СН3-Н2С-СН2-CHS

в) H2N-СО-СН2-СН3.

46. Напишите и назовите формулы дипептидов, которые могут быть получены из аминокислот:

а) треонина и цистеина, б) фенилаланина и аспарагина, в) аргинина и лейцина.

47. Напишите формулы следующих трипептидов: а) аланилглицилаланина, б) лейцилглицилаланина, в) аланиллейцилглицина.

48.Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот:

а) аланин, аланин, аланин, б) глицин, глицин, аланин, в) глицин, лейцин, аланин.

В молекулу трипептида можно брать каждую из названных трех молекул только по одному разу.

49.Напишите структурную формулу тирозина. Дайте название этой аминокислоте по номенклатуре ИЮПАК.

50.Напишите формулу метионина. Название аминокислоту по номенклатуре ИЮПАК.

51.Напишите структурную формулу пентапептида следующего строения: цис-арг-фен-глу-три.

14

52. Какие существуют группы сложных белков? Какова их роль в организме и где они встречаются?

Задачи

1.При полном гидролизе пента-метил-энкефалина, были получе- ны следующие аминокислоты: глицин, фенилаланин, тирозин, мети- онин. При частичном гидролизе этого же пептида были выделены пептиды с молекулярными массами 292, 279 и 296. Установите все возможные формулы данного пептида (в сокращенных обозначе- ниях) и укажите, как можно химическим способом определить тип N-концевой аминокислоты.

2.Напишите возможную формулу вещества А С9Н11NO2, которое

вреакции с хлороводородной кислотой превращается в соединение

состава С3Н12CINO2, а с гидроксидом натрия – С9Н10NNaO2. Реаги- руя с пропанолом-2, вещество А образует соединение С. Приведите уравнения упомянутых реакций.

3.Соединение состава С5Н9NО4 в реакции с гидроксидом натрия образует соединение состава С5Н7NNа2О4, с хлороводородной кис- лотой – С5Н10CINO4, а с этанолом в присутствии серной кислоты – С9Н17NO4. Предложите одну из возможных структур этого соедине- ния и напишите уравнения упомянутых реакций.

4.При нагревании соединения А состава С7Н12N2О5 с избытком

концентрированной соляной кислоты образовалось соединение

С5Н10NО4С1. При обработке А разбавленной азотной кислотой (без нагревания) образуется вещество С7Н13N3О8. Установите возможную структуру А и напишите уравнения реакций.

5.Напишите уравнения реакций (с указанием структурных фор- мул веществ), соответствующие следующим схемам:

а) С2Н3О2Сl → X → С4Н8N2О4Ca; б) С3Н5О2Сl → X → С3Н9NО6S.

6. Укажите, каким образом действует отдельно трипсин (а) и пеп- син (б) на пептид лиз-ала-гли-асп-ала-глу-сер-арг-гли. Назовите про- изводные.

7. Укажите, каким образом действует трипсин (а) и химотрипсин (б) на следующий пептид: тир-цис-лиз-ала-арг-арг-гли. Назовите производные аминокислот.

15

8.Укажите, каким образом действует трипсин (а) и пепсин (б) на следующий пептид: ала-фен-лиз-ала-глу-гли. Назовите образующие- ся при этом производные аминокислот.

9.Как будет расщепляться пепсином (а) и трипсином (б) следую- щий полипептид; ала-вал-лиз-фен-тир-глу-арг-лиз-тир-про-арг-фен- лиз-сер? Назовите продукты, которые образуются при обработке по- лученных продуктов гидролиза 2,4-динитрофторбензолом.

10.Смесь аминокислот, содержащая валин, лейцин, аспарагино- вую кислоту, лизин, гистидин и серии, была подвергнута фракцио- нированию методом электрофореза на бумаге при рН 6,2. Какие из указанных аминокислот будут перемещаться к катоду, аноду или останутся на линии старта?

11.Укажите направление миграции (к катоду (К) или аноду (А), остаются на линии старта (С)) следующих пептидов в процессе элек- трофореза на бумаге при рН 1,6; 6,5 и 11,0:

а) (Н) арг-гли-ала-ала (ОН); б) (Н) лиз-ала-гли-асп (ОН); в) (Н) гис-гли-ала-глу (ОН); г) (Н асп-гли-ала-глу (ОН); д) (Н) глн-гли-ала-арг (ОН).

Тестовые задания

1. Белки – биополимеры, мономерами которых являются:

2.Скорость седиментации белков зависит от: а) от числа растворенных молекул; б) от молекулярной массы белка;

в) от плотности растворителя разделяемых белков.

3.Подберите к каждому уровню структурной организации белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная) соответствующее понятие:

а) конформация пептидного остова, в формировании которой уча- ствуют водородные связи между всеми пептидными группировками;

б) рядок чередования аминокислот в белках; в) странственное расположение и характер взаимодействия пеп-

тидных цепей в олигомерном белке;

16

г) конформация полипептидной цепи, стабилизированная связями между радикалами аминокислот.

4. Под денатурацией белка понимают:

а) уменьшение растворимости белка при добавлении солей ще- лочных или щелочноземельных металлов;

б) потеря биологической активности белка в результате его гидролиза; в) изменение конформации белка, сопровождающееся потерей

его биологической активности; г) конформационные изменения белка в результате взаимодейст-

вия с природными лигандами.

5. Денатурация белка сопровождается:

а) разрушением большого числа связей между радикалами; б) уменьшением растворимости; в) нарушением пространственной структуры;

г) изменением первичной структуры.

6. Фракционирование белков методом гель-фильтрации основано

в) суммарному заряду; 7. Физико-химические свойства белков, которые лежат в основе

4)молекулярная масса; г) для ультрацентрифугирования;

5)вязкость раствора; д) не используется в данных методах.

8.Физико-химические свойства белков, которые основаны на раз-

личияз методов разделения и выделения индивидуальных белков:

хроматографии; 9. К моноаминодикарбоновым относятся аминокислоты:

17

10. Значение рН среды, которое может иметь раствор глутамино-

11.Альбумин составляет более половины всех белков сыворотки крови. Функции, которые он выполняет:

а) связывает и транспортирует эндогенные метаболиты; б) участвует в поддержании онкотического давления крови; в) участвует в иммунных процессах;

т) транспортирует многие ксенобиотики, в том числе ряд лекарств; д) участвует в свертывании крови.

12.В белках аминокислотные остатки связаны между собой:

в) пептидными связями; 13. К кислым аминокислотам относится:

в) аспарагиновая кислота;

14.В изоэлектрической точке пептиды имеют: а) отрицательный заряд; б) положительный заряд; в) нулевой заряд.

15.Аминокислоты, которые являются производными ароматиче- ских (гомоциклических) кислот:

16. Гидроксильная группа входит в состав аминокислот:

17. Серу содержат аминокислоты:

18. Аминокислоты, которые имеют отрицательно заряженные (кислые) группы:

18

19. Аминокислотами являются соединения:

20. Дисульфидную связь содержит аминокислота:

21.Белок в изоэлектрической точке имеет заряд: а) положительный; б) отрицательный;

в) электрически нейтрален.

22.Йодсодержащим белком является соединение: а) миозин; б) коллаген;

в) тиреоглобулин.

23.Свойства, которые характерны для белков: а) амфотерные; б) отсутствие способности кристаллизоваться;

в) отсутствие способности вращатьплоскостьполяризованноголуча; г) термостабильность.

24.Методы, которые невозможно применять для определения мо- лекулярной массы белка:

а) криоскопический; б) гельфильтрации;

в) электрофорез в градиенте концентрации полиакриламидного геля; г) ультрацентрифугирование.

25.Нингидриновый реактив дает цветную реакцию с соединениями: а) полисахаридами; б) моносахарида ми;

в) нуклеиновыми кислотами; г) α-аминокислотами; д) липидами.

26.Биуретовую реакцию дают вещества:

а) все аминокислоты; б) глутатион;

19

в) дипептиды; г) трипептиды и белки.

27.Скорость седиментации белков зависит от: а) числа растворенных молекул; б) молекулярной массы белка.

28.Роль белков – инсулина (А), миоглобина (Б), родопсина (В), хлорофилла (Г):

а) простетическая группа белка, участвующая в фотосинтезе; б) белок с гормональной активностью, участвующий в регуляции

углеводного обмена; в) белок мышц млекопитающих, связывающий кислород;

г) хромопротеид, присутствующий в палочках сетчатки глаза.

29.Белки кератин (А), казеин (Б), нуклеопротеид (В), хитин (Г), ферритин (Д) представляют собой:

а) фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединена

кмолекуле белка сложноэфирной связью по месту гидроксильных групп серина и треонина:

б) белок, содержащий 20 % железа и являющийся для него депо в организме животных;

в) компонент ядра и цитозоля; г) протеиноид, содержащий большое количество цистина; д) кутикулярный гликопротеид.

30.Реакции Миллона (А), Сакагучи (Б), Фолина (В), нитропрус- сидная (Г) характерны для следующих белков:

а) содержащих аргинин; б) содержащих тирозин;

в) содержащих свободные SH-группы;

г) содержащих радикалы, способные восстанавливать фосфорно- вольфрамовую и фосфорномолибденовую кислоты.

31.Роль протопорфирина (А), фосфорной кислоты (Б), феррипро- топорфирина IX (В), фосфатидов (Г), ферропротопорфирина IX (Д):

а) составная часть внутриклеточных мембран; б) простетическая группа пепсина;

в) простетическая группа гемоглобина, миоглобина, эритрокруо- рина, каталазы, пероксидазы, цитохромов;

г) составная часть простетической группы гемоглобина, миогло- бина, цитохромов;

д) гемин.

20