- •4 Пространственная изомерия, конфигурация и конформация.
- •5. Ассимметрический атом углерода как центр хиральности. Стереоизомерия молекул с одним центром хиральности. Оптическая активность.
- •7. Электронное строение атома углерода. Типы гибридизаций атомных орбиталей.
- •8. Сопряженные системы с открытой и замкнутой цепью на примерах бутадиента 1,3 и бензола.
- •9. Ароматичность. Критерии ароматичности.
- •10. Электронные эффекты заместителей: индуктивный и мезомерный. Электродонорные и электроакцепторные заместители и их влияние на реакционную способность соединений.
- •11. Гомо/гетеролитические разрывы ковалентной связы в органических соединениях, образующиеся при этом частицы.
- •12. Радикальные, электрофильные, нуклеофильные реагенты, классификация хим реакций по типу реагента.
- •13. Классификация хим реакций по результату: замещенеие, присоединение, элиминирование, перегруппировка, овр
- •14. Кислоты и основания по бренстеду, их классификация.
- •15. Влияние различных факторов на кислотные и основные свойства веществ. Примеры.
- •16. Спирты и фенолы. Многоатомные спирты.
- •17. Химические свойства спиртов и фенолов.
- •19. Классификации карбоновых кислот по основности, насыщенности, наличию функциональной группы, числу атомов углерода в цепи.
- •20. Химические свойства карбоновых кислот с участием карбоксильной группы: декарбоксилирование, образование солей, амидов, ангидридов, галогенгидридов, сложных эфиров.
- •21. Высшие жирные карбоновые кислоты: классификация, номенклатура, структура, физические свойства.
- •22.Дикарбоновые кислоты: щавелевая, малоновая, янтарная, глутаровая, фумаровая. Их роль в организме. Соли щавелевой кислоты - оксалаты.
- •23. Оксо- гидроксикарбоновые кислоты: пировиноградная и молочная, яблочная и щавелевая, лимонная, ацетоуксусная и β-гидроксимасляная, α-кетоглутаровая, функции в организме.
- •24. Общее представление о липидах, классификация липидов.
- •25. Простые липиды: таг, состав, номенклатура, свойства, гидролиз таг, биологическая роль.
- •27. Соединения стеройдной группы: холестерин, желчные кислоты, представление о химическом строении и биологической роли.
- •28. Углеводы, классификация углеводов, функции углеводов в организме.
- •29. Классификация и химические свойства моносахаридов, (см выше) овр моносахаридов.
- •30. Стереоизомерия моносахаридов d- и l- ряды, открытые и циклические формулы (фишера, колли-толленса, хеуорса), пиранозы и фуранозы, α и β аномеры, циклоцепная таутомерия, явление мутаротации.
- •33. Классификация полисахаридов, функции в организме.
- •34. Дисахариды, структура и свойства основных биологически важных дисахаридов: мальтозы, лактозы, сахарозы, целлобиозы.
- •35. Гомополисахариды: крахмал (амилоза и амилопектин), гликоген, целлюлоза, строение, свойства, биологическая роль.
- •36. Гетерополисахариды, гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, строение, биологическая роль.
- •37. Азотистые основания пиримидиновые (тимин, урацил, цитозин) и пуриновые (аденин, гуанин), строение, лактим-лактамная таутомерия.
- •38. Нуклеозиды, строение, номенклатура, гидролиз, характер связи нуклеинового основания с углеводным остатком.
- •39. Нуклеотиды, строение, номенклатура, гидролиз, характер связей между компонентами нуклеотида.
- •40. Свободные нуклеотиды: цамф и цгмф, атф, адф, фад, над, строение, функции в организме.
- •41. Первичная структура нуклеиновых кислот, нуклеотидный состав днк/рнк.
- •42. Понятие о вторичной структуре днк. Комплементарность азотистых оснований, водородные связи в комплементарных парах.
- •43. Аминокислоты, номенклатура, классификация по полярности радикала и пищевой ценности, примеры.
- •44. Стереоизомерия аминокислот.
- •45. Кислотно-основные свойства аминокислот. Биполярные ионы, изоэлектрическая точка.
- •46. Химические свойства аминокислот, биологически важные свойства аминокислот.
- •47. Физиологически активные пептиды, примеры.
- •48. Уровни организации белковой молекулы: первичная структура белка, электронное строение пептидной связи и ее характеристика, зависимость свойств белка от первичной структуры.
- •49. Вторичная структура белков, α-спираль, β-складчатый слой, беспорядочный клубок, связи, стабилизирующие вторичную структуру белка.
- •50. Третичная и четвертичная структуры белков, связи, их стабилизирующие, особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина.
- •51. Классификации белков.
- •52. Физико-химические свойства белков, растворимость, ионизация, гидратация, денатурация, ренатурация.
- •56. Классификация сложных белков.
- •57. Гемопротеины, сравнительная характеристика структур и функций миоглобина и гемоглобина.
- •53. Кооперативное связывание кислорода гемоглобином, эффект бора, влияние 2,3-бфг на сродство гемоглобина к кислороду. Эффективность транспорта кислорода регулируется Изменение рН среды
- •Механизм эффекта Бора Кооперативное взаимодействие
46. Химические свойства аминокислот, биологически важные свойства аминокислот.
Образование оснований Шиффа. При взаимодействии α-аминокислот с карбонильными соединениями образуются замещенные имины (основания Шиффа)
Основания Шиффа являются промежуточными продуктами в важном процессе превращения α-аминокислот в организме – переаминировании (трансаминировании). Реакция осуществляется с участием ферментов трансаминаз (аминотрансфераз) и кофермента пиридоксальфосфата
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.
47. Физиологически активные пептиды, примеры.
Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы. По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп:
/соединения, обладающие гормональной активностью (глюкагон, окситоцин, вазопрессин и др.);
/вещества, регулирующие пищеварительные процессы (гастрин, желудочный ингибирующий пептид и др.);
/пептиды, регулирующие аппетит (эндорфины, нейропептид-Y, лептин и др.);
/соединения, обладающие обезболивающим эффектом (опиоидные пептиды);
/органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.;
/пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов (ангиотензин II, брадикинин и др.).
/пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами (Луназин)
48. Уровни организации белковой молекулы: первичная структура белка, электронное строение пептидной связи и ее характеристика, зависимость свойств белка от первичной структуры.
Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. Первичная структура предопределяет все дальнейшие виды организации белковой молекулы.
Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки.
Анализ данных о первичной структуре белков позволяет сделать следующие общие выводы.
1. Первичная структура белков уникальна и детерминирована генетически. Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной последовательностью аминокислот: частота замены аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций.
2. Стабильность первичной структуры обеспечивается в основном главновалентными пептидными связями; возможно участие небольшого числа дисульфидных связей.
3. В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот; в полипептидах относительно редки повторяющиеся последовательности.
4. В некоторых ферментах, обладающих близкими каталитическими свойствами, встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменные (инвариантные) участки и вариабельные последовательности аминокислот, особенно в областях их активных центров. Этот принцип структурного подобия наиболее типичен для ряда протеолитических ферментов: трипсина, химотрипсина и др.
5. В первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию.
Первичная структура инсулина у разных биологических видов несколько различается, как различается и его важность в регуляции обмена углеводов. Наиболее близким к человеческому является инсулин свиньи, который различается с ним всего одним аминокислотным остатком: в 30 положении B-цепи свиного инсулина расположен аланин, а в инсулине человека —треонин; бычий инсулин отличается тремя аминокислотными остатками.