44. Стереоизомерия аминокислот.

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода. Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L-глицеринового альдегида.

Во всех α-аминокислотах, кроме глицина, α-углеродный атом имеет 4 различных заместителя, т.е. является хиральным центром. Из-за этой структурной особенности аминокислоты могут существовать в различных стереоизомерных формах, отличающихся друг от друга различной пространственной ориентацией групп, присоединенных к α-углеродному атому. Пространственная конфигурация α-углеродного атома в аминокислотах определяется путем сравнения с эталонным соединением – глицеральдегидом. Два возможных стереоизомера глицеральдегида принято обозначать буквами L и D. В состав белков человеческого организма входят только L-аминокислоты. D-аминокислоты встречаются довольно редко, например, они входят в состав белков клеточной стенки бактерий, в состав некоторых пептидных антибиотиков.

45. Кислотно-основные свойства аминокислот. Биполярные ионы, изоэлектрическая точка.

Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов, а не в виде недиссоциированных молекул. В связи с этим, они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства, что зависит еще от природы входящего в их состав радикала.

α-Аминокислоты являются амфотерными соединениями, что обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (COOH) и основного (NH2) характера. Поэтому α-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами:

В водном растворе α-аминокислота существует в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекул. Положение равновесия зависит от pH среды.

Изоэлектрическая точка (pI) — кислотность среды (pH), при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда. Суммарный заряд аминокислоты определяется pH, т.е. заряд меняется вслед за изменением pH