![](/user_photo/_userpic.png)
- •Классификация аминокислот.
- •Окисление жирных кислот с четным числом углеродных атомов
- •Физико-химические свойства аминокислот.
- •Пути превращения углеводов. Реакции гликолиза.
- •Первичная структура белка. Характеристика пептидной связи.
- •Пентозофосфатный путь и его значение.
- •Вторичная структура белка. Альфа- спираль и бета – складчатый слой.
- •Мобилизация гликогена при мышечной работе.
- •Третичная структура белка и силы ее стабилизирующие.
- •Работа пируватдегидрогеназного комплекса.
- •Четвертичная структура белка. Понятия о денатурации и деструкции.
- •Работа цикла трикарбоновых кислот.
- •Моносахариды. Структура и функция.
- •Синтазная система синтеза жирных кислот.
- •Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином.
- •Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов.
- •Реакции глюконеогенеза.
- •Отличия ферментов от неорганических катализаторов.
- •Классификация ферментов с примерами реакций на каждый класс.
- •Биохимия мышечного сокращения. Характеристика белков мышц.
- •Влияние температуры, pH и концентрации фермента на скорость ферментативной реакции.
- •Реакции трансаминирования, их биологическая роль.
- •Пути превращения аминокислот в организме человека. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты.
- •Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции. Уравнение Михаэлиса-Ментен.
- •Ингибирование ферментов. Конкурентное ингибирование. Использование конкурентного ингибирования для лечения заболеваний.
- •Синтез кетоновых тел, их роль для организма человека.
- •Ингибирование ферментов. Неконкурентное ингибирование.
- •Цикл мочевины.
- •Аллостерические ферменты.
- •Глюкозо-аланиновый путь, его важность для спортсмена.
- •Активный центр фермента и его свойства.
- •Биохимия мышц. Источники энергии для мышечного сокращения.
- •1 Кофакторы и коферменты. Классификация.
- •Гормоны гипоталамуса и гипофиза.
- •Способы определения активности фермента. Единицы измерения. Понятие об удельной и молярной активности.
- •Гормоны надпочечников (коркового и мозгового слоя)
- •Изоферменты.
- •Биосинтез белка. Стадии активации и инициации.
Реакции трансаминирования, их биологическая роль.
Реакции трансаминирования играют большую роль в обмене аминокислот. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование - заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В результате происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее количество аминокислот в клетке не меняется.
Пути превращения аминокислот в организме человека. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты.
Аминокислоты – это бифункциональные соединения, содержащие аминную и карбоксильную группу. Реакции по этим группам являются общими для различных аминокислот. К ним относят: по аминной группе – реакции дезаминирования и трансаминирования; по карбоксильной группе – реакции декарбоксилирования. Кроме этих общих путей возможны реакции по углеводородному радикалу аминокислот, которые являются специфическими для каждой аминокислоты. Катаболизм большинства аминокислот начинается с отщепления альфа-аминогруппы, которое возможно в реакциях трансаминировани и дезаминирования. Трансаминирование – реакции переноса альфа-аминогруппы с аминокислоты на альфа-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В6 – пиридоксальфосфат, который обратимо может переходить в пиридоксаминфосфат. Реакции трансаминирования обратимы, и могут проходить как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина. Реакции трансаминирования протекают в 2 стадии. На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента присоединяется аминогруппа от первого субстрата – аминокислоты. Образуется комплекс фермент- пиридоксаминфосфат и кетокислота – первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований (альдимин и кетимин). На второй стадии пиридоксаминфосфат соединяется с новой кетокислотой (второй субстрат) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передает аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота – второй продукт реакции.
Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных – глутамат, аланин, аспартат. Наиболее распространенными в большинстве тканей являются аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аспартатаминотрансфераза (АсАТ). Наибольшая активность АсАТ обнаруживается в клетках сердечной мышцы и печени, в то время как в крови обнаруживается только фоновая активность АлАТ и АсАТ. Поэтому можно говорить об органоспецифичности этих ферментов, что позволяет их широко примененятьих с диагностической целью (при инфарктах миокарда и гепатитах). Дезаминирование аминокислот – реакция отщепления альфа-аминогруппы от аминокислоты с выделением аммиака. Различают два типа реакций дезаминирования: прямое и непрямое. Прямое дезаминирование – непосредственное отщепление аминогруппы от аминокислоты без промежуточных посредников. В живой природе возможны следующие типы прямого дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и путем внутримолекулярной перестройки. Но у человека дезаминирование происходит преимущественно окислительным путем в результате чего образуется соответствующая альфа-кетокислота и выделяется аммиак. Процесс идет с участием ферментов оксидаз. Выделены оксидазы L-аминокислот, превращающие L-изомеры аминокислот, и D-оксидазы. Окислительное дезаминирование глутамата наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, который несколько отличается от типичных оксидаз L-аминокислот: в качестве кофермента содержит НАД+ или НАДФ+; обладает абсолютной специфичностью; высокоактивна; локализована в митохондриях. Реакция идет в 2 этапа. Вначале происходит дегидрирование глутамата и образование иминоглутарата, затем – неферментативное гидролитическое отщепление имминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется альфа-кетоглутарат. Окислительное дезаминирование глутамата – обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака может протекать в обратном направлении, как восстановительное аминирование альфа-кетоглутарата. Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органах, кроме мышц. Она является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы – АТФ, ГТФ, НАД(Ф)Н. Высокие концентрации АДФ активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетке стимулирует разрушение аминокислот и образование альфа-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом) и ингибироваться эстрогенами и тироксином. Непрямое дезаминирование аминокислот. Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно глутамату. Аминогруппы таких аминокислот перносятся на альфа-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования или непрямого дезаминирования. Он происходит с участием 2 ферментов аминотрансферазы и глутаматдегидрогеназы. Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование – основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей -кетокислоты. Обратная последовательность реакций, при которой происходит синтез аминокислот из кетокислот, получила название трансреаминирования. В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует еще один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Образующийся при этом аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата. Некоторые аминокислоты и их производные могут подвергаться декарбоксилированию. Реакции декарбоксилирования необратимы и катализируются ферментами декарбоксилазами, нуждающимися в пиридоксальфосфате в качестве кофермента. Продуктами реакции являются СО2 и амины, которые оказывают выраженное биологическре действие на организм, и поэтому названы биогенными аминами. Они выполняют функцию нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК и др.), гормонов (норадреналин, адреналин), регуляторных факторов местного действия (гистамин, карнозин, спермин и др.).