Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Шпоры биохимия гиперссылка.docx
Скачиваний:
13
Добавлен:
28.12.2023
Размер:
560.34 Кб
Скачать
  1. Синтез кетоновых тел, их роль для организма человека.

Синтез кетоновых тел и их роль в организме Кетоновые тела — топливо для мышечной ткани, почек и действуют, вероятно, как часть регуляторного механизма с обратной связью, предотвращая излишнюю мобилизацию жирных кислот из жировых депо. Во время голодания кетоновые тела являются одним из основных источников энергии для мозга. Стимулом для образования кетоновых тел служит поступление большого количества жирных кислот в печень. Синтез ацетоацетата происходит только в митохондриях печени, далее он либо восстанавливается до 3-гидроксибутирата, либо декарбоксилируется до ацетона. После синтеза все три соединения поступают в кровь и разносятся по тканям. Ацетон, как летучее вещество, легко удаляется с выдыхаемым воздухом и потом. Все кетоновые тела могут выделяться с мочой. Используются кетоновые тела клетками всех тканей, кроме печени и эритроцитов. Особенно активно, даже в норме, они потребляются миокардом и корковым слоем надпочечников.

  1. Ингибирование ферментов. Неконкурентное ингибирование.

Ингибитором называется вещество, вызывающее специфичное снижение активности фермента. Таким образом, неорганические кислоты и тяжелые металлы ингибиторами не являются, а являются инактиваторами, так как снижают активность многих ферментов, т.е. действуют неспецифично.

Бывают : 1.Обратимые -происходит непрочное связывание ингибитора с функциональными группами фермента, вследствие чего активность фермента постепенно восстанавливается (прозерин)

2.Необратимые - ингибировании происходит связывание или разрушение функциональных групп фермента, необходимых для проявления его активности. - (аспирин)

3.Конкурентные

4.Неконкурентные - ингибирование связано с присоединением ингибитора не в активном центре, а в другом месте молекулы. (цианиды).

  1. Цикл мочевины.

Цикл мочевины Это - последовательность биохимических реакций млекопитающих и некоторых рыб, в результате которой азотсодержащие продукты распада преобразуются в мочевину, которая в свою очередь выделяется почками Цикл мочевины протекает исключительно в печени. Он разделен на два компартмента, митохондрии и цитоплазму. Прохождение через мембрану промежуточных соединений цитруллина и орнитина возможно только с помощью переносчиков Мочевина является диамидом угольной кислоты. В противоположность аммиаку это нейтральное и нетоксичное соединение. При необходимости небольшая молекула мочевины может проходить через мембраны. По этой причине, а также из-за ее хорошей растворимости в воде мочевина легко переносится кровью и выводится с мочой.

  1. Аллостерические ферменты.

ферменты способные выполнять каталитическую функцию, повышать или понижать свою каталитическую активность в ответ на определённые сигналы. Благодаря этому скорость каждой последовательности метаболических реакций изменяется почти мгновенно.

Аллостерические ферменты, построены из двух или большего числа субъединиц. Наряду с активным и субстратным центрами, они имеют аллостерический центр. Этот центр может обратимо связывать определённые метаболиты, ингибирующие или активирующие фермент. Такие метаболиты называются эффекторами. При присоединении эффектора к аллостерическому центру изменяется конформация белка в целом. В результате активность фермента изменяется.

Карбамоилфосфатсинтетаза II– это аллостерический фермент; конечный продукт метаболического пути синтеза (УТФ) является его аллостерическим ингибитором. Чем больше концентрация УТФ, тем меньше скорость первой реакции, а значит, и всех остальных реакций, поскольку для них образуется мало субстратов. Таким способом скорость синтеза УТФ уравнивается со скоростью его расходования, т.е. с потребностью клетки в этом веществе. Здесь мы имеем дело с регуляцией по механизму отрицательной обратной связи. Эффекторы аллостерических ферментов могут быть как ингибиторами, так и активаторами. Часто оказывается, что сам субстрат оказывает активирующий эффект. У одного и того же фермента может быть несколько аллостерических центров.