1. Классификация аминокислот.

2. Окисление жирных кислот с четным числом углеродных атомов

3. Физико-химические свойства аминокислот.

4. Пути превращения углеводов. Реакции гликолиза.

5. Первичная структура белка. Характеристика пептидной связи.

6. Пентозофосфатный путь и его значение.

7. Вторичная структура белка. Альфа- спираль и бета – складчатый слой.

8. Мобилизация гликогена при мышечной работе.

9. Третичная структура белка и силы ее стабилизирующие.

10. Работа пируватдегидрогеназного комплекса.

11. Четвертичная структура белка. Понятия о денатурации и деструкции.

12. Работа цикла трикарбоновых кислот.

13. Моносахариды. Структура и функция.

14. Синтазная система синтеза жирных кислот.

15. Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином.

16. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов.

17. Реакции глюконеогенеза.

18. Отличия ферментов от неорганических катализаторов.

19. Классификация ферментов с примерами реакций на каждый класс.

20. Биохимия мышечного сокращения. Характеристика белков мышц.

21. Влияние температуры, pH и концентрации фермента на скорость ферментативной реакции.

22. Реакции трансаминирования, их биологическая роль.

23. Пути превращения аминокислот в организме человека. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты.

24. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции. Уравнение Михаэлиса-Ментен.

25. Ингибирование ферментов. Конкурентное ингибирование. Использование конкурентного ингибирования для лечения заболеваний.

26. Синтез кетоновых тел, их роль для организма человека.

27. Ингибирование ферментов. Неконкурентное ингибирование.

28. Цикл мочевины.

29. Аллостерические ферменты.

30. Глюкозо-аланиновый путь, его важность для спортсмена.

31. Активный центр фермента и его свойства.

32. Биохимия мышц. Источники энергии для мышечного сокращения.

33. 1 Кофакторы и коферменты. Классификация.

34. Гормоны гипоталамуса и гипофиза.

35. Способы определения активности фермента. Единицы измерения. Понятие об удельной и молярной активности.

36. Гормоны надпочечников (коркового и мозгового слоя)

37. Изоферменты.

38. Биосинтез белка. Стадии активации и инициации.

39. Биосинтез белка. Стадии элонгации и терминации.

40. Дисахариды. Восстанавливающие и невосстанавливающие сахара.

41. Гомо- и гетерополисахариды.

42. Глюкозо-лактатный путь, его важность для спортсмена.

43. Переваривание углеводов в ЖКТ человека.

44. Дыхательная цепь митохондрий. Характеристика переносчиков.

45. Липиды. Классификация липидов и их функции.

46. Хемиоосмотическая модель П.Митчелла (основные постулаты и доказательства).

47. Жирные кислоты. Их роль в организме.

48. Ингибиторы и разобщители дыхательной цепи митохондрий.

49. Сфинголипиды. Церамиды. Ганглиозиды

50. Витамины, классификация. Антивитамины. Несовместимость витаминов. Особенности водорастворимых витаминов.

51. Химический состав нуклеиновых кислот. Правила Чаргаффа.

52. Жирорастворимые витамины (A, D, E, K).

53. Водорастворимые витамины группы B (B1, B2, B3, B6, B12).

54. Структурная организация олиго- и полинуклеотидов. Характеристика первичной структуры ДНК.

55. Фолиевая кислота и витамин С

56. Распад белков в желудочно-кишечном тракте человека.

57. Ингибиторы биосинтеза белка. Действие антибиотиков – ингибиторов биосинтеза белка.

58. Фосфолипиды(Фосфатидилэтаноламин, фосфатидилхолин, фосфатидилинозитол) их роль в организме человека..

59. Вторичная структура ДНК. Формы двойной спирали.

60. Производные моносахаридов.

61. Гормоны щитовидной железы

62. Неомыляемые липиды. Холестерин и его свойства.

63. Гормоны поджелудочной железы.

64. Распад липидов в желудочно-кишечном тракте человека.

1. Классификация аминокислот.

Аминокислоты – это гетерофункциональные соединения, производные карбоновых кислот, содержащие одновременно карбоксильную и аминогруппы. Общая формула аминокислот, входящих в состав белков имеет вид.

Классификация протеиногенных аминокислот по строению радикала:

1) алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин);

2) ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан);

3) алифатические, содержащие гидроксильную группу (серин, треонин);

4) алифатические, содержащие сульфгидрильную группу (цистеин);

5) основные (лизин, аргинин, гистидин);

6) кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

7) алифатические, содержащие карбоксамидную группу (аспарагин, глутамин).

2. Классификация аминокислот по полярности радикалов

1) Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилала-нин, триптофан, пролин).

2) Полярные, гидрофильные, незаряженные аминокислоты (глицин, треонин, цистеин,

тирозин, серин, аспарагин, глутамин).

3) Кислые аминокислоты (отрицательно заряженные аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая кислоты)

4) Основные аминокислоты (положительно заряженные аминокислоты) (аргинин, гистидин, лизин).

3. Классификация по биологической (пищевой) ценности

1)Незаменимые (эссенциальные): ар-гинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенил-аланин.

2) Заменимые аминокислоты: аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин.

4. Классификация аминокислот на основе метаболических превращений

1) Производные аминокислот.

2) Непротеиногенные аминокислоты.

3) D-аминокислоты.

2. Окисление жирных кислот с четным числом углеродных атомов

Окисление ‒ циклический процесс, каждый цикл которого заключается в удалении двууглеродного фрагмента в форме ацетил-СоА, начиная от карбоксильного конца жирной кислоты. Цикл включает четыре реакции: дегидрирование, гидратацию, дегидрирование и тиолитическое расщепление.

3. Физико-химические свойства аминокислот.

Аминокислоты – это кристаллические вещества с высокой температурой плавления и сладковатым вкусом. Аминокислоты хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются в органических растворителях. При этом водные растворы аминокислот электропроводны.

Аминогруппа обуславливает основные свойства аминокислот, карбоксильная группа – кислотные свойства. Поэтому аминокислоты способны реагировать и с кислотами, и с основаниями, то есть являются амфотерными молекулами, они имеют в своем составе как основные, так и кислые группы. Моноаминомонокарбоновые кислоты существуют в водных растворах в форме биполярных молекул или цвиттер-ионов. Это означает, что они имеют как положительный, так и отрицательный заряды: -карбоксильная группа диссоциирует и заряжена отрицательно,-аминогруппа протонируется и заряжена положительно. Таким образом, молекула в целом электрически нейтральна.

При низкой рН (т.е. высокой концентрации протонов) карбоксильная группа присоединяет протон и становится незаряженной, а молекула в целом приобретает положительный заряд.

При высокой рН (т.е. низкой концентрации протонов) аминогруппа теряет свой протон и становится незаряженной, а молекула в целом приобретает отрицательный заряд. Некоторые аминокислоты имеют боковые цепи, которые содержат диссоциирующие группы: аспартат и глутамат содержат карбоксильную группу и поэтому являются кислыми; аргинин, лизин и гистидин являются основными. Кроме того, цистеин и тирозин при диссоциации также дают некоторый отрицательный заряд.