Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

книги из ГПНТБ / Фрумкин, М. Л. Технологические основы радиационной обработки пищевых продуктов

.pdf
Скачиваний:
17
Добавлен:
23.10.2023
Размер:
52.5 Mб
Скачать

Г л а в а 3

ПИЩЕВАЯ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ МЯСА, ПОДВЕРГНУТОГО РАДУРИЗАЦИИ

ИЗМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА

Однпм пз основных критериев сохранности белков мяса при радиационной обработке служит стабильность его аминокислот­ ного состава. Имеющиеся по этому вопросу литературные дан­ ные носят в основном противоречивый характер. Некоторые ав­ торы [141, 142] указывают на устойчивость аминокислот в говядпие прп гамма-облученпи, тогда как в более ранних сооб­ щениях [143] выявлена значительная деструкция ряда амино­ кислот. Довольно большие потерн глутамииовой кислоты [142], о которых писалось в ранних работах, могли быть вызваны неполным восстановлением аналитической колонки пли различи­ ем в методах облученпя. Недавно установлено, что в результате гамма-облученпя глутампповой кислоты образуется соответ­ ствующая а-кетокпслота, причем количество ее зависит от усло­ вий облученпя. Нужно отметить, что как в дайной работе, так и во всех остальных исследованиях, под условиями облучения авторы подразумевают облучение продукта в вакууме или в ат­ мосфере инертного газа, температуру продукта, тару и т. п. В то же время такпе важные обстоятельства, как уровень эпергпп и скорость внесения дозы в процессе радиационной обработки, не учитывались.

Впервые влияние этих параметров на деструкцию ампнокпслот белков мяса пзучпли Б. Джонсон и К. Мозер [142]. Оин нашли, что прп облучении говяжьего фарша (дозами от 2 до 50 Мрад) электронным пучком степень разрушения цпстина и триптофана не связана непосредственно с общей дозой, а зави­ сит от ее мощности и частично от уровня энергии. В связи с этим представляло интерес выяснить, как влияет уровень энер­ гии и мощность дозы на аминокислотный состав белков говяди­ ны, облученной дозой 0,6 Мрад. Указанная доза принята нами для радуризации сырого мяса. Для эксперимента было взято шесть групп образцов, которые изготовлялись из мышц Longissimus dorsi и упаковывались под вакуумом в пакеты из поли­ этилен-целлофановой пленки. Облучение проводилось ускорен-

312 ными электронами (2 и 4 МэВ) мощностью 20 и 200 тыс. Р/с,

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Т А Б Л И Ц А 113

 

 

 

 

С о д е р ж а н ие

в образцах (в г на 100 г с у х о й

массы),

облученных

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ускоренными

электронами

 

 

 

 

гамма-лучами

 

Аминокислоты

контрольные

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2 МэВ

 

 

 

4 МэВ

 

 

 

1,17 МэВ

 

 

 

 

(необлучеы-

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ные)

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

20 тыс. Р / с

200 тыс. Р / с

20 тыс. Р / с

200 тыс. Р / с

0,53 тыс. Р / с

Ц и с т и н

 

 

 

0 , 7 2 + 0 , 1 6

0,71 +

0,16

0,87 +

0,17

0,65 +

0,20

0 , 6 2 + 0 , 1 4

0,86 +

0,21

Л и з и и

+

г и с т и д и и

1 5 , 4 2 + 0 , 6 8

13,46 +

0,93

15,07 +

0,99

14,29 +

0,89

13,79 +

0,84

14,95 +

1,34

А р г и н и н

 

 

7,95 +

0,74

7 , 7 2 + 0 , 3 6

8 , 0 9 + 0 , 9 1

7,32 +

0,48

7 , 6 5 + 0 , 4 6

7,23 +

0,85

А с п а р а г и н о в а я

к и с л о т а

7 , 0 4 + 0 , 5 0

6,85 +

0,47

6 , 6 5 + 0 , 7 6

6,41 +

0,60

6,78 +

0,78

7,15 +

0,312

С е р и и

 

 

 

2,82 +

0,36

2 , 9 7 + 0 , 4 2

2,60 +

0,31

3,04 +

0,34

2,96 +

0,31

2,79 +

0,35

Г л и ц и и

 

 

 

3,37 +

0,35

3,39 +

0,26

3 , 6 1 + 0 , 3 1

3 , 9 1 + 0 , 2 2

3 , 7 5 + 0 , 2 8

3 , 4 2 + 0 , 3 4

Г л у т а м и н о в а я

к и с л о т а

11,82+0,5 7

1 1 , 7 5 ± 1 , 0 5

11,11 +

0,76

1 2 , 0 4 + 0 , 2 6

11,72 +

0,75

11,50 +

0,96

Т р е о и и и

 

 

4 , 6 4 ± 0 , 3 5

4,23 +

0,38

4 , 5 2 ± 0 , 4 6

4,52 +

0,20

4,54 +

0,37

4,67 +

0,28

А л а н и и

 

 

 

4,64 +

0,46

5,10 +

0,46

4,95 +

0,59

5,12 +

0,58

5,19 +

0,47

4 , 8 2 + 0 , 6 6

Т и р о з и н

 

 

2 , 8 4 + 0 , 3 7

2,74 +

0,39

2.89 +

0,39

3 , 0 2 + 0 , 3 8

2,77 +

0,25

3,03 +

0,29

М е т и о н и н

 

 

2,48 +

0,18

2,38 +

0,19

2,46 +

0,49

1,91 +

0,37

2,30 +

0,33

2 , 5 2 + 0 , 3 4

В а л и н

 

 

 

5 , 3 5 ± 0 , 3 4

5,21 +

0,27

5 , 0 8 + 0 , 3 6

5 , 7 1 + 0 , 3 5

5,63 +

0,40

5,15 +

0,40

Ф е н и л а л а н и и

 

4,10 +

0,73

4,57 +

0,40

4.90 +

0,73

4 , 6 9 + 0 , 1 9

4,96 +

0,10

4,15 +

0,72

Л е й ц и н

+

и з о л е й ц и н

9 , 1 9 ± 0 , 6 6

1 0 , 0 4 + 0 , 6 6

9,74 +

0,40

9 , 9 6 + 0 , 6 2

9 , 9 3 ± 0 , 4 6

9,32 +

0,45

а также гамма-лучами мощностью 530 Р/с. Интегральная доза для всех образцов была 0,6 Мрад. Исследованиями [144] установ­ лено, что качественный состав аминокислот остается стабильным во всех случаях.

Данные по количественному содержанию аминокислот, полу­ ченные в ходе исследований, представлены в табл. 113. Выявлен­ ные колебания в содержании некоторых аминокислот (цистипа, аспарагпновой кпслоты, серпиа, метионпиа и др.) в зависимости от условий облученпя оказались статистически недостоверными

(р>0,1).

Полученные результаты дают основание считать, что

доза

0,6 Мрад не приводит к деструкции аминокислот белков

мяса

при облучении как ускоренными электронами, так и гамма-излу­ чением.

Исследованиями показано также,

что происходящие

в ходе

хранения при 4° С пострадиационные

и автолитические

процес­

сы существенно не отражаются па

изменении

аминокислот­

ного

состава

говядины, облучепиой

дозой

0,6

Мрад

(табл.

114).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Т А Б Л И Ц А 114

 

 

Содержание в образцах,

% мол.

 

 

Аминокислоты

 

1

 

о обл

 

 

 

 

я

Л и з п н

 

9,27

Г п с т и д п п

 

3,76

А р г и н и н

 

5,35

А с п а р а г п н о в а я

к и с л о т а

9,68

Т р е о н и н

 

5,17

С е р и п

 

5,09

Г л у т а м п н о в а я

к и с л о т а

14,56

П р о л и н

 

4,65

Г л и ц и н

 

8,11

А л а н и и

 

8,64

В а л и н

 

5,15

М е т н о н и н

 

1,85

И з о л е й ц и п

 

4,29

Л е й ц и н

 

8,53

Т и р о з и н

 

2,63

Ф е н и л а л а н и н

 

3,39

с?

в процессе храпения

сут

 

 

 

 

о

ения

 

 

 

 

 

14

28

42

5G

с —

 

 

 

 

7,54

8,78

8,69

8,92

8,64

3,24

3,26

3,14

3,06

3,53

4,73

5.63

5,18

5,53

5,17

9,86

9,25

9,76

9,36

9,45

5,03

5,59

5,30

5,35

5,59

4,73

5,69

5,67

5.25

5,41

15,01

14,58

15,12

14,38

14,88

4,50

4,54

4,27

5,21

4,52

8,92

8,55

8,03

8,05

8,15

9,01

8,73

9,11

8,93

9,06

5,05

5,08

4,77

5,25

4,71

1,88

1,98

2,14

2,09

2,04

4,46

4,33

4,46

4,56

4,48

9,78

8,36

8,44

8,36

8,47

2,58

2,52

2.56

2,53

2,58

3,70

3,17

3,26

3,21

3,41

314

1

Выше отмечалось, что облучение мясных кулинарных изделий дозой 0,8 Мрад позволяет значительно удлинить сроки их хра­ нения без существенного изменения качества. Вместе с тем из­ вестно, что тепловая обработка мяса ведет к ряду физико-хими­ ческих изменений, основным из которых является денатурация белков [145]. Поэтому превращения, происходящие под действи­ ем ионизирующего излучения на нативный и денатурированный белок, ие могут быть адекватными. Все это послужило основа­ нием для изучения изменений аминокислотного состава белков кулинарио обработанного мяса, происходящих под действием радиационной обработки и в процессе длительного хранения [146, 147]. Сравнительному исследованшо подвергались две груп­ пы образцов — облученные и контрольные (замороженные). Полученные при этом результаты сведены в табл. 115.

Как видно из данных табл. 115, облучение и длительное хра­ нение кулинарио обработанного мяса не сопровождается замет­ ным разрушением аминокислот, за исключением глутаминовой

Т А Б Л И Ц А 115 Содержание в о б р а з ц а х . % к белку

 

 

1 =

Аминокислоты

 

G о

 

3 3

 

 

С а

 

 

контро, (замор! иых)

Л п з п и

 

8,98

Г п с т п д п и

 

2,46

А р г и н и н

 

5,41

А с п а р а г и н о в а я

к и с л о т а

7,99

Т р е о н и н

 

3,70

С е р и и

 

3,19

Г л у т а м и н о в а я

к и с л о т а

13,17

П р о л и и

 

3,30

Г л и ц и н

 

3,57

А л а н и и

 

4,89

В а л и н

 

2,93

М е т п о п п н

 

2,10

И з о л е й ц и н

 

3,49

Л е й ц и н

 

6,30

Т и р о з и н

 

2,73

Ф е н и л а л а н и н

 

3,11

Т р и п т о ф а н

 

1,37

 

 

 

после 6 мес

х р а н е н и я

l

i

s

 

 

о

о о,

 

 

а

Я э

з а м о р о ­

о б л у ч е н ­

с: >5

о

 

Я 0 0 .

ж е н н ы х

ных

а а=>

 

 

8,95

8,12

8,81

2,76

2,17

2,62

5,20

4,97

5,36

7,44

8,00

7,26

3,82

4,38

3,60

3,34

3,67

3,10

11,77

13,31

11,86

3,42

3,47

3,27

3,94

3,65

3,72

4,66

5,00

4,56

2;

77

2,53

2,42

1,88

3 , 0 1

1,30

3,38

3,74

3,36

6,12

6,87

5,33

2,61

2,35

2,53

2,96

2,91

2,88

1,47

1,32

1,35

315

кислоты и метиоиина, количество которых уменьшается в пре­ делах 10%. Это не противоречит литературным данным о ра­ диолабильности глутаминовой кислоты [143] и серусодержащих аминокислот [148].

Следовательно, радуризация сырого и кулинарно обработанно­ го мяса не приводит к снижению его белковой питательной ценности.

ИЗМЕНЕНИЕ АТАКУЕМОСТИ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИМИ ФЕРМЕНТАМИ БЕЛКОВ МЯСНЫХ ИЗДЕЛИЙ

В настоящее время можно считать установленным [149, 150], что коррелятивная связь между биологической ценностью белков и их аминокислотным составом осуществляется только при усло­ вии достаточных скоростей переваривания, или атакуемости ферментами пищеварптельпого тракта. А. А. Покровский исполь­ зует термин атакуемость для того, чтобы отдифференцировать процесс гидролитического расщепления пищевых веществ ферментами от нашедшего широкое распространение в специ­ альной литературе термина «переварпваемость». Под перевариваемостыо белков подразумевают долю усвоенного азота, вве­ денного с пищей [149].

Таким образом, атакуемость ферментами отдельных веществ в пищевых продуктах отражает лишь первую стадию перевариваемостп, в течение которой в наибольшей степени проявляется значеппе особенностей структурного строения пищевых ве­ ществ [150].

Изучение этого важного показателя в опытах in vilro, в допол­ нение к биологическим методам псследовапия, считается одним из быстрых способов определения пищевой ценности очищенных белков. Еще большее значение могут иметь исследования ата­ куемости белков, находящихся в составе самих пищевых продук­ тов, в связи с наличием в них ряда структур, защищающих бел­ ки от контакта с ферментами [151].

Облучение может оказать заметное влияние на свойства бел­ ков, в том числе на чувствительность их к ферментативному перевариванию.

Литературные данные по этому вопросу весьма малочислен­ ны и противоречивы. Причем, в основном все они относятся к изучению переваривания водных растворов чистых белков, об-

316 лученных различными дозами.

Сведения, характеризующие изменение чувствительности бел­ ков термически обработанного мяса в процессе облучения, в ли­ тературе отсутствуют. Это обстоятельство послужило причиной для постановки ряда опытов, направленных на выявление из­ менений атакуемости протеолитическими ферментами белков кулинарио обработанного мяса, вызываемых воздействием иони­ зирующих излучений. Кроме того, интересно было выяснить, как влияет длительное хранение облученных мясных изделий на этот процесс.

Гидролиз белков осуществлялся в непрерывно действующем аппарате для переваривания и диализа, сконструированном в Институте питания АМН СССР. Полученные результаты [152, 153] свидетельствуют о том, что облученные дозой 0,8 Мрад суб­ страты более чувствительны к ферментативному расщеплению как пепсином, так и трипсином (табл. 116).

 

 

 

 

Т А Б Л И Ц А 116

 

Содержание продуктов гидролиза (в ыкг/мл) в образцах

Продолжи­

 

пепсин

трипсин

 

 

 

 

тельность

 

 

 

 

гидролиза, ч

контрольных

облученных

контрольных

облученных

1

64,8

71,6

71,5

72,0

2

71,2

78,1

75,5

8 2 , 1

3

73,7

80,2

8 1 , 1

90,0

Так, к концу первого часа переваривания количество продук­ тов гидролпза у облученных образцов на 9—10% больше, чем в контрольных. Такой же разрыв сохранился на протяжении всего гидролиза.

На рис. 78, а представлены результаты опытов по переварива­ нию мяса системой пепсин — трипсин, откуда следует, что и в данном случае радиационная обработка ускоряла ход фермен­ тативного гидролпза. Следует отметить, что под влиянием одного трипсина (см. табл. 116) увеличение продуктов гидролиза у об­ лученных образцов по сравнению с контрольными было более

ярко выражено. Протеолиз

же трипсином пепсинового

перевара

несколько

сглаживает эту

разницу. Максимальное количество

продуктов

гидролиза к 6 ч

достигает в обоих случаях

соответ­

ственно 87,3 и 80,0 мкг/мл.

 

317

становятся менее доступными. По всей вероятности, только этими причинами объяснить изменение перевариваемости бел­ ков в результате облучения нельзя. Об этом говорят и результа­ ты экспериментов английских исследователей [157], которые установили, что гидролиз сывороточного альбумина (в водном растворе) трипсином увеличивается пропорционально дозе облучения. В случае воздействия пепсина на облученный суб­ страт наблюдалось обратное явление. Снижение атакуемости чистых белков пепсином авторы объясняют изменением арома­ тических аминокислот в процессе облучения, а увеличение гид­ ролиза трипсином — частичной денатурацией альбумина. Из со­ поставления результатов собственных исследований с приведен­ ными выше сведениями видно, что увеличение атакуемости трппспном белков облученных мясных изделий в основном не вызывает возражений, в то время как данные по влиянию пепси­ на па облученные белковые субстраты противоречивы.

Обнаруженное нами увеличение чувствительности белков об­ лученного кулинарно обработанного мяса к перевариванию пеп­ сином является, по-видимому, характерным свойством денату­ рированных белков. Облучение белков, предварительно подвергнутых тепловому воздействию, вызывает, очевидно, -спе­ цифические изменения, способствующие более легкому образо­ ванию энзим-субстратных комплексов.

Чтобы выяснить, изменяется ли выше описанный характер ферментативного расщепления белков в составе кулинарно под­ готовленного мяса после его продолжительного хранения, ана­ логичное исследование проводилось через 6 мес (рис. 78, б). Об­ наружено, что продолжительность хранения практически не отражается на ходе гидролиза в облученных образцах. В то же время количество продуктов гидролиза в обжаренном мясе, хра­ нившемся в замороженном состоянии, возрастает на 20%. Повидимому, это происходит в результате гидролитических реак­ ций, вызываемых продуктами жизнедеятельности микроорга­ низмов.

ИЗМЕНЕНИЕ ВИТАМИННОГО СОСТАВА

Происходящие при облучении мяса радиационно-химические реакции отражаются также на витаминной ценности продукта. Исследования, проведенные в этом направлении, были связаны в основном с изучением характера деструкции витаминов в про­

цессе лучевого консервирования сырого мяса. Сведения же об 319

устойчивости витаминов при воздействии ионизирующих излу­

чений на готовые мясные нзделня в литературе

отсутствуют.

Поэтому для более полной характеристики питательных

досто­

инств облученных мясных кулинарных изделий

после

радиа­

ционной обработки и в процессе хранения во ВНИИКОПе [158] определяли содержание в них некоторых витаминов группы В (В], Вг, РР п фолпсвую кислоту), играющих важную физиоло­ гическую роль. В табл. 117 приведены данные, полученные при определении тиамина в мясных кулинарных изделиях.

П р о д о л ж и т е л ь ­ н о с ть х р а н е н и я , д н и

Т А Б Л И Ц А J17

С о д е р ж и т е тиамина в о б р а з ц а х , мг %

контрольных (за ­

облучепных 0,8 М р а д

м о р о ж е н н ы х )

 

0

0,177 + 0,064

0,080+0,02 1

20

0,139+0,01 9

0,057 + 0,022

40

0,097 + 0,018

0,038 + 0,017

60

0,038 +

0,015

0,038

+ 0,014

Н О

0,035 +

0,011

0 , 0 3 8

± 0 , 0 1 5

Из данных табл. 117 видно, что при облучении

происходит

значительная потеря тнамипа (более чем в 2 раза). При хране­

нии наблюдалось дальнейшее уменьшение витамина Bi как в

контрольных, так и в облученных образцах. Прпчем в заморо­

женных изделиях через 2 мес потери его ДОСТИГЛИ, как и в облу­

ченных образцах, 78,6%. Этн данные свидетельствуют о том, что

витамин В], сильно разрушающийся в процессе

облучения, в

дальнейшем оказывается более стабильным. Указанное явление

отмечалось также 3. М. Сюняковой и И. Ф. Карповой [159]. По­

лученные данные еще раз подтверждают мнение других иссле­

дователей о том, что тиамин является одним из наиболее радио­

лабильных витаминов.

Даже при облучении

дозой 0,3 Мрад

потери его в порцпонированной украинской колбасе

составляют

около 20% [136].

 

 

 

Изменения рибофлавина изучались в зависимости от условий

технологической обработки п упаковки облученных

образцов.

С этой целью было проведено две серии опытов. В первом вари­

анте перед облучением

мясо обжаривалось иа гидрожире и за-

320 тем упаковывалось в полиэтилен-целлофановую

пленку. Второй