книги из ГПНТБ / Фрумкин, М. Л. Технологические основы радиационной обработки пищевых продуктов
.pdfГ л а в а 3
ПИЩЕВАЯ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ МЯСА, ПОДВЕРГНУТОГО РАДУРИЗАЦИИ
ИЗМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА
Однпм пз основных критериев сохранности белков мяса при радиационной обработке служит стабильность его аминокислот ного состава. Имеющиеся по этому вопросу литературные дан ные носят в основном противоречивый характер. Некоторые ав торы [141, 142] указывают на устойчивость аминокислот в говядпие прп гамма-облученпи, тогда как в более ранних сооб щениях [143] выявлена значительная деструкция ряда амино кислот. Довольно большие потерн глутамииовой кислоты [142], о которых писалось в ранних работах, могли быть вызваны неполным восстановлением аналитической колонки пли различи ем в методах облученпя. Недавно установлено, что в результате гамма-облученпя глутампповой кислоты образуется соответ ствующая а-кетокпслота, причем количество ее зависит от усло вий облученпя. Нужно отметить, что как в дайной работе, так и во всех остальных исследованиях, под условиями облучения авторы подразумевают облучение продукта в вакууме или в ат мосфере инертного газа, температуру продукта, тару и т. п. В то же время такпе важные обстоятельства, как уровень эпергпп и скорость внесения дозы в процессе радиационной обработки, не учитывались.
Впервые влияние этих параметров на деструкцию ампнокпслот белков мяса пзучпли Б. Джонсон и К. Мозер [142]. Оин нашли, что прп облучении говяжьего фарша (дозами от 2 до 50 Мрад) электронным пучком степень разрушения цпстина и триптофана не связана непосредственно с общей дозой, а зави сит от ее мощности и частично от уровня энергии. В связи с этим представляло интерес выяснить, как влияет уровень энер гии и мощность дозы на аминокислотный состав белков говяди ны, облученной дозой 0,6 Мрад. Указанная доза принята нами для радуризации сырого мяса. Для эксперимента было взято шесть групп образцов, которые изготовлялись из мышц Longissimus dorsi и упаковывались под вакуумом в пакеты из поли этилен-целлофановой пленки. Облучение проводилось ускорен-
312 ными электронами (2 и 4 МэВ) мощностью 20 и 200 тыс. Р/с,
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Т А Б Л И Ц А 113 |
||
|
|
|
|
С о д е р ж а н ие |
в образцах (в г на 100 г с у х о й |
массы), |
облученных |
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
ускоренными |
электронами |
|
|
|
|
гамма-лучами |
|||
|
Аминокислоты |
контрольные |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
|
|
|
|
2 МэВ |
|
|
|
4 МэВ |
|
|
|
1,17 МэВ |
|||
|
|
|
|
(необлучеы- |
|
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
ные) |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
20 тыс. Р / с |
200 тыс. Р / с |
20 тыс. Р / с |
200 тыс. Р / с |
0,53 тыс. Р / с |
|||||
Ц и с т и н |
|
|
|
0 , 7 2 + 0 , 1 6 |
0,71 + |
0,16 |
0,87 + |
0,17 |
0,65 + |
0,20 |
0 , 6 2 + 0 , 1 4 |
0,86 + |
0,21 |
||
Л и з и и |
+ |
г и с т и д и и |
1 5 , 4 2 + 0 , 6 8 |
13,46 + |
0,93 |
15,07 + |
0,99 |
14,29 + |
0,89 |
13,79 + |
0,84 |
14,95 + |
1,34 |
||
А р г и н и н |
|
|
7,95 + |
0,74 |
7 , 7 2 + 0 , 3 6 |
8 , 0 9 + 0 , 9 1 |
7,32 + |
0,48 |
7 , 6 5 + 0 , 4 6 |
7,23 + |
0,85 |
||||
А с п а р а г и н о в а я |
к и с л о т а |
7 , 0 4 + 0 , 5 0 |
6,85 + |
0,47 |
6 , 6 5 + 0 , 7 6 |
6,41 + |
0,60 |
6,78 + |
0,78 |
7,15 + |
0,312 |
||||
С е р и и |
|
|
|
2,82 + |
0,36 |
2 , 9 7 + 0 , 4 2 |
2,60 + |
0,31 |
3,04 + |
0,34 |
2,96 + |
0,31 |
2,79 + |
0,35 |
|
Г л и ц и и |
|
|
|
3,37 + |
0,35 |
3,39 + |
0,26 |
3 , 6 1 + 0 , 3 1 |
3 , 9 1 + 0 , 2 2 |
3 , 7 5 + 0 , 2 8 |
3 , 4 2 + 0 , 3 4 |
||||
Г л у т а м и н о в а я |
к и с л о т а |
11,82+0,5 7 |
1 1 , 7 5 ± 1 , 0 5 |
11,11 + |
0,76 |
1 2 , 0 4 + 0 , 2 6 |
11,72 + |
0,75 |
11,50 + |
0,96 |
|||||
Т р е о и и и |
|
|
4 , 6 4 ± 0 , 3 5 |
4,23 + |
0,38 |
4 , 5 2 ± 0 , 4 6 |
4,52 + |
0,20 |
4,54 + |
0,37 |
4,67 + |
0,28 |
|||
А л а н и и |
|
|
|
4,64 + |
0,46 |
5,10 + |
0,46 |
4,95 + |
0,59 |
5,12 + |
0,58 |
5,19 + |
0,47 |
4 , 8 2 + 0 , 6 6 |
|
Т и р о з и н |
|
|
2 , 8 4 + 0 , 3 7 |
2,74 + |
0,39 |
2.89 + |
0,39 |
3 , 0 2 + 0 , 3 8 |
2,77 + |
0,25 |
3,03 + |
0,29 |
|||
М е т и о н и н |
|
|
2,48 + |
0,18 |
2,38 + |
0,19 |
2,46 + |
0,49 |
1,91 + |
0,37 |
2,30 + |
0,33 |
2 , 5 2 + 0 , 3 4 |
||
В а л и н |
|
|
|
5 , 3 5 ± 0 , 3 4 |
5,21 + |
0,27 |
5 , 0 8 + 0 , 3 6 |
5 , 7 1 + 0 , 3 5 |
5,63 + |
0,40 |
5,15 + |
0,40 |
|||
Ф е н и л а л а н и и |
|
4,10 + |
0,73 |
4,57 + |
0,40 |
4.90 + |
0,73 |
4 , 6 9 + 0 , 1 9 |
4,96 + |
0,10 |
4,15 + |
0,72 |
|||
Л е й ц и н |
+ |
и з о л е й ц и н |
9 , 1 9 ± 0 , 6 6 |
1 0 , 0 4 + 0 , 6 6 |
9,74 + |
0,40 |
9 , 9 6 + 0 , 6 2 |
9 , 9 3 ± 0 , 4 6 |
9,32 + |
0,45 |
|||||
а также гамма-лучами мощностью 530 Р/с. Интегральная доза для всех образцов была 0,6 Мрад. Исследованиями [144] установ лено, что качественный состав аминокислот остается стабильным во всех случаях.
Данные по количественному содержанию аминокислот, полу ченные в ходе исследований, представлены в табл. 113. Выявлен ные колебания в содержании некоторых аминокислот (цистипа, аспарагпновой кпслоты, серпиа, метионпиа и др.) в зависимости от условий облученпя оказались статистически недостоверными
(р>0,1).
Полученные результаты дают основание считать, что |
доза |
0,6 Мрад не приводит к деструкции аминокислот белков |
мяса |
при облучении как ускоренными электронами, так и гамма-излу чением.
Исследованиями показано также, |
что происходящие |
в ходе |
||||
хранения при 4° С пострадиационные |
и автолитические |
процес |
||||
сы существенно не отражаются па |
изменении |
аминокислот |
||||
ного |
состава |
говядины, облучепиой |
дозой |
0,6 |
Мрад |
|
(табл. |
114). |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Т А Б Л И Ц А 114 |
||
|
|
Содержание в образцах, |
% мол. |
|
|
|
Аминокислоты |
|
1 |
|
о обл |
|
|
|
|
|
|
я |
Л и з п н |
|
9,27 |
Г п с т и д п п |
|
3,76 |
А р г и н и н |
|
5,35 |
А с п а р а г п н о в а я |
к и с л о т а |
9,68 |
Т р е о н и н |
|
5,17 |
С е р и п |
|
5,09 |
Г л у т а м п н о в а я |
к и с л о т а |
14,56 |
П р о л и н |
|
4,65 |
Г л и ц и н |
|
8,11 |
А л а н и и |
|
8,64 |
В а л и н |
|
5,15 |
М е т н о н и н |
|
1,85 |
И з о л е й ц и п |
|
4,29 |
Л е й ц и н |
|
8,53 |
Т и р о з и н |
|
2,63 |
Ф е н и л а л а н и н |
|
3,39 |
с? |
в процессе храпения |
сут |
|||
|
|
|
|
||
о |
ения |
|
|
|
|
|
14 |
28 |
42 |
5G |
|
с — |
|
|
|
|
|
7,54 |
8,78 |
8,69 |
8,92 |
8,64 |
|
3,24 |
3,26 |
3,14 |
3,06 |
3,53 |
|
4,73 |
5.63 |
5,18 |
5,53 |
5,17 |
|
9,86 |
9,25 |
9,76 |
9,36 |
9,45 |
|
5,03 |
5,59 |
5,30 |
5,35 |
5,59 |
|
4,73 |
5,69 |
5,67 |
5.25 |
5,41 |
|
15,01 |
14,58 |
15,12 |
14,38 |
14,88 |
|
4,50 |
4,54 |
4,27 |
5,21 |
4,52 |
|
8,92 |
8,55 |
8,03 |
8,05 |
8,15 |
|
9,01 |
8,73 |
9,11 |
8,93 |
9,06 |
|
5,05 |
5,08 |
4,77 |
5,25 |
4,71 |
|
1,88 |
1,98 |
2,14 |
2,09 |
2,04 |
|
4,46 |
4,33 |
4,46 |
4,56 |
4,48 |
|
9,78 |
8,36 |
8,44 |
8,36 |
8,47 |
|
2,58 |
2,52 |
2.56 |
2,53 |
2,58 |
|
3,70 |
3,17 |
3,26 |
3,21 |
3,41 |
|
314 |
1 |
Выше отмечалось, что облучение мясных кулинарных изделий дозой 0,8 Мрад позволяет значительно удлинить сроки их хра нения без существенного изменения качества. Вместе с тем из вестно, что тепловая обработка мяса ведет к ряду физико-хими ческих изменений, основным из которых является денатурация белков [145]. Поэтому превращения, происходящие под действи ем ионизирующего излучения на нативный и денатурированный белок, ие могут быть адекватными. Все это послужило основа нием для изучения изменений аминокислотного состава белков кулинарио обработанного мяса, происходящих под действием радиационной обработки и в процессе длительного хранения [146, 147]. Сравнительному исследованшо подвергались две груп пы образцов — облученные и контрольные (замороженные). Полученные при этом результаты сведены в табл. 115.
Как видно из данных табл. 115, облучение и длительное хра нение кулинарио обработанного мяса не сопровождается замет ным разрушением аминокислот, за исключением глутаминовой
Т А Б Л И Ц А 115 Содержание в о б р а з ц а х . % к белку
|
|
1 = |
Аминокислоты |
|
G о |
|
3 3 |
|
|
|
С а |
|
|
контро, (замор! иых) |
Л п з п и |
|
8,98 |
Г п с т п д п и |
|
2,46 |
А р г и н и н |
|
5,41 |
А с п а р а г и н о в а я |
к и с л о т а |
7,99 |
Т р е о н и н |
|
3,70 |
С е р и и |
|
3,19 |
Г л у т а м и н о в а я |
к и с л о т а |
13,17 |
П р о л и и |
|
3,30 |
Г л и ц и н |
|
3,57 |
А л а н и и |
|
4,89 |
В а л и н |
|
2,93 |
М е т п о п п н |
|
2,10 |
И з о л е й ц и н |
|
3,49 |
Л е й ц и н |
|
6,30 |
Т и р о з и н |
|
2,73 |
Ф е н и л а л а н и н |
|
3,11 |
Т р и п т о ф а н |
|
1,37 |
|
|
|
после 6 мес |
х р а н е н и я |
l |
i |
s |
|
|
о |
о о, |
|
|
|
а |
Я э |
з а м о р о |
о б л у ч е н |
|
с: >5 |
||||
о |
|
Я 0 0 . |
ж е н н ы х |
ных |
а а=> |
|
|
||
8,95 |
8,12 |
8,81 |
||
2,76 |
2,17 |
2,62 |
||
5,20 |
4,97 |
5,36 |
||
7,44 |
8,00 |
7,26 |
||
3,82 |
4,38 |
3,60 |
||
3,34 |
3,67 |
3,10 |
||
11,77 |
13,31 |
11,86 |
||
3,42 |
3,47 |
3,27 |
||
3,94 |
3,65 |
3,72 |
||
4,66 |
5,00 |
4,56 |
||
2; |
77 |
2,53 |
2,42 |
|
1,88 |
3 , 0 1 |
1,30 |
||
3,38 |
3,74 |
3,36 |
||
6,12 |
6,87 |
5,33 |
||
2,61 |
2,35 |
2,53 |
||
2,96 |
2,91 |
2,88 |
||
1,47 |
1,32 |
1,35 |
||
315
кислоты и метиоиина, количество которых уменьшается в пре делах 10%. Это не противоречит литературным данным о ра диолабильности глутаминовой кислоты [143] и серусодержащих аминокислот [148].
Следовательно, радуризация сырого и кулинарно обработанно го мяса не приводит к снижению его белковой питательной ценности.
ИЗМЕНЕНИЕ АТАКУЕМОСТИ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИМИ ФЕРМЕНТАМИ БЕЛКОВ МЯСНЫХ ИЗДЕЛИЙ
В настоящее время можно считать установленным [149, 150], что коррелятивная связь между биологической ценностью белков и их аминокислотным составом осуществляется только при усло вии достаточных скоростей переваривания, или атакуемости ферментами пищеварптельпого тракта. А. А. Покровский исполь зует термин атакуемость для того, чтобы отдифференцировать процесс гидролитического расщепления пищевых веществ ферментами от нашедшего широкое распространение в специ альной литературе термина «переварпваемость». Под перевариваемостыо белков подразумевают долю усвоенного азота, вве денного с пищей [149].
Таким образом, атакуемость ферментами отдельных веществ в пищевых продуктах отражает лишь первую стадию перевариваемостп, в течение которой в наибольшей степени проявляется значеппе особенностей структурного строения пищевых ве ществ [150].
Изучение этого важного показателя в опытах in vilro, в допол нение к биологическим методам псследовапия, считается одним из быстрых способов определения пищевой ценности очищенных белков. Еще большее значение могут иметь исследования ата куемости белков, находящихся в составе самих пищевых продук тов, в связи с наличием в них ряда структур, защищающих бел ки от контакта с ферментами [151].
Облучение может оказать заметное влияние на свойства бел ков, в том числе на чувствительность их к ферментативному перевариванию.
Литературные данные по этому вопросу весьма малочислен ны и противоречивы. Причем, в основном все они относятся к изучению переваривания водных растворов чистых белков, об-
316 лученных различными дозами.
Сведения, характеризующие изменение чувствительности бел ков термически обработанного мяса в процессе облучения, в ли тературе отсутствуют. Это обстоятельство послужило причиной для постановки ряда опытов, направленных на выявление из менений атакуемости протеолитическими ферментами белков кулинарио обработанного мяса, вызываемых воздействием иони зирующих излучений. Кроме того, интересно было выяснить, как влияет длительное хранение облученных мясных изделий на этот процесс.
Гидролиз белков осуществлялся в непрерывно действующем аппарате для переваривания и диализа, сконструированном в Институте питания АМН СССР. Полученные результаты [152, 153] свидетельствуют о том, что облученные дозой 0,8 Мрад суб страты более чувствительны к ферментативному расщеплению как пепсином, так и трипсином (табл. 116).
|
|
|
|
Т А Б Л И Ц А 116 |
|
Содержание продуктов гидролиза (в ыкг/мл) в образцах |
|||
Продолжи |
|
пепсин |
трипсин |
|
|
|
|
|
|
тельность |
|
|
|
|
гидролиза, ч |
контрольных |
облученных |
контрольных |
облученных |
1 |
64,8 |
71,6 |
71,5 |
72,0 |
2 |
71,2 |
78,1 |
75,5 |
8 2 , 1 |
3 |
73,7 |
80,2 |
8 1 , 1 |
90,0 |
Так, к концу первого часа переваривания количество продук тов гидролпза у облученных образцов на 9—10% больше, чем в контрольных. Такой же разрыв сохранился на протяжении всего гидролиза.
На рис. 78, а представлены результаты опытов по переварива нию мяса системой пепсин — трипсин, откуда следует, что и в данном случае радиационная обработка ускоряла ход фермен тативного гидролпза. Следует отметить, что под влиянием одного трипсина (см. табл. 116) увеличение продуктов гидролиза у об лученных образцов по сравнению с контрольными было более
ярко выражено. Протеолиз |
же трипсином пепсинового |
перевара |
|
несколько |
сглаживает эту |
разницу. Максимальное количество |
|
продуктов |
гидролиза к 6 ч |
достигает в обоих случаях |
соответ |
ственно 87,3 и 80,0 мкг/мл. |
|
317 |
|
становятся менее доступными. По всей вероятности, только этими причинами объяснить изменение перевариваемости бел ков в результате облучения нельзя. Об этом говорят и результа ты экспериментов английских исследователей [157], которые установили, что гидролиз сывороточного альбумина (в водном растворе) трипсином увеличивается пропорционально дозе облучения. В случае воздействия пепсина на облученный суб страт наблюдалось обратное явление. Снижение атакуемости чистых белков пепсином авторы объясняют изменением арома тических аминокислот в процессе облучения, а увеличение гид ролиза трипсином — частичной денатурацией альбумина. Из со поставления результатов собственных исследований с приведен ными выше сведениями видно, что увеличение атакуемости трппспном белков облученных мясных изделий в основном не вызывает возражений, в то время как данные по влиянию пепси на па облученные белковые субстраты противоречивы.
Обнаруженное нами увеличение чувствительности белков об лученного кулинарно обработанного мяса к перевариванию пеп сином является, по-видимому, характерным свойством денату рированных белков. Облучение белков, предварительно подвергнутых тепловому воздействию, вызывает, очевидно, -спе цифические изменения, способствующие более легкому образо ванию энзим-субстратных комплексов.
Чтобы выяснить, изменяется ли выше описанный характер ферментативного расщепления белков в составе кулинарно под готовленного мяса после его продолжительного хранения, ана логичное исследование проводилось через 6 мес (рис. 78, б). Об наружено, что продолжительность хранения практически не отражается на ходе гидролиза в облученных образцах. В то же время количество продуктов гидролиза в обжаренном мясе, хра нившемся в замороженном состоянии, возрастает на 20%. Повидимому, это происходит в результате гидролитических реак ций, вызываемых продуктами жизнедеятельности микроорга низмов.
ИЗМЕНЕНИЕ ВИТАМИННОГО СОСТАВА
Происходящие при облучении мяса радиационно-химические реакции отражаются также на витаминной ценности продукта. Исследования, проведенные в этом направлении, были связаны в основном с изучением характера деструкции витаминов в про
цессе лучевого консервирования сырого мяса. Сведения же об 319
устойчивости витаминов при воздействии ионизирующих излу
чений на готовые мясные нзделня в литературе |
отсутствуют. |
|
Поэтому для более полной характеристики питательных |
досто |
|
инств облученных мясных кулинарных изделий |
после |
радиа |
ционной обработки и в процессе хранения во ВНИИКОПе [158] определяли содержание в них некоторых витаминов группы В (В], Вг, РР п фолпсвую кислоту), играющих важную физиоло гическую роль. В табл. 117 приведены данные, полученные при определении тиамина в мясных кулинарных изделиях.
П р о д о л ж и т е л ь н о с ть х р а н е н и я , д н и
Т А Б Л И Ц А J17
С о д е р ж и т е тиамина в о б р а з ц а х , мг % |
||
контрольных (за |
облучепных 0,8 М р а д |
|
м о р о ж е н н ы х ) |
||
|
||
0 |
0,177 + 0,064 |
0,080+0,02 1 |
||
20 |
0,139+0,01 9 |
0,057 + 0,022 |
||
40 |
0,097 + 0,018 |
0,038 + 0,017 |
||
60 |
0,038 + |
0,015 |
0,038 |
+ 0,014 |
Н О |
0,035 + |
0,011 |
0 , 0 3 8 |
± 0 , 0 1 5 |
Из данных табл. 117 видно, что при облучении |
происходит |
||
значительная потеря тнамипа (более чем в 2 раза). При хране |
|||
нии наблюдалось дальнейшее уменьшение витамина Bi как в |
|||
контрольных, так и в облученных образцах. Прпчем в заморо |
|||
женных изделиях через 2 мес потери его ДОСТИГЛИ, как и в облу |
|||
ченных образцах, 78,6%. Этн данные свидетельствуют о том, что |
|||
витамин В], сильно разрушающийся в процессе |
облучения, в |
||
дальнейшем оказывается более стабильным. Указанное явление |
|||
отмечалось также 3. М. Сюняковой и И. Ф. Карповой [159]. По |
|||
лученные данные еще раз подтверждают мнение других иссле |
|||
дователей о том, что тиамин является одним из наиболее радио |
|||
лабильных витаминов. |
Даже при облучении |
дозой 0,3 Мрад |
|
потери его в порцпонированной украинской колбасе |
составляют |
||
около 20% [136]. |
|
|
|
Изменения рибофлавина изучались в зависимости от условий |
|||
технологической обработки п упаковки облученных |
образцов. |
||
С этой целью было проведено две серии опытов. В первом вари |
|||
анте перед облучением |
мясо обжаривалось иа гидрожире и за- |
||
320 тем упаковывалось в полиэтилен-целлофановую |
пленку. Второй |
||
