![](/user_photo/_userpic.png)
книги из ГПНТБ / Овчинников, А. И. Биохимия молока и молочных продуктов
.pdfОбразование аминосахаров может происходить при длитель ном хранении сухого молока, казеина, сгущенного стерилизо ванного молока. Вследствие меланоидиновой реакции (анало гично реакции с формальдегидом) уменьшается количество свободных аминогрупп, что приводит к повышению кислотности молочных продуктов. Кроме того, комплекс казеин-лактоза плохо растворяется в воде, имеет коричневый цвет и специфи ческий вкус, поэтому его образование ухудшает качество мо лочных продуктов.
Как отмечалось выше, казеин в растворе обладает слабо выраженными кислотными свойствами за счет преобладающего количества свободных карбоксильных групп, а также, по-види мому, за счет кислотных остатков фосфорной кислоты. Поэтому он легко вступает в реакцию со щелочными и щелочноземель ными металлами (К, Na, Са, Mg и др.). Такие металлические соединения казеина принято называть казеинатами. В отличие от казеина, казеинаты растворимы в воде, причем их раствори мость зависит от количества присоединенного металла, а имен но чем больше атомов металла связывается с казеином, тем
лучше |
растворимость казеината. |
|
||
Слабые растворы четырехзамещенных казеинатов щелоч |
||||
ных |
металлов — прозрачные |
или слегка опалесцирующие |
||
жидкости, |
при нагревании до |
100° С не мутнеют. |
Аналогичные |
|
казеинаты |
щелочноземельных |
металлов почти |
непрозрачны |
и при нагревании сильно мутнеют. Последнее объясняется тем, что щелочноземельные металлы, в особенности кальций, обла дают дегидратацйонными свойствами, что ведет к понижению взаимодействия между казеинатом и водой (растворителем), а следовательно, к укрупнению частиц. Наоборот, казеинаты щелочных металлов более гидрофильны, вода в них более проч но связывается, поэтому нагревание не вызывает явления деги дратации. Растворы двузамещенных казеинатов аналогичны четырехзамещенным, но при нагревании свыше 40° С коагу лируют.
В молоке казеин находится в виде растворимых казеинатов кальция. Если предполагать присоединение кальция к свобод ным карбоксильнымгруппам дикарбоксимоноаминокислот (глютаминовой и аспарагиновой), то при 6 группах возможно образование монокальций, дикальций и трикальций казеинатов. Однако количество свободных карбоксильных групп в казеине не установлено. Кроме того, кальций может присоединяться не только к карбоксильным, но и к фосфорным группам. Какие группы играют большую роль, пока неизвестно; одни исследо ватели считают главными в связывании кальция карбоксиль ные группы, другие предполагают, что карбоксильные группы остаются нетронутыми до тех пор, пока свободные фосфорные не насытятся кальцием [6, 410]. В настоящее время считается, что в молоке казеинаты . кальция содержатся в сочетании
40
с фосфатом кальция в виде так называемых казеин-кальций- фосф'атных комплексов. Состав комплексов очень сложен и еще недостаточно изучен.
Казеин-кальций-фосфатный комплекс, его состав и свойства.
В состав комплекса входят казеинат кальция, фосфат кальция, а также магний и цитрат. Кальций и фосфор содержатся в двух видах: органический кальций и фосфор (непосредственно свя занный с казенном) и неорганический (фосфат кальция).
Общее содержание кальция в осадке казеинового комплек са, выделенного из обезжиренного молока суперцентрифугиро ванием, составляет в среднем 2,65—2,75% [ПО, 324]. Какая часть общего содержания кальция приходится на органический кальций, еще неизвестно. В составе комплекса, кроме кальция,
обнаружены магний (0,13—0,20%), калий (0,21—0,26%) -и натрий (0,07—.0,11%). Не выяснено, в какой форме они содер жатся: в форме фосфатов или в комбинации с казеином.
Содержание органического фосфора в казеин-кальций-фос-
фатном комплексе составляет, по данным |
П. |
Дьяченко |
и Н. Алексеевой [110], 0,68%, по данным Форда |
и |
др. [324] — |
0,75%. Отношение органического фосфора к азоту казеина равняется в среднем 0,053 и 0,056. Содержание неорганического фосфора достигает 0,89—0,93%. Очень много работ‘посвящено изучению состава коллоидного фосфата кальция [6, 20, ПО, 190, 206, 377, 410, 450]. Фосфат кальция присутствует во всех части-' цах казеина. Он составляет около двух третей содержания каль ция. При ультрацентрифугировании фосфат^ кальция выделяется вместе с казеином, при производстве сыра переходит в белково- фосфатно-кальциевый комплекс сычужного сгустка (А. Белоу сов). Очевидно, существует какая-то связь между казеином и фосфатом кальция. Многие исследователи пытались устано вить структуру этого комплекса, но им не удалось сделать опре деленных выводов, в результате чего появились различные мнения по допросу типа фосфорной соли и характера связи ее с казеином.
Большинство исследователей считает, что в казеиновый комплекс входят ди- и трикальций фосфат, отдельно или в сме си, некоторые предполагают наличие кальций-фосфат-цитрат- ного комплекса типа апатита' гг др. [206, 400—402, 410, 450]. ■Столь же неопределенны, мнения о характере связи между, казеином и фосфатом кальция. По мнению Пайна, Мак Ганна и других, между казеином и фосфатом кальция существует химическая связь, причем ионы фосфата фиксируются аминны ми группами лизина, а ионы^ кальция связываются со свобод ными карбоксильными группами дикарбоновых кислот:
— лизин — NH3+ P04~
Казеин
- СОО-Са2+
41
П. Дьяченко также допускает химическую связь менаду основ ными частями комплекса, но, по его мнению, она многообраз нее — в химической связи комплекса участвует фосфорные, карбоксильные и аминные группы казеина; некоторые элементы комплекса связаны между собой водородными и кальциевыми мостиками. В 1963 г. Хорст нашла, что фосфат в виде СаНРО* может непосредственно соединяться с группой NH3+ лизина, позднее Роуз предложил новую схему связи минеральной Части комплекса (апатита и цитрата кальция) с казеином: через кальциевые мостики с ОН-группами фосфосерина. Некоторые исследователи (Мульдер, Шиппер и др.) считают, что фосфат кальция не связан с казеином химически, по их мнению, комп лекс казеин-кальций-фосфат состоит из казеината кальция с адсорбированным на нем фосфатом кальция, который опреде ляет устойчивость казеиновых частиц [206, 285]. Однако за пос ледние годы все больше исследователей отстаивают точку зрения наличия химических связей между казеином и фосфатом, но природа этих связей еще не установлена. Считается неизвест ным и то, как комплексование казеина с фосфатом влияет на состав и свойства частиц белка.
Структура и размеры казеиновых мицелл. Казеин-кальций- фосфатные комплексы в молоке содержатся в виде частиц (мицелл), представляющих собой высокоорганизованные струк турные единицы по сравнению с обычной макромолекулой. Ка зеиновые мицеллы состоят из различных фракций казенна, каль ция'и коллоидного фосфата, соединенных с помощью первичных и вторичных связей в единое целое. По величине и составу мицеллы казеина различны. Методом электронной микроскопии установлено, что мицеллы имеют сферическую форму, средний диаметр их около 100 нм (частицы с диаметром более 300 нм встречаются в молоке редко). П. Дьяченко с сотрудниками установил, что 30% всех частиц имеет размер до 40, 30% —
от 40 до 80, 30% — от 80 до 120, 10% — от 120 до 240 им. Пре обладают частицы с диаметром 40—120 нм [105, ПО, 111]. Величина мицелл казеина определяется солевым равновесием молока, особенно содержанием ионизированного кальция — при
увеличении числа |
ионов |
кальция частицы укрупняются |
и, наоборот. |
|
|
Частицы размером менее 40'нм не выделяются при супер |
||
центрифугировании |
молока |
и остаются в супернатанте [ПО, |
111, 410]. Их можно выделить, если к молоку перед центрифуги рованием добавить раствор, содержащий в 100 мл воды 6 ммоль СаСЬ [306]. Такой тонкодиспергированный казеин в зарубежной литературе называют «soluble casein» — растворимый казеин. Авторы предполагают, что он представляет собой мономеры фракций (Р и у), в отличие от полимеров в мицеллах [306, 324]. Среднее содержание его составляет 5—10% от всего казеина (3—7% — при 20°С центрифугирования и 10—15%— при 4°С).
42
По составу этот казеин отличается от казенна в мицеллах: содержит повышенное количество р-, у- и х-казеина и уменьшен ное as [111, 410]. Казеин в форме мицелл находится в равновесии с растворимым казеином и ионизированным кальцием: при раз бавлении обезжиренного молока водой происходит дезагрегация мицелл и увеличение количества растворимого казеина, а при добавлении ионов Са растворимый казеин переходит в форму мицелл [345, 459].
Структура мицелл не установлена, но из литературных источников известно несколько моделей предполагаемой струк туры (Кирхмайер, Пайенс, Вог и др.) [360, 393, 446, 447]. Выяс нено, что мицелла состоит из as-, р-, у- и х-казеина (у-казешг может не входить в мицеллу) [111, 190, 358, 393]. х-Казепн ста билизирует чувствительные ;к ионам кальция as- и р-казеин
[410, 437, 447, 457, 458]. По мнению Форда и др., as-, р- и у-фрак-
ции содержатся в мицеллах в определенных постоянных соотно шениях (16:4: 1), что подтверждается постоянным отношением органического фосфора к белковому азоту [324]. Содержание х-казеина непостоянно и увеличивается с уменьшением размера частиц [306, 410, 427]. Количество коллоидного фосфата снижа ется при уменьшении частиц [324, 410].
Авторы полагают, что первичный комплекс образуется только йз as- и х-казеина в определенных соотношениях (пред полагаемое соотношение 3 : Г сейчас подвергаются сомнению) в силу большей склонности as-казеина по сравнению с р- и у- казеииом образовывать полимеры. р-Казенн является вторичным компонентом [393, 441, 446]. Фракции соединены между собой через фосфатные группы прочной кальциевой связью, более
слабая кальциевая |
связь |
соединяет |
первичные мицеллы |
|
в агрегаты разного |
размера. |
Возможны |
другие виды связи |
|
[190, |
393]. |
|
|
|
Заслуживает внимания модель структуры казеиновой мицел лы, предложенная Пайенсом (рис. 1) [393]. По его мнению, чув ствительные . к ионам кальция as- и р-казеи.н располагаются внутри мицеллы. х-Казеин (нечувствительный к ионам кальция) находится на поверхности мицеллы, выполняя защитную роль, р- и х-казеин имеют, нитевидную форму, asболее компактную, эллипсовидную. В образовании первичных комплексов и мицелл принимают участие кальциевые и гидрофобные связи, х-казеин содержит цистеин, SH-группы которого, находящиеся на по верхности мицеллы, могут реагировать при нагревании молока с SH-группами р-лактоглобулина. В дальнейшем р-лактоглобу- лин становится частью казеиновой мицеллы. К внешней поверх-
•ности мицеллы каким-то путем присоединен коллоидный фосфат кальция.
Действие сычужного фермента на х-казеин с потерей его защитных свойств, а также факторы, обусловливающие
43
стабильность казеиновых мицелл при термической обработке молока будут рассмотрены в соответствующих разделах.
Коагуляция казеина. Коллоидные растворы обладают агре гативной устойчивостью, т. е. устойчивостью против коагуляции.' Стабильность коллоидных растворов обусловливается одно именным зарядом частиц (теория двойного электрического слоя) и их гидратацией [57]. Нарушение агрегативной устойчи вости коллоидных растворов, сопровождающееся укрупнением
Глинопептид
Рис. 1. Предполагаемая структура мицеллы казеина (по ПаЙенсу).
частиц, называется коагуляцией. Различают две стадии коагу ляции: скрытую и явную. На первой стадии частицы укруп няются,, но осадок еще ,не образуется, вторая стадия в резуль тате дальнейшей агрегации частиц завершается выпадением части или всего коллоидного вещества в осадок. Коагуляция может закончиться не только разделением коллоидного раство ра на две фазы, но и образованием геля (сгустка), в котором растворитель полностью остается в системе. Последний процесс носит название коагуляционного структурообразования (П. Ребиндер). Коагуляцию коллоидных растворов можно вызвать изменением pH, концентрации дисперсионной среды, введением электролитов, изменением температуры и т. д.
Коагуляция белков молока происходит при получении ряда молочных продуктов (простокваша, творог, сыр и др.). Кроме того, при тепловой обработке молока и обработке спиртом коа
44
гуляция может происходить как результат денатурации белков. Денатурация белков более сложный процесс, сопровождающий
ся изменением физико-химических свойств белков (при |
изме |
нении, вероятно, третичной структуры белковых молекул). |
|
В молочной промышленности применяется кислотная, сы |
|
чужная и кальциевая коагуляция белков. Д и с л отн а я |
к о а |
г у л я ц и я используется в технологии производства 'кисломо лочных продуктов и казеина (технического и пищевого). Сущ ность кислотной коагуляции заключается в том, что под действием добавленной к молоку кислоты (или под действием кислоты, образующейся в результате молочнокислого броже ния) казеинат-кальций-фосфатный комплекс разрушается и ка зеин коагулирует в изоэлектрической точке:
Казеинат Са
+ HR -> [Казеин]-! + Фосфат Са + CaR.
Фосфат Са
При изучении изменения состава белково-фосфатио-кальциевого комплекса сычужного сгустка под действием растворов молоч ной кислоты А. Белоусовым выяснено, что при-pH выше 5,3 от комплекса отщепляется преимущественно фосфат кальция (пол ный переход его в раствор происходит при pH 4,8), а затем при снижении pH — кальций,' связанный с белком. При pH 4,6 комп лекс содержит еще некоторое количество органического кальция [19]. Аналогичные изменения -казеин-кальций-фосфатного комп лекса молока происходят, вероятно, при кислотной коагуляции, т. е. в результате отщепления значительного количества кальция комплекс теряет устойчивость и коагулирует в изоэлектрической точке. Изоэлектрическое состояние казеина наступает, по мне нию П. Дьдченко, при pH 4,6—.4,7 [105], а по мнению других авторов, в более широком интервале pH (4,6—4,9) [158, 359, 360].
С ы ч у ж н а я |
к о а г у л я ц и я применяется при производстве |
творога и сыра. |
Ее механизм - окончательно не установлен, |
а сущность состоит в том, что под -действием сычужного фер мента казеин превращается в параказеин, который далее укруп няется при взаимодействии с ионами кальция с образованием сгустка.
По данным многих исследователей, параказеин по своим физическим И химическим свойствам (молекулярному весу, эле ментарному и аминокислотному составу и способностью связы вать кислоты, щелочи и т! д.) почти не отличается от казеина. Он отличается тем, что имеет другую изоэле'ктрическую точку (при pH 5,0—5,2) и повышенную чувствительность к ионам кальция [105-, 106, 126, 131, 219]. Незначительные различия в свойствах параказеина и казеина позволяют некоторым авто рам (С. Перов, Ван-Слайк и др.) предполагать, что переход казеина в параказеин под действием сычужного фермента., есть
45
чисто физический процесс, представляющий собой дезагрегиро вание частиц, а не химическое расщепление молекул.
В противоположность сторонникам физического действия сычужного фермента на казеин, целый ряд исследователей счи тает, что превращение казеина в параказеин является химиче ским процессом протеолитического, типа. Впервые к таким вы водам пришел еще в 1874—1876 гг. шведский химик О. Гаммерстен, который считал, что в результате действия сычужного фермента казеин расщепляется на две части: крупные моле кулы, свертывающиеся под влиянием растворимых солей каль ция, и мелкие молекулы, не вступающие в реакцию с кальцием, образующие растворимый сывороточный белок. Другие сторон ники химического действия сычужного, фермента (Фрейденрейх, Фульд, Я- Зайковский, Ш. Гонашвили) присоединились к этой точке зрения и внесли некоторые уточнения. Ш. Гонашвили {73], например, назвал большую часть белка, получающуюся при протеолитическом расщеплении, казеином А, или парака зеином, меньшую—•казеином В, или сывороточным белком.
Сторонники теории «защитного коллоида» (ЛиндерштромЛенге, Ннчман, Пайенс, Але, Гарнье и др.) считают, что при действии сычужного фермента происходит протеолитическое ■отщепление от х-казеина, обладающего стабилизирующими
свойствами |
по отношению к а.,- и |
р-казеинам, гликопептида |
|||||||
{пептида) с |
потерей |
им этих свойств [52, |
60, 293, |
301, 393]. |
|||||
|
|
|
Отщепляемый |
пептид |
|||||
|
|
+ ГликопептЗ |
имеет |
молекулярный |
вес |
||||
+ Р е н н и н |
■ |
6000—8000, |
характеризу |
||||||
|
|
|
ется |
отсутствием аргини |
|||||
|
|
|
на, гистидина, цистина, |
||||||
|
|
|
тирозина, |
триптофана, |
|||||
О - |
|
|
фенилаланина, |
большим |
|||||
|
|
содержанием |
|
серина |
и |
||||
|
|
|
треонина, может содер |
||||||
|
|
|
жать углеводы (галакто |
||||||
|
|
|
зу, галактозамин, сиало- |
||||||
|
|
|
вую |
кислоту |
и |
др.) |
[52, |
||
Рис. 2. Схематическая картина сверты |
293, |
358, 411]. Каким об |
|||||||
разом |
пептид |
присоеди |
|||||||
вания молока согласно теории «защит |
|||||||||
ного коллоида» по Пайенсу. |
нен к х-казеину (пептид |
||||||||
|
|
|
ной или эфирной связью) |
||||||
|
|
|
неизвестно, но есть пред |
||||||
положения в пользу эфирных связей.'В результате |
отщепления |
пептида х-казеин' превращается в пара-х-казеин, чувствитель ный к ионам кальция. В дальнейшем, в присутствии ионов каль ция происходит флокуляция (осаждение) всех фракций казеина и молоко свертывается (рис. 2).
По мнению П. Ф. Дьяченко, превращение казеина в пара казеин происходит без протеолитического распада казеина
46
и коагуляция параказеина связана с укрупнением его частиц, а не с осаждением параказеина (без укрупнения) ионами каль ция. 0,н предполагает гидролиз фосфоамидазной связи казеина без отщепления фосфорной кислоты (сычужный фермент, по его мнению, не затрагивает монофорфоэфирные и дифосфоэфирные связи). В 1950 г. Хольтер обнаружил фосфоамидадную актив ность у кристаллического сычужного фермента и пепсина, что подтверждает предположения П. Дьяченко. Схема фосфоамидазного действия химозина, по П. Дьяченко, может быть пред
ставлена в |
следующем виде [105, |
106]: |
|
s |
NH |
|
|
- n h - c - n h 4 |
о |
|
|
к |
+ Н30 |
||
<и |
|
|
СО
СО
- N H \ > Р < Сычужный
>сн-сн2- о 7 ХОН фермент
- С О 7
Аргининсеринфосфорная кислота
NH
|
се |
|
|
|
+ Н20 |
S |
- N H - C - |
NHo |
ОН |
со |
||||
О) |
|
|
|
|
Н |
са |
— NH\ |
|
|
Сычужный |
« |
|
|
|
фермент |
са |
>СН |
СН» - |
О - Р = О |
Q- |
||||
|
са |
- СО7 |
|
I |
|
С |
|
||
|
|
|
|
ОН |
Согласно приведенной схеме сычужный фермент, разрывая фосфоамидазную связь, освобождает в' параказеине^ с одной стороны, щелочные гуанидиновые группы, а с другой — ОНгруппы фосфорной кислоты. Появление дополнительных ОНгрупп приводит к связыванию ионов кальция и коагуляции параказеина, происходящей, вероятно, вследствие образования «кальциевых мостиков» между молекулами белка и последую щей агрегации частиц параказеина:
NH |
|
|
|
NH |
II |
|
|
|
II |
■NH — С — NH2 |
|
|
H3N — С — NH — |
|
—■NHXn |
|
О — С а - — О |
«3 |
|
|
I |
I |
/N H .- си |
|
> с н — с н 3 - 0 - Р = 0 о = Р — О — с н 3 — с н < |
||||
—■СОс о'/ |
. |
I |
| |
\С О — |
|
но |
|
||
|
|
он |
|
|
В настоящее |
время |
широко |
применяется к а л ь ц и е в а я |
|
к о а г у л я ц и я |
казеина. |
По мнению П. |
Дьяченко, кальциевая |
47
коагуляция казеина происходит следующим образом [105, 234]. Вначале ионы кальция за счет свободных ОН-групп фосфорной кислоты образуют кальциевые мостики, затем по мере умень шения количества этих групп снижается отрицательный заряд
•белкового комплекса и наступает |
равенство |
положительных |
и отрицательных зарядов,, т. е. так |
называемое |
изопоннческое |
•состояние. В этой .точке, как утверждает П. Дьяченко, присходит максимальное укрупнение (агрегация) частиц казеинового комплекса, т. е. коагуляция. При нагревании процесс коагуля ции ускоряется. В этом случае между температурой нагревания и концентрацией кальция наблюдается обратная зависимость: чем выше температура, тем меньше требуется хлористого каль ция. Достаточно концентрацию хлористого кальция в молоке довести до 0,12—0,15%, как коагуляция казеина наступает при температуре 85°С мгновенно.
Приведенный механизм коагуляции казеина под влиянием ионов кальция по П. Дьяченко не дает ответа на все вопросы. Присоединение кальция к свободным ОН-группам фосфорной кислоты (при внесении в молоко СаС12) молено было бы пред положить, если бы в свежем молоке не было свободных ионов кальция. Но так как они в молоке имеются и при pH 6,7—6,8 могли бы образовать кальциевые мостики без дополнительного внесения СаС1г, а таковые не образуются, то этого, по-видимому, предположить нельзя. Что же касается снижения отрицатель ного заряда комплекса и наблюдаемого П. Дьяченко при этом изоинического состояния, то такое явление вполне возможно, но только без нарушения гидратной оболочки оно не может вы звать коагуляцию гидрофильных золей, к которым относится казеин, так как изменение заряда в данном случае имеет второ степенное значение.
Коагуляция казеина от прибавления -СаСЛг, по нашему мне нию, происходит потому, что кальций прежде всего связывает молекулы воды и изменяет растворяющую способность среды, вследствие чего устойчивость коллоидного состояния казеина нарушается и он коагулирует, присоединяя при этом кальций. Такая коагуляция свойственна всем гидрофильным коллоидам и казеин не является исключением (С. Липатов, Н. Песков).
Способ осаждения казеина хлористым кальцием при нагре вании обезжиренного молока применяется для получения молочного белка, используемого в пищевой промышленности {233, 235, 282]. При этом способе осаждается не только почти весь казеин, но и биологически ценные сывороточные белки (сте пень использования белков молока при различных способах осаждения приведена в табл. 11). Готовый продукт содержит 2,5—3% кальция, что снижает его способность поглощать воду. Этот недостаток устраняется комбинированием осаждения бел ков хлористым кальцием и соляной кислотой (предварительная дестабилизация белков хлористым кальцием и окончательное
48
осаждение кислотой). Полученный продуктсодержит 1,2% кальция, а по степени использования белков метод прибли жается к хлоркальциевой коагуляции [233].
Таблица 11
Использование белков молока и содержание в казеине кальция и фосфора при различных способах коагуляции (по П. Дьяченко) [105]
|
С т е п е н ь |
С о д е р ж а н и е в |
||
|
к а з е и н е , |
96 |
||
К о а г у л я ц и я |
и с п о л ь з о |
|||
С а |
р |
|||
|
в а н и я , % |
|||
Сычужная . ' . . . |
85,6 |
1,99 |
1,24 |
|
К ислотная................. |
90,2 |
1,03 |
0,88 |
|
Хлоркальциевая |
|
|
1,49 |
|
(при 85° С) . . . |
94,9 |
2,65 |
Б е л к и м о л о ч н о й с ы в о р о т к и
После осаждения казеина из молока кислотой в прозрачной сыворотке остаются в растворенном состоянии, главным обра зом р-лактоглобулин и а-лактальбумин, а также в нез-начитель;__ ном количестве сопутствующие им белковые вещества — альбу мин сыворотки крови, иммунные глобулины, протеозо-пептонная фракция,, белки-ферменты и другие белковые вещества 'еще неустановленной природы. Общее, содержание белков молочной сыворотки составляет 0,6% •
а-Лактальбумин. Лри насыщении сыворотки сернокислым аммонием выделяется молочный альбумин, точнее, альбумино вая фракция. Из этой фракции в 1899 г. Вихман выделил лактальбумин. Позже, по методу Вихмана, был получен кристалли ческий лактальбумин Сведбергом и Сьегреном. Педерсен с по мощью ультрацентрифугирования и электрофореза изучил лак тальбумин и установил его. гетерогенность [113, 308].. Препарат состоял из трех компонентов: а-, р- и у-альбумина. Компонент с наименьшим молекулярным весом (17 000 по Сведбёргу) был назван а-лактальбумином. Позже Гордон и Семмет -выделили
кристаллический |
а-лактальбумин и определили‘ его молекуляр |
|
ный вес, равный |
16 500. В настоящее время |
молекулярный вес |
с-лактальбумина уточнен и составляет 14 437. |
р-Компонент лак- . |
|
тальбумина, как |
показали исследования Пальмера, оказался |
р-лактоглобулином. у-Компонент, по данным Полиса, и др., яв ляется альбумином сыворотки крови.
В белках сыворотки а-лактальбумин занимает второе место после р-лактоглобулина' (содержание а-лактальбумина состав ляет 2—5% от общего количества белков молока, содержание р-лактоглобулина 7—12%) [4П, 441]. По элементарному
4 |
1858 |
49 |