Вопросы для самоподготовки по теме

1. Понятие о коллоидных растворах, дисперсной фазе и дисперсионной среде. Классификация коллоидов и их место среди других растворов. Представители в организме животных.

2. Получение гидрофобного коллоида, возникновение и роль заряда на его частицах, схема их строения.

3. Образование эмульсоида (белок), возникновение и роль заряда на частицах его дисперсной фазы. Схема их строения.

4. Оптические свойства коллоидов (опалесценция, эффект Тиндаля – Фарадея, помутнение и изменение цвета при коагуляции, с чем они связаны и их практическое значение).

5. Кинетические свойства коллоидов (броуновское движение, диффузия, осмотическое давление), с чем они связаны и их использование в практике.

6. Электрические свойства коллоидов, с чем они связаны, прикладное значение.

7. Диализ и электрофорез. Понятие и значение в жизни животных и практике.

8. Коагуляция суспензоидов (понятие, причины, стадии, признаки, роль).

9. Коагуляция эмульсоидов (понятие, причины, стадии, признаки, значение в жизни животных и практике животноводства).

10. Денатурация, обратимая и взаимная коагуляция (понятие, значение в биологии и практике).

11. Коллоидная защита, ее сущность, «железное число», использование в практике.

12. Гели – понятие, образование и желатинирование; старение, набухание – понятие и биологическое значение.

13. Значение коллоидов в строении и функционировании клеток, тканей и органов.

Часть II

2.1.2. Биологическая химия.

Биохимия – это наука о веществах, из которых построены живые организмы, и о химических процессах, протекающих в живых организмах. Она является основой для глубокого понимания всего, что происходит на более высоких уровнях организации живой материи и в первую очередь в клетках и живых организмах. Без этого понимания сегодня уже невозможно изучение на современном уровне таких фундаментальных биологических дисциплин, как клеточная биология, физиология, генетика. Непрерывно возрастает воздействие биохимии на важнейшие связанные с живой природой сферы человеческой жизни – здравоохранение, сельское хозяйство, биотехнологическую промышленность, охрану окружающей среды. Поэтому без опоры на биохимические знания сегодня немыслимо полноценное биологическое, зооинженерное, ветеринарное и экологическое образование.

В настоящее время биологическую химию подразделяют на статическую, динамическую и функциональную биохимию.

В разделе статической биохимии изучается состав живых организмов и химическая природа веществ, образующих живой организм.

Этот раздел в основном дается при изучении органической химии. Поэтому знание органической химии обязательно при изучении биологической химии.

В разделе динамической биохимии изучается метаболизм веществ, т.е. поступление веществ в организм животного, усвоение (анаболизм), распад до конечных метаболитов (катаболизм), выводимых из организма.

Функциональная биохимия изучает биохимические процессы, протекающие в тканях и органах животного в связи с структурной и функциональной организацией макромолекул.

2.1.2.1. Химия и обмен белков

Раздел выключает химсостав, структуру, специфичность, классификацию, биологическую роль, использование в животноводстве аминокислот и белка.

При изучении белкового обмена надо подробно остановиться на локализации и работе протеолитических ферментов в пищеварительном тракте животных, всасывании продуктов распада, внутритканевых превращений промежуточных продуктов до конечных. Особое внимание уделите путям обезвреживания аммиака у уреотелических и урикотелических животных, на синтез мочевины и ее применение в кормлении, регуляции обмена белков, превращении их в углеводы и жиры.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, в состав которых входят остатки 20 различных аминокислот, соединенных между

О

собой ковалентной пептидной (амидной) – С – NH – связью. Количество аминокислотных остатков, входящих в состав белковой молекулы колеблется в широких пределах. Молярная масса белков достигает нескольких сот тысяч. В тканях млекопитающих в расчете на сырую массу содержится 10 – 20 % белков, тогда как на долю углеводов и липидов приходится только 1 – 5 %. Таким образом белки являются наиболее распространенными в организме веществами. Белки строго специфичны для тех организмов, где они синтезированы.

Белки, входящие в состав кожи, костей и хрящей, а также клеток и субклеточных структур, играют опорно-защитную роль, то есть являются структурными белками. Кроме того, белки в организме выступают в качестве катализаторов химических реакций. Все из более чем 3500 ферментов являются белковыми веществами. К белкам относятся также антитела, обеспечивающие естественный и искусственный иммунитет; с помощью таких сложных белков, как гемоглобин и миоглобин, в организме осуществляется перенос кислорода и углекислоты. Имеется ряд других белков, выполняющих в организме транспортную функцию.

Изучите строение, свойства аминокислот, запомните формулы важнейших из них. Аминокислоты обладают амфотерными свойствами: в щелочной среде проявляют кислые свойства, в кислой среде аминокислоты реагируют как основания.

В молекуле белка аминокислоты связаны между собой, в основном, пептидными связями, которые образуются следующим образом:

O O

C H₃ CH C OH + CH₂ C

NH₂ NH₂ OH

O

H₂O + CH₃ CH C NH CH₂ COOH

NH₂

Кроме пептидных связей, в молекуле белков имеются еще сульфгидрильные, водородные и другие связи. Каждая молекула белка характеризуется первичной, вторичной и третичной структурой.

Первичная структура определяется количеством и порядком расположения аминокислот в молекуле, обусловленных генетическим кодом.

Пептидные цепочки в молекуле белка закручены спирально. Пептидная спираль может быть скрученной и растянутой. Это определяет вторичную структуру белка. Витки полипептидной спирали удерживаются в пространстве водородной связью RH O = CR. Третичная структура отражает «упаковку» спиралей в молекуле. Различают белки фибриллярные (например, белки мышц) и глобулярные (например, глобулины). Некоторым белкам присуща еще четвертичная структура, обеспечивающая определенные функции белка.

Водные растворы белков обладают свойствами высокомолекулярных электролитов. Устойчивость белковых частиц в растворе обусловливается возникновением заряда и большим сродством белков к воде. Вокруг каждой белковой частицы образуется гидратная оболочка.

В состав молекулы белка входят различные аминокислоты, соединенные между собой таким образом, что в молекуле белка остается некоторое количество свободных карбоксильных и аминогрупп. Строение белковой молекулы можно схематически изобразить так:

(COOH) m

R)

(NH₂) n

В воде и карбоксильные и аминогруппы диссоциируют:

COOH COO^- + H⁺

R) R)

NH₃OH NH₃⁺ + OH^-

Получающиеся при этом частицы белка несут одновременно и положительный и отрицательный заряды. Если в молекуле белка равное количество карбоксильных и аминогрупп, то число положительных зарядов будет равно числу отрицательных, и молекула в целом будет электронейтральной:

COO^-

R)

NH₃⁺

Если в молекуле белка преобладает количество карбоксильных групп, белковая частица зарядится отрицательно:

COO^-

R) COO^-

NH₃⁺

При преобладании аминогрупп белковая частица приобретает положительный заряд:

COO^-

NH₃⁺

R) NH₃⁺

Белковые частицы могут менять свой заряд в зависимости от рН среды. В кислых растворах подавляется диссоциация карбоксильных групп, частицы белка заряжаются положительно:

COO^- COOH

R) + H⁺ R)

NH₃⁺ NH₃⁺

В щелочных растворах подавляется диссоциация аминогрупп, частицы белка заряжаются отрицательно:

COO^- COO^-

R) + OH^- R)

NH₃⁺ NH₃OH

Следовательно, в зависимости от концентрации водородных ионов меняется заряд белковой частицы. Изменяя реакцию среды, можно добиться такого состояния, когда число положительно заряженных групп на каждой белковой частице сравняется с числом отрицательных. Заряд белковой частицы при этом становится практически равным нулю. Это происходит при определенной для каждого белка концентрации водородных ионов. Такое состояние, при котором количество положительных и отрицательных зарядов на белковой частице становится равным, называется изоэлектрическим состоянием белка, а рН раствора, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой белка. Для большинства животных белков изоэлектрическая точка меньше 7.

Изоэлектрические точки белков:

Казеин – 4,7;

Сывороточный альбумин – 4,7;

Сывороточный глобулин – 5,4;

Оксигемоглобин – 6,73.

Это объясняется тем, что в молекулах таких белков больше свободных карбоксильных групп (т.е. в них содержится большое количество дикарбоновых кислот). Некоторые белки, напротив, относительно богаче диаминокислотами, и изоэлектрическая точка их больше 7.

В изоэлектрической точке растворы белков наименее устойчивы. Исчезает один из факторов устойчивости коллоидного раствора – заряд частицы, вследствие этого уменьшается и прочность связи белка с растворителем. Следовательно, понижается и второй фактор устойчивости – уменьшается степень гидратации белковых частиц. Поэтому в изоэлектрической точке белки легче всего коагулируют (выпадают в осадок), труднее всего набухают и обнаруживают наименьшую вязкость.

Все белковые вещества делят на простые белки или протеины и сложные белки – протеиды.

Простыми называют белки, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К ним относятся протамины и гистоны – наиболее простые белки, имеющие щелочной характер, входящие в состав нуклеопротеидов и других белков.

Альбумины и глобулины встречаются во всех животных и растительных тканях. Соотношение альбуминов и глобулинов в тканях и в крови довольно постоянно, но меняется при различных патологических состояниях.

Сложными белками – протеидами – называют белки, состоящие из аминокислот (собственно белковой части) и других небелковых веществ. В зависимости от небелкового компонента протеиды подразделяют на несколько групп.

Нуклеопротеиды – составляют основную массу клеточных ядер, состоят из простого белка и нуклеиновой кислоты (в состав нуклеиновых кислот входят пуриновые или пиримидиновые основания, пентозы, фосфорная кислота).

Хромопротеиды – состоят из простого белка и окрашенных соединений небелкового характера. К хромопротеидам относятся: хлорофилл растений, гемоглобин крови человека и животных, ряд ферментов (цитохромы, каталаза, пероксидаза и др.).

Фосфопротеиды – содержат в качестве небелковой группы фосфорную кислоту. Важнейшим представителем фосфопротеидов является казеиноген молока.

Глюкопротеиды – состоят из простого белка и различных производных углеводов. К глюкопротеидам относят муцины (встречаются в секретах всех слизистых желез) и мукоиды (входят в состав костей, хрящей, связок и сухожилий).

Липопротеиды содержат белковую часть и различные липиды.

2.1.2.2. Структурная и функциональная организация нуклеиновых кислот.

Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные вещества, состоящие из последовательно соединенных нуклеотидов. Нуклеотиды содержат три компонента: азотистое основание, сахар (пентозу) и фосфорную кислоту. Азотистые основания делятся по химическому строению на две группы - пуриновые и пиримидиновые основания – это аденин (А) и гуанин (Г), пиримидиновые - цитозин (Ц), урацил (У), тимин (Т).

Структура мононуклеотида