2 курс / Биохимия / Книжки и сборники / Словарь БХ_2018 (шифр)

2

УДК 612.015.3 (03)

ББК 54.152я5

О-19

Рецензенты:

Ю. Я. Крюк – доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой патологической физиологии ГОО ВПО ДОННМУ ИМ. М. ГОРЬКОГО

В. В. Игнатьева – кандидат химических наук, заведующая кафедрой фармацевтической и медицинской химии, методист учебно-методического отдела ГОО ВПО ДОННМУ ИМ. М. ГОРЬКОГО

Коллектив авторов:

Турсунова Ю.Д., Зуйков С.А., Миронова К.А., Филиппаки И.В.

Обмен веществ: Биохимический словарь [Текст] / Ю. Д. Турсунова [и др.]. –

Донецк, 2018. – 135 с.

Рекомендовано Ученым советом ГОО ВПО «Донецкий национальный медицинский университет имени М. Горького» (протокол № 4 от 06 июня 2018 г.)

В учебном издании, ориентированном на студентов медицинских и фармацевтических специальностей,

приводится толкование основных терминов, касающихся обмена веществ. Оно будет полезным при подготовке к занятиям по биологической химии, а также при изучении дисциплин, базирующихся на знании основ метаболизма.

ББК 54.152я5

УДК 612.015.3 (03)

© Турсунова Ю.Д., Зуйков С.А.,

Миронова К.А., Филиппаки И.В.

2018

3

ОГЛАВЛЕНИЕ

4

ВВЕДЕНИЕ

Биохимия, или биологическая химия, является одной из фундаментальных медико-биологических дисциплин, согласно которой в основе жизнедеятельности всех живых организмов лежат взаимосвязанные химические реакции,

составляющие обмен веществ, или метаболизм.

Целью изучения биохимии в медицинских вузах является формирование у студентов знаний об особенностях протекания обмена веществ в организме человека, а также биохимических механизмах развития патологических процессов и подходах к их коррекции. В процессе и по окончании изучения биохимии студенты должны овладеть биохимической терминологией, которая им понадобится как при освоении последующих дисциплин, так и в будущей профессиональной деятельности.

Данное учебное издание направлено на реализацию в обучении студентов медицинских и фармацевтических специальностей одного из компонентов общепрофессиональной компетенции ОПК-1, а именно: «Готовность решать стандартные задачи профессиональной деятельности с использованием медико-

биологической терминологии». Многие современные учебники по биохимии содержат словарь основных терминов. В них приводится лаконичное объяснение терминов, поскольку глоссарий включен в ту же самую книгу, в которой изложен основной материал. Однако не все учебники содержат словарь основных биохимических терминов. Кроме того, часто возникает необходимость быстро вспомнить или объяснить тот или иной биохимический термин, не имея под рукой профильный учебник.

При подготовке данного издания авторы дают подробное толкование приводимых биохимических терминов, составленное на основании анализа нескольких литературных источников, которые включают как фундаментальную биохимическую литературу, так и учебники последних лет издания. Подобный подход делает словарь не только не зависящим от какого-либо одного издания,

основании проработки различных литературных источников.

Последовательность изложения материала в словаре соответствует программе изучения дисциплины. Словарь начинается с главы «Ферменты», без

функционировании ферментов. В третьей и четвертой главах приводятся термины, касающиеся общих путей катаболизма биоорганических молекул и основ биоэнергетики. В последующих главах дается толкование терминов,

относящихся к метаболизму углеводов, липидов, белков и нуклеотидов.

биохимии, а также для изучения последующих учебных дисциплин,

базирующихся на знании основ метаболизма.

Авторы заранее благодарны за критические замечания и предложения,

направленные на улучшение данного издания.

6

ГЛАВА 1. ФЕРМЕНТЫ

АКТИВАТОРЫ – это вещества, которые повышают активность ферментов или переводят фермент из неактивного состояния в активное.

АКТИВАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ МЕТАЛЛАМИ – это разновидность активации ферментов, при которой металлы являются либо кофакторами

(например, пептидазы активны в комплексе с Mn2+, Co2+), либо образуют комплекс с субстратом реакции, с которым взаимодействует фермент. Например,

субстратом для креатинфосфокиназы является не АТФ, а комплекс «АТФ-Mg2+».

АКТИВАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ ПУТЕМ АССОЦИАЦИИ –

ДИССОЦИАЦИИ СУБЪЕДИНИЦ – это разновидность активации ферментов,

характерная для тех ферментов, которые являются белками с четвертичной структурой. Например, фермент протеинкиназа А, состоящий из четырех субъединиц двух типов (двух каталитических и двух регуляторных), активен в диссоциированном виде и неактивен в ассоциированном.

АКТИВАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ ПУТЕМ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ –

ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЯ (ковалентная модификация) – это разновидность активации ферментов, при которой ферменты могут работать только после присоединения или удаления остатка фосфорной кислоты.

Например, гликогенсинтаза активна в дефосфорилированном виде и неактивна в фосфорилированном. Гликогенфосфорилаза, наоборот, активна в фосфорилированном виде и неактивна в дефосфорилированном.

АКТИВАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ ПУТЕМ ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛИЗА

– это разновидность активации ферментов, при которой активный фермент образуется после отщепления от своего неактивного предшественника (зимогена,

или профермента) пептида, который препятствовал формированию активного

7

центра. Этот вид активации характерен для протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта, а также ряда ферментов системы гемостаза.

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА – это небольшой участок молекулы фермента, с которым связывается субстрат. Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры белка и состоит из участка связывания (контактный, или якорный, участок) и каталитического участка.

Субстрат связывается с контактным участком, а в каталитическом участке проходит его преобразование в продукт реакции.

АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ – это ферменты, имеющие, помимо активного центра, еще и аллостерический центр.

АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ ЦЕНТР – это участок молекулы фермента, к

которому присоединяются низкомолекулярные вещества, или эффекторы. Они либо повышают, либо уменьшают скорость ферментативной реакции. После присоединения эффекторов к аллостерическому центру меняется пространственная структура фермента.

АПОФЕРМЕНТ – это белковая часть сложных ферментов, или

холоферментов.

ГИДРОЛАЗЫ – это класс ферментов, которые катализируют расщепление более сложных соединений на более простые с присоединением воды. Примеры ферментов: эстеразы, фосфатазы, гликозидазы, пептидазы.

ДЕНАТУРАЦИЯ – это нарушение пространственной структуры, или конформации, белков, но при этом сохраняется их первичная структура. К

факторам, вызывающим денатурацию, относятся: нагревание, изменение рН

8

среды, добавление детергентов и веществ, способных образовывать дополнительные водородные связи, например, гуанидина и мочевины.

ЗИМОГЕН (профермент) – это неактивный предшественник фермента.

ИЗОМЕРАЗЫ – это класс ферментов, которые катализируют внутримолекулярные превращения субстратов. Примеры ферментов: цис-транс-

изомеразы, внутримолекулярные оксидоредуктазы, внутримолекулярные трансферазы.

ИЗОФЕРМЕНТЫ – это множественные формы одного и того же фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но незначительно отличаются друг от друга по физико-химическим и кинетическим свойствам, а

также локализацией в тканях и органах. Различия в топографии изоферментов используются в диагностике для выявления очага поражения. Например,

лактатдегидрогеназа (ЛДГ) состоит из четырех субъединиц двух типов: Н (heart

(англ.) – сердце) и М (muscle (англ.) - мышца), которые, соединяясь в разных пропорциях, образуют пять множественных форм фермента (Н4 (ЛДГ1), Н3М1 (ЛДГ2), Н2М2 (ЛДГ3), Н1М3 (ЛДГ4), М4 (ЛДГ5).

ИНГИБИРОВАНИЕ НЕОБРАТИМОЕ – это разновидность ингибирования активности ферментов, при которой ингибитор связывается прочными ковалентными связями в активном центре фермента. Подобный ингибитор удалить практически невозможно. Со временем необратимое ингибирование усиливается, и активность фермента не восстанавливается.

Примеры необратимого ингибирования: действие цианидов на ксантиноксидазу,

действие нервно-паралитических газов на ацетилхолинэстеразу.

9

ИНГИБИРОВАНИЕ ОБРАТИМОЕ – это разновидность ингибирования активности ферментов, при которой активность фермента можно восстановить после удаления ингибитора диализом либо другим способом.

ИНГИБИРОВАНИЕ ОБРАТИМОЕ КОНКУРЕНТНОЕ – это разновидность ингибирования, при котором структура ингибитора похожа на структуру субстрата, поэтому такие ингибиторы связываются с активным центром фермента. При конкурентном ингибировании константа Михаэлиса фермента увеличивается. Конкурентные ингибиторы удаляют путем добавления больших количеств субстрата.

ИНГИБИРОВАНИЕ ОБРАТИМОЕ НЕКОНКУРЕНТНОЕ – это разновидность ингибирования, при котором структура ингибитора не похожа на структуру субстрата, поэтому такие ингибиторы не влияют на связывание субстрата с ферментом, а только уменьшают скорость ферментативной реакции.

Ингибитор и субстрат присоединяются к ферменту одновременно, при этом они не конкурируют за один и тот же центр связывания. При неконкурентном ингибировании константа Михаэлиса фермента не изменяется. Конкурентные ингибиторы удаляют путем добавления в реакционную среду реактиваторов с последующим диализом.

ИНГИБИРОВАНИЕ ПО ПРИНЦИПУ ОБРАТНОЙ СВЯЗИ

(ретроингибирование) – это ингибирование активности фермента продуктом реакции. Если биохимический процесс включает последовательность реакций, то конечный продукт такой последовательности может ингибировать активность самого первого фермента. Например, гем как конечный продукт синтеза гема является ингибитором фермента синтазы дельта-аминолевулиновой кислоты – первого фермента в последовательности реакций своего синтеза.

10

ИНГИБИТОРЫ – это вещества, которые угнетают или полностью

тормозят химические реакции.

КАТАЛ (сокращенно: кат, размерность - моль/с) – это единица активности ферментов, которая означает количество фермента, необходимое для превращения одного моля субстрата в продукт в течение секунды. При определении активности фермента в биологических жидкостях используется соотношение катала и его долей на единицу объема – литр: например, катал/л;

мкатал/л.

КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА (КM) - это величина, которая характеризует сродство фермента к субстрату катализируемой им реакции. Чем выше величина константы Михаэлиса, тем хуже сродство фермента к субстрату, и наоборот.

Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине от максимальной.

КОФАКТОР – это небелковая часть ферментов, являющихся сложными белками. В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов или низкомолекулярные органические соединения, чаще всего – производные водорастворимых витаминов.

КОФЕРМЕНТ – это название кофактора, который связан с апоферментом слабыми связями и может быть легко от него отделен.

КОШЛАНДА ТЕОРИЯ (теория индуцированной адаптации, теория

индуцированного соответствия) - это теория, которая объясняет образование фермент-субстратного комплекса. Согласно этой теории, в начале биохимической реакции, когда происходит связывание фермента с субстратом,

субстрат индуцирует в активном центре фермента такие конформационные