- •Тема 1: Хімія вуглеводів
- •Тема 2: Біохімія ліпідів
- •Тема 3: Біохімія білків
- •Тема 4: Біохімія нуклеїнових кислот
- •Тема 5: Ферменти
- •Тема 6: Вітаміни
- •Тема 7: Гормони
- •Тема 8: Обмін білків
- •Тема 9: Обмін нуклеїнових кислот
- •Тема 10: Обмін вуглеводів
- •Тема 11: Обмін ліпідів
- •Тема 12: Водно-сольовий обмін
- •Тема 13: Взаємозв’язок між обмінами речовин в організмі
- •Біохімія фізичної активності Тема─ 1 Будова м”язів та скоротливих білків, механізм м’язового скорочення. Судома
- •Тема 2. Біоенергетика м’язової діяльності
- •Тема 3.Сила, швидкість, витривалість та біохімічні основи їх розвитку
- •Тема 4. (самостійно) Розділ 17. Динаміка біохімічних процесів в організмі людини при м’язовій діяльності
- •Тема 5. Біохімічні зміни в окремих органах і тканинах при різни х видах м’язевої діяльності
- •Заняття 6 (самостійно) Втома й відновлення
- •Тема 7 (самостійно)
Тема 3: Біохімія білків
До якого класу органічних сполук належать гемоглобін, фібриноген, актин, міозин? |
ліпіди |
вуглеводи |
* білки |
Нуклеїнові кислоти |
До якого функціонального класу належать амілаза слини, ДНК-полімераза, пепсин шлункового соку, ліпаза підшлункової залози? |
ліпіди |
вуглеводи |
* білки |
Нуклеїнові кислоти |
Позначте класифікацію амінокислот |
Тріози, тетрози, пентози, гексози |
Насичені, ненасичені |
Резервні, конституційні |
* замінні, напівзамінні, незамінні |
Оберіть класифікацію амінокислот |
Тріози, тетрози, пентози, гексози |
Насичені, ненасичені |
Резервні, конституційні |
* Моноаміномонокарбонові, диаміномонокарбонові, диамінодикарбонові, моноамінодикарбонові |
Мономерами білка є: |
незамінні амінокислоти; |
* амінокислоти |
нуклеозиди; |
моносахариди |
Якою частиною відрізняється одна амінокислота від іншої? |
аміногрупою |
радикалом |
карбоксильною групою |
* кількістю аміногруп, карбоксильних груп та радикалом |
Які зв’язки виявляють за допомогою біуретової реакції? |
* пептидні |
фосфодиефірні |
глікозидні |
фасфодиефірні й клігозидні |
Первинна структура білка це: |
* ланцюг залишків амінокислот, розташованих у певній послідовності; |
спіраль |
глобула |
структура, утворена за допомогою дисульфідних зв’язків |
Вторинна структура білка це: |
ланцюг залишків амінокислот, розташованих у певній послідовності; |
* спіраль |
глобула |
структура, утворена за допомогою дисульфідних зв’язків |
Третинна структура білка це: |
ланцюг залишків амінокислот, розташованих у певній послідовності; |
спіраль |
* глобула |
структура, утворена за допомогою дисульфідних зв’язків |
Четвертинна структура білка це: |
ланцюг залишків амінокислот, розташованих у певній послідовності; |
спіраль |
глобула |
* об’єднання декількох пептидних ланцюгів з третинною структурою в одну велику молекулу |
Відносно сухої маси організму людини білки становлять |
* 50% |
20% |
75% |
5% |
Як називається молекула, яка утворилася в результаті взаємодії двох амінокислот: |
Поліпептид |
Олігопептид |
* дипептид |
пептид |
Як називається молекула, яка утворилася в результаті взаємодії 10 - 50 амінокислот: |
поліпептид |
* олігопептид |
дипептид |
білок |
Амінокислота набуває негативного заряду внаслідок |
Приєднання протона Н+ до аміногрупи |
Приєднання протона Н+ до карбоксильної групи |
* Відривання протона Н+ від карбоксильної групи |
Відривання протона Н+ від аміногрупи |
Амінокислота набуває позитивного заряду внаслідок |
* Приєднання протона Н+ до аміногрупи |
Приєднання протона Н+ до карбоксильної групи |
Відривання протона Н+ від карбоксильної групи |
Відривання протона Н+ від аміногрупи |
За умови повної іонізації функціональних груп амінокислоти позитивний заряд матиме амінокислота з класу амінокислот |
моноаміномокарбонових |
* діаміномонокарбонових |
моноамінодикарбонових |
діамінодикарбонових |
За умови повної іонізації функціональних груп амінокислоти негативний заряд матиме амінокислота з класу амінокислот |
моноаміномокарбонових |
діаміномонокарбонових |
* моноамінодикарбонових |
діамінодикарбонових |
За умови повної іонізації функціональних груп амінокислоти заряду не матиме амінокислота з класу амінокислот |
циклічних |
діаміномонокарбонових |
моноамінодикарбонових |
* діамінодикарбонових |
Які функціональні групи характерні для амінокислот? |
* Карбоксильна, аміногрупа |
Гідроксильна, кетогрупа |
Альдегідна, кетогрупа |
Кабоксильна, альдегідна |
Яка амінокислота в хімічних реакціях проявлятиме швидше властивості лугу? |
моноаміномокарбонова |
* діаміномонокарбонова |
моноамінодикарбонова |
діамінодикарбонова |
Яка амінокислота в хімічних реакціях проявлятиме швидше властивості кислоти? |
моноаміномокарбонова |
діаміномонокарбонова |
* моноамінодикарбонова |
циклічна |
Яка амінокислота в хімічних реакціях проявлятиме переважно амфотерні властивості? |
* моноаміномокарбонова |
діаміномонокарбонова |
моноамінодикарбонова |
циклічна |
Який білок у нативному стані має вторинну структуру? |
міоглобін |
гемоглобін |
казеїн |
* колаген |
Який білок у нативному стані має третинну структуру? |
* міоглобін |
гемоглобін |
колаген |
актин |
Що можна сказати про білок, якщо ізоелектрична точка його дорівнює 4? |
Білок має основний характер, побудований у переважній кількості з діаміномонокарбонових кислот |
Білок має кислотний характер, побудований у переважній кількості з діаміномонокарбонових кислот |
* Білок має кислотний характер, побудований у переважній кількості з моноамінодикарбонових кислот |
Білок має основний характер, побудований у переважній кількості з моноамінодикарбонових кислот |
Ізоелектрична точка гістонів становить близько |
5 |
* 10 |
2 |
8 |
Основним білковим компонентом волосся, нігтів, шерсті є |
фіброїн |
актин |
фібриноген |
* кератин |
Ізоелектрична точка альбумінів становить близько |
* 5 |
10 |
2 |
8 |
Що можна сказати про білок, якщо ізоелектрична точка його дорівнює 10? |
* Білок має основний характер, побудований у переважній кількості з діаміномонокарбонових кислот |
Білок має кислотний характер, побудований у переважній кількості з діаміномонокарбонових кислот |
Білок має кислотний характер, побудований у переважній кількості з моноамінодикарбонових кислот |
Білок має основний характер, побудований у переважній кількості з моноамінодикарбонових кислот |
Який білок у нативному стані має четвертинну структуру? |
міоглобін |
* гемоглобін |
фібриноген |
актин |
Яку назву має хімічна сполука, утворена внаслідок об’єднання двох молекул сечовини, внаслідок відщеплення молекули аміаку? |
Піровиноградна кислота |
Поліпептид |
* Біурет |
Ацетил–КоА |
Яка амінокислота в хімічних реакціях проявлятиме переважно властивості кислоти? |
моноаміномокарбонова |
диаміномонокарбонова |
* моноамінодикарбонова |
диамінодикарбонова |
Виберіть ознаку, характерну для амінокислот |
Забарвлені кристалічні (за н.у.) речовини, як правило, солодкі на смак |
* Безбарвні кристалічні (за н.у.) речовини, як правило, гіркі на смак |
Безбарвні рідини (за н.у.), що не мають смаку |
Забарвлені рідини (за н.у.) , гіркі на смак |
Який хімічний склад атомів мають білки? |
* карбон, гідроген, оксиген, нітроген, сульфур, ферум, купрум, цинк |
карбон, гідроген, оксиген |
сульфур, ферум, купрум, цинк |
карбон, гідроген, оксиген, сульфур, ферум, купрум, цинк |
Амінокислотою не є |
фенілаланін |
трипрофан |
* холін |
ізолейцен |
Циклічними амінокислотами є |
* Тирозин, триптофан |
Треонін, метіонін |
Валін, цистин |
Аланін, серин |
Яка амінокислота належать до незамінних: |
* валін |
тирозин |
гліцин |
цистеїн |
Які білки беруть участь у скороченні м’язів? |
гемоглобін; |
* актин і міозин |
бета-глобулін |
міоглобін |
Флуктуації білка це: |
* стискання і розтягнення альфа-спіралі |
втрата білком нативного стану |
розриви поліпептидного ланцюга |
синтез білка на рибосомах |
Ізоелектрична точка білків це: |
* величина рH середовища, при якому білок втрачає заряд |
величина рH середовища, при якому білок набуває позитивного заряду |
величина рH середовища, при якому білок стає катіоном |
місця в молекулі білка, де утворюються хімічні зв’язки |
Яка частина молекули амінокислоти має кислотні властивості? |
* карбоксильна група |
амінні групи |
залежно від умов і карбоксильні і амінні групи |
вуглеводневий радикал |
Яка частина молекули амінокислоти має лужні властивості? |
карбоксильна група |
* амінні групи |
залежно від умов і карбоксильні і амінні групи |
вуглеводневий радикал |
Які із білків належать до простих? |
* альбуміни |
хромопротеїди |
нуклеопротеїди |
фосфопротеїди |
За допомогою якого хімічного зв’язку амінокислоти з’єднані між собою у молекулі білка: |
водневий |
* пептидний |
дисульфідний |
іонний |
За допомогою висолювання нейтральними солями білки плазми крові можна розділити на групи: |
альбуміни, глобуліни, фібриноген |
альбуміни, глобуліни, гістони |
альбуміни, глобуліни, протаміни |
* альбуміни й глобуліни |
За допомогою якого хімічного зв’язку амінокислоти з’єднані між собою у вторинній структурі молекули білка: |
іонний |
пептидний; |
дисульфідний; |
* водневий і ковалентний (стекінг-взаємодія) |
Реакцією Фоля визначається наявність у молекулі білка: |
пептидних зв’язків |
* сірковмісних амінокислот |
альфа-аміногруп |
ароматичних амінокислот |
За допомогою якого хімічного зв’язку амінокислоти з’єднані між собою у третинній структурі молекули білка: |
глікозидний |
пептидний |
іонний |
* ковалентний |
Інтерферон – специфічний білок, який синтезується в клітинах організму людини в результаті дії: |
мікроарганізмів |
* вірусів |
мікрорганізмів та вірусів |
бактерій |
Які амінокислоти є сірковмісними? |
* Цистин, цистеїн |
Треонін, валін |
Аспарагін, глутамін |
Лейцин, ізолейцин |