2. Алассторические центры и регуляторные ферменты

Ряд ферментов могут содержать аллостерический центр. [рис. фермента с аллостерическим и активным центрами] Эти ферменты относят к аллостерическим ферментам. К аллостерическому центру присоединяются различные вещества, отличные по строению от субстрата. Эти вещества могут изменять конформацию активного центра, т.е. влиять на связывание и превращение субстрата, они называются аллостерическими эффекторами. Все аллостерические эффекторы делятся на положительные – активаторы, и отрицательные – ингибиторы.

Все химические реакции в клетке протекают при участии ферментов. Поэтому, чтобы воздействовать на скорость протекания метаболического пути, достаточно регулировать количество или активность ферментов. Обычно в метаболических путях есть ключевые ферменты, благодаря которым происходит регуляция скорости всего пути. Эти ферменты (один или несколько в метаболическом пути) называются регуляторными ферментами; они катализируют, как правило, начальные реакции метаболического пути, необратимые реакции, скорость-ли-митирующие реакции (самые медленные) или реакции в месте переключения метаболического пути (точки ветвления).

Регуляция скорости ферментативных реакций осуществляется на 3 независимых уровнях:

• изменением количества молекул фермента;

• доступностью молекул субстрата и кофер-мента;

• изменением каталитической активности молекулы фермента.

3. 4. Гликозаминогликаны соединительной ткани

Гликозаминогликаны - линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. РаНbше их называли мукополисахаридами, так как они обнаруживались в слизистых секретах (мукоза) и придавали этим секретам вязкие, смазочные свойства. Эти свойства обусловлены тем, что гликозаминогликаны могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

В настоящее время известна структура шести основных классов гликозаминогликанов

№11

1 Хемиосмотическая теория Митчела.

1. Мембраны митохондрий непроницаемы для протонов.

2. В результате процессов окисления в митохондрии формируется протонный потенциал (электрохимический градиент протонов).

3. Диффузия протонов обратно на внутреннюю поверхность мембраны сопряжено с фосфорилированием, которое осуществляется АТФ-синтетазой.

2. Механизм действия ферментов. Кинетика ферментативного катализа.

Механизм действия:

а) присоединение ингибитора к аллостерическому центру;

б) изменяется конформация фермента;

в) изменяется конформация активного центра;

г) нарушается комплиментарность активного центра фермента к субстрату;

д) уменьшается число молекул ES;

е) уменьшается скорость ферментативной реакции.

Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование фермент-субстратного комплекса. По этой теории весь процесс катализа можно разделить на 3 этапа:

1 этап: образование фермент-субстратного комплекса

2 этап: происходит последовательное преобразование первичного фермент-субстратного комплекса в 1 или несколько активированных.

3 этап: отделение продуктов от активного центра фермента и диффузия их в окружающую среду