Раздел 6: Переваривание белков и обмен аминокислот

Введение

Белковому обмену принадлежит особое место среди других видов обмена веществ. Это объясняется выполнением белками специфических функций, которые не могут заменить ни углеводы, ни липиды: пластической, каталитической, иммунной.

В организме человека ежесуточно распадается до аминокислот (АМК) около 400 г белков и столько же синтезируется. Основным источником АМК для человека являются пищевые белки. Суточная норма потребления белков составляет около 100 г. Все 20 АМК, которые входят в состав белков организма, можно разделить на заменимые (синтезируемые самим организмом) и незаменимые (не синтезируются и должны поступать с пищей). Присутствие в пищевых белках всех незаменимых АМК определяет полноценность белкового питания человека.

Поскольку белки всех организмов отличаются строгой видовой и тканевой специфичностью, организм человека использует белки пищи только после их полного гидролиза до АМК в желудочно-кишечном тракте под действием ряда протеолитических ферментов – петидаз. Все пептидазы в зависимости от места расположения гидролизуемой пептидной связи подразделяются на:

1) эндопептидазы, гидролизующие пептидные связи, удалённые от концов пептидной цепи: пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза.

2) экзопептидазы, гидролизующие пептидые связи, образованные N- и C-концевыми аминокислотами: аминопептидаза, карбоксипептидаза, дипептидаза.

Желудочные и панкреатические пептидазы вырабатываются в неактивной форме, секретируются в месте действия, где активируются путём частичного протеолиза. Такой механизм образования активных ферментов необходим для защиты секреторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.

Переваривание белков в желудке происходит под действием пепсина. Профермент пепсиноген вырабатывается главными клетками слизистой желудка и при поступлении пищи секретируется в полость желудка. Пепсиноген активируется двумя способами:

1) соляной кислотой (медленно);

2) аутокаталитически (быстро) уже имеющимся пепсином.

Желудочный сок содержит соляную кислоту, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка и выполняет следующие функции:

1) оказывает бактерицидное действие;

2) денатурирует белки пищи;

3) создаёт оптимум рН для пепсина;

4) активирует пепсиноген путём частичного протеолиза.

Переваривание белков в кишечнике происходит под действием:

1) ферментов поджелудочной железы: трипсина, химотрипсина, эластазы, карбоксипептидаз;

2) ферментов тонкой кишки: аминопептидаз, дипептидаз, трипептидаз.

Активная форма трипсина образуется в кишечнике при участии энтеропептидазы, которая отщепляет от N-конца трипсиногена гексапептид, что приводит к изменению конформации молекулы и формированию активного центра трипсина.

Остальные протеазы панкреатического сока: химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза, проэластаза – активируются трипсином.

Активация панкреатических пептидаз происходит по каскадному механизму. Кишечные пептидазы синтезируются в энтероцитах сразу в активной форме.

Конечным результатом переваривания белков является образование свободных АМК, поступающих в клетки слизистой оболочки кишечника путём активного транспорта.

Большая часть свободных АМК, образующихся в результате переваривания белков, используется для синтеза собственных белков организма, часть на синтез биологически активных молекул: гормонов, биогенных аминов, а также нуклеотидов, гема, креатинфосфата и многих других соединений, в том числе глюкозы в процессе глюконеогенеза.

Важнейший путь превращения АМК в организме – это реакции трансаминирования с α-кетокислотами с образованием новых (заменимых) АМК.

Ещё один путь метаболизма – декарбоксилирование АМК с образованием биологически активных молекул – биогенных аминов. Основным коферментом обмена АМК является пиридоксальфосфат (ПФ).

Деградация АМК происходит путём их дезаминирования: безазотистые остатки могут использоваться для синтеза глюкозы (глюконеогенез) или, превращаясь в ацетил-КоА, окисляться до углекислого газа и воды с образованием энергии (различают гликогенные и кетогенные АМК).

В данном разделе приводится лабораторная работа по количественному анализу кислотности желудочного сока, позволяющая оценить содержание свободной, связанной, общей соляной кислоты, а также общей кислотности желудочного сока.

Процесс трансаминирования представлен двумя работами:

1) количественное определение аспартатаминотрансферазы (АсАт) и аланинаминотрансферазы (АлАТ) в сыворотке крови, имеющее диагностическое значение при поражениях сердца и для дифференциальной диагностики болезней печени;

2) хроматографическое доказательство активности АлАТ.

Ранней диагностике наследственного заболевания – фенилпировиноградной олигофрении (фенилкетонурии) – посвящена работа по количественному определению фенилаланина в сыворотке крови.

Количественное определение конечных продуктов обмена белков представлено двумя лабораторными работами:

1) количественное опеделение мочевины в моче ферментативным (уреазным) методом;

2) колориметрический метод количественного определения креатинина в моче.