Витамин к (нафтохинон)
Витамин К в природе существует в двух витамерных формах: филлохинон (К1), выделенный из растений и менахинон (К2) в клетках кишечной флоры. По химической структуре витамин К1 представляет собой 2-метил-1,4-нафтохинон, имеющий боковую алифатическую цепь в виде фитильного радикала, состоящую из двадцати атомов углерода и одной двойной связи.
Витамин К1 отличается от витамина К2 строением своей боковой цепи. Витамин К1оптически активен, неустойчив при нагревании и действии УФ-лучей.
Источником витамина К служат продукты растительного происхождения, к которым относятся: капуста, шпинат, корнеплоды. Источником витамина К также служит печень.
Суточная потребность в витамине К составляет 1-2 мг. Авитаминозное и гиповитаминозное состояние по витамину К часто развивается не из-за его недостаточного поступления с пищей, а из-за нарушений всасывания витамина в кишечнике.
Биологическая функция витамина К связана с его участием в процессе свертывания крови (рис. 13.2).
Рис. 13.2. Роль витамина К в свертывании крови
В этой многокомпонентной системе витамину К отведена роль активатора факторов свертывания крови, приводящих в конечном итоге к образованию тромбина.
Лекция 14
Ферменты – строение: свойства, механизм действия
Понятие о ферментах.
Сущность явлений ферментативного катализа
Основу – изнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организме протекают с участием природных биокатализаторов, называемых ферментами, или энзимами. Среди множества энергетически возможных реакций ферменты избирательно преобразуют реагенты, называемые субстратами, по физиологически полезному пути. Таким образом, ферменты управляют всеми метаболическими процессами организма.
В настоящее время известно более 3700 ферментов. В научной литературе на русском языке утвердились оба термина («ферменты» и «энзимы»), но предпочтение отдают термину «фермент», хотя наука о ферментах называется энзимологией. Слово «фермент» происходит от лат.fеrmentum – закваска, слово – «энзим» от греч. еn – в, внутри и zyme – дрожжи. Данная терминология возникла исторически при изучении ферментативных процессов спиртового брожения.
Становление энзимологии как науки произошло в начале XIX века. Её активное развитие продолжается и в настоящее время. В задачи этой науки входят определение роли отдельных ферментов в ускорении химических реакций, протекающих в организме, выделение и очистка ферментов, установление их структуры, исследование механизма действия ферментов, изучение кинетических характеристик и особенностей регуляции активности in vivo.
Для практической медицины важность энзимологии обусловлена тем, что она даёт фармакологам инструмент направленного изменения метаболизма клетки путём воздействия определёнными химическими веществами на активность ферментов. Огромное количество фармацевтических препаратов – ингибиторы ферментов. Другая не менее важная задача энзимологии – использование методов определения активности ферментов в биологических жидкостях для диагностики заболеваний. Кроме того, выделенные и очищенные ферменты могут использоваться в качестве терапевтических средств.
Фермент, выполняя функцию катализатора химической реакции, подчиняется общим законам катализа и обладает всеми свойствами, характерными для небиологических катализаторов, однако имеет и отличительные свойства, связанные с особенностями строения ферментов.
Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что ферменты:
1) катализируют только энергетически возможные реакции, т.е. реакции, которые могут протекать и без них;
2) не изменяют направление реакции;
3) не сдвигают равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление;
4) не расходуются в процессе реакции и выходят из реакции в первоначальном виде.
Oтличие ферментов от небиологических катализаторов заключается в том, что:
1) скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами (эффективность действия ферментов). Для большинства ферментов характерно то, что 1 молекула фермента может превратить от 1000 до 1 млн. молекул субстрата за 1 минуту. Эта скорость недостижима для небиологических катализаторов;
2) ферменты обладают высокой специфичностью действия;
3) ферменты катализируют реакции в очень мягких условиях (обычное давление, нейтральная рН, невысокая tº);
4) активность ферментов в клетках строго регулируется как на генетическом уровне, так и посредством определённых низкомолекулярных соединений (субстратов и продуктов реакции, катализируемых этими же ферментами);
5) скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента.