- •33. Макроэргические соединения, причины макроэргичности. Строение, способы образования и роль атф.
- •34. Строение и функции митохондрий. Сравнительная характеристика мембран митохондрий. Локализация митохондриальных ферментов
- •35. Цтк как общий конеч пункт утилиз-и субстратов бо. История откр цтк. Последовательность р-й, ферменты, коферменты цтк. Рег-я и био роль цтк. Энергентич баланс одного оборота цтк.
- •1. Энергетическая функция.
- •2. Пластическая функция.
- •3. Регуляторная.
- •36. Ферменты, коферменты бо.
- •Биохимические функцииПеренос гидрид-ионов н– (атом водорода и электрон) в окислительно-восстановительных реакциях
- •37. Строение и роль в энергетическом обмене Витаминов рр(в5), в2, с.
- •38. Строение и роль в процессах бо вит-в а, е ,с.
- •39. Митохондриальная дыхательная цепь(дц). Основные принципы и механизмы функционирования. Комплексы дц.
- •40. Механизмы сопряжения окислительного фосфорилирования. Строение и функции протонной атф-азы. Коэффициент р/о.
38. Строение и роль в процессах бо вит-в а, е ,с.
Особое значение приобретает стабилизация митохондриальных мембран биоантиоксидантами (витаминами Е, А и аскорбатом) при любой патологии.Неферментативная антиоксидантная защита: сюда относится ряд легко окисляющихся веществ, обладающих меньшей активностью, чем естественные метаболиты:
хинон
убихинон (Ко – Q)
витамины Е и А (являются компонентами мембран и блокируют перекисные процессы)
витамин С
Между этими тремя витаминами существует взаимосвязь: витамин С обеспечивает восстановительную форму витамина Е, а для поддержания восстановительной формы витамина С нужен витамин А. В настоящее время существует мощный препарат антиоксидантной защиты, представляющий собой комплекс трёх витаминов (Vit C = 2 г, Vit E = 500000 E, Vit A + 140000 – 170000 Е). Витамин А довольно токсичен, поэтому в качестве замены используется В – каротин.
Также к антиоксидантам относятся Vit F, кортикостероиды, гистидин, аргинин, билирубин и растительные пигменты.
39. Митохондриальная дыхательная цепь(дц). Основные принципы и механизмы функционирования. Комплексы дц.
Редокс-потенциал (окислительно-восстановительный потенциал) определяет направление переноса протонов и электронов ферментами дыхательной цепи выражается значением электродвижущей силы (в вольтах),
В процессе окисления АцКоА в ЦТК, восстановленные формы НАДН2 и ФАДН2 поступают в ДЦ, где энергия электронов и протонов трансформируется в энергию макроэргических связей АТФ.
ДЦ - совокупность дегидрогеназ, которые транспортируют электороны и протоны с субстрата на кислород.
Движущей силой ДЦ является разность ОВП. Суммарная разность всей ДЦ составляет 1,1 В.
1 вход: НАД-зависимый (поступают электроны и протоны со всех НАД-зависимых реакций).
2 вход: ФАД-зависимый
Тканевое дыхание – это последовательность окислительно-восстанови-тельных реакций, протекающих во внутренней митохондриальной мембране с участием ферментов дыхательной цепи. Дыхательная цепь имеет чёткую структурную организацию, её компоненты формируют дыхательные комплексы,
Субстраты тканевого дыхания подразделяются на 2 группы:
НАД-зависимые – субстраты цикла Кребса изоцитрат, α-кетоглутарат и малат. Это также пируват, гидроксибутират и β–гидрокси-ацил~КоА, глутамат и некоторые другие аминокислоты. Водород от НАД-зависимых субстратов c помощью НАД-зависимых дегидрогеназ передаётся на I-й комплекс дыхательной цепи.
ФАД-зависимые – сукцинат, глицерол-3-фосфат, ацил~КоА
I комплекс цепи тканевого дыхания – НАДH∙H+-убихинон-оксидодуктаза.
Первый комплекс является самым большим в дыхательной цепи (представлен 23-30 субъединицами). Он катализирует перенос водорода от НАДH∙H+ на убихинон .В его состав входят кофермент ФМН (флавинмононуклеотид) и железосерные белки, содержащие негеминовое железо. Функция этих белков заключается в разделении потока протонов и электронов: электроны переносятся от ФМН∙Н2 к внутренней поверхности внутренней мембраны митохндрий (обращенной к матриксу), а протоны – к внешней поверхности внутренней мембраны и затем высвобождаются в митохондриальный метрикс.
II комплекс цепи тканевого дыхания – сукцинат-убихинон-оксидоредуктаза.
Этот комплекс имеет меньшую молекулярную массу и также содержит железосерные белки. Сукцинат-убихинон-оксидоредуктаза катализирует перенос водорода от сукцината на убихинон. В состав комплекса входит кофермент ФАД (флавин-аденин-динуклеотид) и фермент сукцинатдегидрогеназа, который является одновременно ферментом цикла Кребса. Ацил~SКоА, 3-фосфо-глицерат и диоксиацетон фосфат также являются ФАД-зависимыми субстратами тканевого дыхания и с помощью этого кофермента контактируют со вторым комплексом.
Убихинон – небольшая липофильная молекула, по химическому строению представляющая собой бензохинон с длинной боковой цепью.
III комплекс цепи тканевого дыхания – убихинол-цитохром С-оксидоредуктаза. В состав III комплекса входят цитохромы b и с1, относящиеся к группе сложных белков хромопротеинов. Простетическая группа этих белков окрашена (chroma – краска) и близка по химическому строению к гему гемоглобина. Однако в противоположность гемоглобину и оксигемоглобину, в которых железо должно быть только в 2-х валентной форме, железо в цитохромах при работе дыхательной цепи переходит от двух- к трёхвалентному состоянию
IV комплекс дыхательной цепи – цитохром С-оксидаза. Комплекс назван оксидазой из-за способности непосредственно взаимодействовать с кислородом. У млекопитающих этот крупный (~ 200 kD) трансмембранный белок состоит из 6-13 субъединиц, из которых некоторые кодируются митохондриальной ДНК. В состав IV комплекса входят 2 хромопротена – цитохром а и цитохром а3. В отличие от других цитохромов, цитохромы а и а3 каждый содержат не только атом железа, но и атом меди. Медь в составе этих цитохромов при транспорте электронов также попеременно переходит в окисленное (Cu2+) и восстановленное (Cu+) состояние.