- •Биологическая химия Учебное пособие для студентов факультета высшего сестринского образования
- •Биологическая химия
- •Содержание
- •Первый вариант содержания.
- •Тема 1. Химия белка.
- •Тема 2. Ферменты.
- •Тема 3. Биологическое окисление.
- •Тема 4. Обмен углеводов.
- •Введение.
- •Химия белка.
- •1.1. Функции белков.
- •1.2. Структурная организация белков.
- •1.3. Физико-химические свойства белков.
- •1.4. Классификация белков. Представители простых и сложных белков.
- •Мононуклеотиды Нуклеозиды н3ро4
- •1.5. Нуклеиновые кислоты. Виды. Биологическая роль.
- •1.6. Образцы выполнения упражнений и решения ситуационных задач.
- •1.7. Задания для самостоятельной работы.
- •1.8. Тестовые задания для самоконтроля.
- •1.9. Перечень вопросов к коллоквиуму по теме «Химия белка».
- •Ферменты.
- •2.1. Сходство и отличие ферментов и неорганических катализаторов.
- •2.2 Активный и аллостерический центры ферментов
- •2.3. Свойства ферментов как биологических катализаторов.
- •2.4. Классификация ферментов.
- •2.5. Коферменты и витамины
- •Соон надн2 соон
- •Витамины.
- •2.6. Активация ферментов.
- •2.7. Ингибирование ферментов.
- •2.8. Применение ферментов в медицине.
- •2.9. Образцы выполнения упражнений.
- •2.10. Вопросы для самоподготовки
- •2.11. Тестовые задания для самоконтроля.
- •2.12. Задания для самостоятельной работы
- •2.13. Список рекомендуемой литературы.
- •5. Обмен липидов.
- •Переваривание и всасывание липидов.
- •Транспортные формы липидов.
- •Распад липидов в тканях организма.
- •Окисление жирных кислот.
- •Синтез триацилглицеринов.
- •Обмен холестерина.
- •Синтез холестерина.
- •Гиперхолестеринемия.
- •Метаболизм кетоновых тел.
- •Регуляция липидного обмена.
- •Патология липидного обмена.
- •Вопросы для самоподготовки.
- •Образцы выполнения упражнений.
- •Ацетил-КоА
- •Тестовые задания для самоконтроля.
- •Задания для самостоятельной работы.
- •Список рекомендуемой литературы
- •Тема 3. Биологическое окисление.
- •Включает в себя этот комплекс: надн дг и негемовые FeS кластеры, липиды, белки. Надн-дг – флавопротеин, во внутренней мембране митохондрий. КоЕ является фмн.
- •Образцы выполнения упражнений
- •Ситуационные задачи.
- •Обмен углеводов. Классификация углеводов. Биологическая роль углеводов в организме.
- •Классификация углеводов.
- •Переваривание и всасывание углеводов.
- •Гексокиназная реакция. Пути превращения глюкозо-6-фосфата в клетке.
- •Аэробный распад глюкозы Гликолиз Пентозофосфатный путь
- •Синтез и распад гликогена в печени и мышцах. Синтез гликогена (гликогенез).
- •Г люкоза глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат - рр
- •Гликолиз и глюконеогенез. Взаимосвязь процессов, их биологическая роль. Гликолиз.
- •Глюконеогенез (гнг).
- •Регуляция глюконеогенеза.
- •Цикл Кори.
- •Аэробный распад глюкозы.
- •Пентозный цикл.
- •I окислительная ветвь.
- •II неокислительная ветвь.
- •Глюкоза крови. Гормональная регуляция углеводного обмена.
- •Инсулин.
- •Контринсулярные гормоны.
- •Патология углеводного обмена. Сахарный диабет.
- •Сахарный диабет.
- •Основные клинические симптомы сахарного диабета.
- •Биохимические нарушения при сахарном диабете.
- •Диагностика сахарного диабета.
- •График. Осложнения сахарного диабета.
- •Образцы выполнения упражнений и решения ситуационных задач.
- •Задания для самостоятельной работы.
- •Тестовые задания для самоконтроля.
- •Перечень вопросов к коллоквиуму по теме "Обмен углеводов".
- •Г ормоны. Общая характеристика гормонов.
- •Влияние гормонов на обмен веществ.
- •Задания для самостоятельной работы:
- •Тестовые задания для самоконтроля
- •Вопросы к коллоквиуму Перечень вопросов к коллоквиуму.
- •6.1. Биологическая роль белков в организме, белки полноценные и неполноценные. Азотистый баланс организма.
- •6.4. Аминокислотый пул. Пути его пополнения и расходования.
- •А минокислотный пул
- •Общие пути метаболизма аминокислот.
- •Значение трансаминирования:
- •Пути обезвреживания аммиака.
- •Превращение углеродного скелета аминокислот.
- •Объясните, все ли аминокислоты являются только глюко- или кетопластичными? Тестовые задания для самоконтроля.
- •Перечень вопросов к коллоквиуму. Тема: Обмен простых белков.
- •Тема 6. Биохимия крови.
- •Задания для самостоятельной работы.
- •Обмен веществ в эритроцитах.
- •Типы гемоглобина.
- •Распад гемоглобина и образование желчных пигментов.
- •Задания для самостаятельной работы.
- •Решить следующие ситуационные задачи:
- •Тестовые задания для самоконтроля.
- •Перечень вопросов к коллоквиуму.
- •Биохимия мочи.
- •Физико-химические свойства мочи.
- •Характеристика химических компонентов нормальной мочи.
- •Безазотистые компоненты мочи.
- •Характеристика патологических компонентов мочи.
- •Задание для самостаятельной работы:
- •Тестовые задания для самоконтроля:
- •Вопросы к коллоквиуму по теме «Биохимия мочи»
- •Список литературы:
1.4. Классификация белков. Представители простых и сложных белков.
По пространственному строению, белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные.
Глобулярные белки. К этой группе белков относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков. Например: альбумины, глобулины – белки сыворотки крови. Глобулярные белки имеют шаровидную форму, 2 структура их представлена -спиралью, растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.
Фибриллярные белки имеют волокнистую структуру, нерастворимы в воде, растворяются в солевых растворах. Полипептидные цепи этих белков расположены параллельно одна другой, которые соединяясь друг с другом водородными связями, образуют -складчатость. Эти белки участвуют в образовнии соединительной ткани. К фибриллярным белкам относятся: коллаген, эластин, кератин.
По химическому составу и по функциям, белки делят на простые и сложные.
Характеристика простых белков
Альбумины – простые белки кислого характера с преобладанием дикарбоновых аминокислот (асп, глу.). ИЭТ альбуминов 4,7. Среди белков плазмы крови на долю альбуминов приходится 50-60% от общего числа всех белков. Содержание альбуминов в плазме крови составляет 40-50 г/л. Это глобулярные белки с молекулярной массой 69-70 тыс. дальтон, растворимы в воде, осаждаются насыщенным (100%) раствором (NH4)2 SO4. В моче в норме альбумины отсутствуют.
Функции альбуминов.
1. Главная роль альбуминов создание онкотического давления. Оно обеспечивает удержание Н2О в кровяном русле. Если количество альбуминов снижается, то онкотическое давление падает, вода переходит из кровяного русла в ткани, развиваются отёки. 80% онкотического давления зависит от альбуминов.
2. Транспортные функции. Альбумины переносят гидрофобные (нерастворимые в воде) вещества: липиды, желчные кислоты, гормоны, билирубин, ионы Са, Mg. Имеют большую адсорбционную поверхность. Альбумины на 100% синтезируются в печени.
Гипоальбуминемия (ГАЕ) - снижение концетрации альбуминов в крови. Причины: снижение их выработки при циррозе печени, заболевание почек, при котором происходит усиленное выведение альбуминов с мочой. Понижение содержания альбуминов наблюдается также при потере их с раневым экссудатом, при ожоговой болезни, при остеомиелитах. Следствием гипоальбуминемии является возникновение отёков. Показателем ГАЕ является снижение альбумин-глобулинового (А/Г) коэффициента, который характеризует соотношение концентраций альбуминов и глобулинов в крови. В норме он равен 1-1,5.
Глобулины - гетерогенные белки, синтезируются в печени и в лимфоидной ткани. При электрофорезе выделяют фракции 1, 2, , - глобулинов. Молекулярная масса глобулинов 150-180 тыс. дальтон. Имея большую молекулярную массу по сравнению с альбуминами, они осаждаются полунасыщенным (50%) раствором (NH4)2 SO4, что может быть использовано для разделения альбмуминов и глобулинов. Глобулины нерастворимы в воде, растворимы в солевых растворах. Содержание их в плазме крови составляет 20-30% г/л. ИЭТ глобулинов 6,7, что свидетельствут об относительно меньшем содержании дикарбоновых аминокислот по сравнению с альбуминами. 1, 2, - Глобулины синтезируются в печени, - глобулины – в иммунокомпетентных клетках: лимфоцитах и клетках РЭС.
Глобулины неоднородны. При электрофорезе на бумаге глобулины разделяются на фракции: 1, 2, , . Эти фракции глобулинов представляют сложную смесь белков. Глобулины, представленные 1 – фракцией, содержатся в крови в связанном с билирубином и с липопротеинами высокой плотности состоянии. Во фракции 2 – глобулинов содержится особый, недостаточно изученный гликопротеин, концентрация которого резко возрастает в сыворотке крови при опухолях, что используется в онкологической практике для диагностики опухолевых заболеваний. Среди белков фракции - глобулинов присутствуют трансферрин (транспортирует железо), церулоплазмин (транспортирует медь), протромбин (фактор свёртывания крови). Фракция - глобулинов наиболее гетерогенна, в ней содержатся иммуноглобулины, различающиеся по молекулярной массе, составу, и последовательности аминокислотных остатков, и выполняющие соответственно разные биологические функции. Глобулины выполняют защитную функцию.
Протамины, гистоны – белки щелочного характера, в их структуре преобладают диаминовые кислоты. Например, белок сальмин, выделенный из молок сёмги содержит 85% аргинина. Протамины хорошо растворимы в воде. Их ИЭТ находится при рН > 7. Протамины имеют невысокую молекулярную массу (5 тыс. дальтон), являются белковым компонентом сложных белков нуклеопротеинов.
Гистоны – щелочные белки, в составе которых преобладают лизин и аргинин. Эти белки сосредоточены в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов.
Проламины и глютелины. Относятся к белкам растительного происхождения. Эти белки встречаются в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень, и.др.), составляя основную массу клейковины. Проламины растворимы в этиловом спирте. Установлено, что проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина.
Протеинойды – нерастворимые в воде фибриллярные белки опорных тканей. К их числу относятся кератин, эластин, коллаген. Они определяют структуру и фугкции соединительной, хрящевой ткани и костного скелета, в жкт не перевариваются.
Характеристика сложных белков.
Сложные белки являются дикомпонентными системами. Помимо белковой части они содержат небелковую часть – простетическую группу (в переводе с греческого «присоединяю, прибавляю»). Простетическая группа, как правило, прочно связана с белком. По характеру простетической группы сложные белки подразделяют на:
1) Хромопротеины.
2) Липопротеины.
3) Фосфопротеины.
4) Гликопротеины.
5) Металлопротеины.
6) Нуклеопротеины.
Хромопротеины – сложные белки, небелковая часть которых представлена окрашенными соединениями. Представителями хромопротеинов в животном организме являются: гемоглобин (основной белок крови), миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы, флавопротеины), а в растительных организмах хлорофилл. Хромопротеины выполняют ряд важных функций: фотосинтез, дыхание клеток, транспорт кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие.
Гемоглобин состоит из белковой части глобина и небелковой части гема. Глобин состоит из двух одинаковых и двух одинаковых - полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер, образующий четвертичную структуру белка. Каждая полипептидная цепь окружает группу гемо-пигмента, придающего крови её характерный красный цвет. Видовые различия гемоглобинов обусловлены глобином, а гем у всех одинаков. В основе гема – лежит тетрапиррольное кольцо, связанное с атомом двухвалентного железа. Основная биологическая функция Hb заключается в переносе кислорода от лёгких к тканям и удаления из клеток углекислого газа.
Миоглобин – хромопротеин мышц. Миоглобин по сравнению с Hb легче связывает кислород и труднее его отдаёт. Миоглобин создаёт запасы кислорода в мышцах. Это имеет значение, особенно для работы мышцы сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млекопитающих (морж, тюлень), что позволяет им находится длительное время под водой.
Липопротеины. В состав липопротеинов в качестве небелковой части могут входить нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестерин. Липопротеины подразделяются на хиломикроны, пре--липопротеины (ЛПОНП), - липопротеины (ЛПНП) и - липопротеины (ЛПВП). Липопротеины отвечают за транспорт в организме нерастворимых в воде липидов. Липопротеины также входят в состав всех клеточных мембран: цитоплазматических, ядерных, митохондриальных и др. Липопротеины участвуют в построении миелиновых оболочек нервной ткани, палочек и колбочек сетчатки глаза.
Фосфопротеины. Они являются источниками фосфатной кислоты. К фосфопротеинам относятся казеиноген молока, вителлин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца, овальбумин из белка куриного яйца, ихтулин (белок рыбьей икры). Наличие фосфопротеинов в указанных продуктах свидетельствует об их значении для растущего организма. У взрослых они обнаружены в костной ткани. Много фосфопротеинов содержится в ЦНС.
Гликопротеины. Небелковый компонент гликопротеинов представляют углеводы или их производные: глюкозамин, галактозамин, глюкуроновая кислота, нейраминовая кислота, сиаловые кислоты.
В состав некоторых гликопротеинов входят гликозаминогликаны: гиалуроновая кислота, хондроитинсерная кислота. Среди гликопротеинов встречаются ферменты, гормоны и структурные белки. Гликопротеины составляют основу муцинов (слизистых веществ), широко представленных в секретах пищеварительного тракта, слюнных желез и др. Присутствие углеводных компонентов в слизи повышает её вязкость. Вещества, определяющие группу крови, также принадлежат к этому типу белков. К гликопротеинам относятся интерфероны, которые синтезируются в животных клетках в ответ на действия эгзогенных стимуляторов. Они обладают антивирусным и противоопухолевым действием и оказывают клеточно- и имуннорегуляторное влияние.
Металлопротеины помимо белковой части содержат ионы одного или нескольких металлов. Например, железосодержащие белки: ферритин, трансферрин, гемосидерин.
Ферретин - сосредоточен в селезёнке, печени, костном мозге. Содержит до 20% Fe. Является депо железа, растворим в воде.
Трансферрин – растворим в воде, обнаруживается в сыворотке крови в составе - глобулинов. Содержание железа ~ 0,13%. Является переносчиком железа в организме.
Гемосидерин – не растворяется в воде, содержится в клетках РЭС и селезёнке.
Нуклеопротеины состоят из белков и нуклеиновых кислот. Выделяют дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП, различающиеся по составу, размерам и физико-химическим свойствам). ДНП локализованы преимущественно в ядре, РНП – в цитоплазме, однако они могут содержаться и в других субклеточных структурах. ДНП открыты в митохондриях, а в ядрах и ядрышках обнаружены высокомолекулярные РНП.
Белковая часть нуклеопротеинов представлена протаминами и гистонами. Комплексы протаминов с ДНК встречаются в сперматозоидах, комплексы ДНК с гистонами – в соматических клетках, где молекула ДНК «намотана» вокруг молекулы гистона. Основная функция гистонов – обеспечение необходимой упаковки ДНК и её сохранения.
Значение этого класса белков трудно переоценить, т.к. их простетические группы представлены нуклеиновыми кислотами ДНК и РНК, выполняющими в организме жизненно важные функции.
