Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Учебное пособие для факультета ВСО 2002-2003 го...doc
Скачиваний:
169
Добавлен:
15.11.2019
Размер:
671 Кб
Скачать
☆

1.4. Классификация белков. Представители простых и сложных белков.

По пространственному строению, белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки. К этой группе белков относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков. Например: альбумины, глобулины – белки сыворотки крови. Глобулярные белки имеют шаровидную форму, 2 структура их представлена -спиралью, растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.

Фибриллярные белки имеют волокнистую структуру, нерастворимы в воде, растворяются в солевых растворах. Полипептидные цепи этих белков расположены параллельно одна другой, которые соединяясь друг с другом водородными связями, образуют -складчатость. Эти белки участвуют в образовнии соединительной ткани. К фибриллярным белкам относятся: коллаген, эластин, кератин.

По химическому составу и по функциям, белки делят на простые и сложные.

Характеристика простых белков

Альбумины – простые белки кислого характера с преобладанием дикарбоновых аминокислот (асп, глу.). ИЭТ альбуминов 4,7. Среди белков плазмы крови на долю альбуминов приходится 50-60% от общего числа всех белков. Содержание альбуминов в плазме крови составляет 40-50 г/л. Это глобулярные белки с молекулярной массой 69-70 тыс. дальтон, растворимы в воде, осаждаются насыщенным (100%) раствором (NH4)2 SO4. В моче в норме альбумины отсутствуют.

Функции альбуминов.

1. Главная роль альбуминов создание онкотического давления. Оно обеспечивает удержание Н2О в кровяном русле. Если количество альбуминов снижается, то онкотическое давление падает, вода переходит из кровяного русла в ткани, развиваются отёки. 80% онкотического давления зависит от альбуминов.

2. Транспортные функции. Альбумины переносят гидрофобные (нерастворимые в воде) вещества: липиды, желчные кислоты, гормоны, билирубин, ионы Са, Mg. Имеют большую адсорбционную поверхность. Альбумины на 100% синтезируются в печени.

Гипоальбуминемия (ГАЕ) - снижение концетрации альбуминов в крови. Причины: снижение их выработки при циррозе печени, заболевание почек, при котором происходит усиленное выведение альбуминов с мочой. Понижение содержания альбуминов наблюдается также при потере их с раневым экссудатом, при ожоговой болезни, при остеомиелитах. Следствием гипоальбуминемии является возникновение отёков. Показателем ГАЕ является снижение альбумин-глобулинового (А/Г) коэффициента, который характеризует соотношение концентраций альбуминов и глобулинов в крови. В норме он равен 1-1,5.

Глобулины - гетерогенные белки, синтезируются в печени и в лимфоидной ткани. При электрофорезе выделяют фракции 1, 2, ,  - глобулинов. Молекулярная масса глобулинов 150-180 тыс. дальтон. Имея большую молекулярную массу по сравнению с альбуминами, они осаждаются полунасыщенным (50%) раствором (NH4)2 SO4, что может быть использовано для разделения альбмуминов и глобулинов. Глобулины нерастворимы в воде, растворимы в солевых растворах. Содержание их в плазме крови составляет 20-30% г/л. ИЭТ глобулинов 6,7, что свидетельствут об относительно меньшем содержании дикарбоновых аминокислот по сравнению с альбуминами. 1, 2,  - Глобулины синтезируются в печени,  - глобулины – в иммунокомпетентных клетках: лимфоцитах и клетках РЭС.

Глобулины неоднородны. При электрофорезе на бумаге глобулины разделяются на фракции: 1, 2, , . Эти фракции глобулинов представляют сложную смесь белков. Глобулины, представленные 1 – фракцией, содержатся в крови в связанном с билирубином и с липопротеинами высокой плотности состоянии. Во фракции 2 – глобулинов содержится особый, недостаточно изученный гликопротеин, концентрация которого резко возрастает в сыворотке крови при опухолях, что используется в онкологической практике для диагностики опухолевых заболеваний. Среди белков фракции  - глобулинов присутствуют трансферрин (транспортирует железо), церулоплазмин (транспортирует медь), протромбин (фактор свёртывания крови). Фракция  - глобулинов наиболее гетерогенна, в ней содержатся иммуноглобулины, различающиеся по молекулярной массе, составу, и последовательности аминокислотных остатков, и выполняющие соответственно разные биологические функции. Глобулины выполняют защитную функцию.

Протамины, гистоны – белки щелочного характера, в их структуре преобладают диаминовые кислоты. Например, белок сальмин, выделенный из молок сёмги содержит 85% аргинина. Протамины хорошо растворимы в воде. Их ИЭТ находится при рН > 7. Протамины имеют невысокую молекулярную массу (5 тыс. дальтон), являются белковым компонентом сложных белков нуклеопротеинов.

Гистоны – щелочные белки, в составе которых преобладают лизин и аргинин. Эти белки сосредоточены в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов.

Проламины и глютелины. Относятся к белкам растительного происхождения. Эти белки встречаются в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень, и.др.), составляя основную массу клейковины. Проламины растворимы в этиловом спирте. Установлено, что проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина.

Протеинойды – нерастворимые в воде фибриллярные белки опорных тканей. К их числу относятся кератин, эластин, коллаген. Они определяют структуру и фугкции соединительной, хрящевой ткани и костного скелета, в жкт не перевариваются.

Характеристика сложных белков.

Сложные белки являются дикомпонентными системами. Помимо белковой части они содержат небелковую часть – простетическую группу (в переводе с греческого «присоединяю, прибавляю»). Простетическая группа, как правило, прочно связана с белком. По характеру простетической группы сложные белки подразделяют на:

1) Хромопротеины.

2) Липопротеины.

3) Фосфопротеины.

4) Гликопротеины.

5) Металлопротеины.

6) Нуклеопротеины.

Хромопротеины – сложные белки, небелковая часть которых представлена окрашенными соединениями. Представителями хромопротеинов в животном организме являются: гемоглобин (основной белок крови), миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы, флавопротеины), а в растительных организмах хлорофилл. Хромопротеины выполняют ряд важных функций: фотосинтез, дыхание клеток, транспорт кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие.

Гемоглобин состоит из белковой части глобина и небелковой части гема. Глобин состоит из двух одинаковых  и двух одинаковых  - полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер, образующий четвертичную структуру белка. Каждая полипептидная цепь окружает группу гемо-пигмента, придающего крови её характерный красный цвет. Видовые различия гемоглобинов обусловлены глобином, а гем у всех одинаков. В основе гема – лежит тетрапиррольное кольцо, связанное с атомом двухвалентного железа. Основная биологическая функция Hb заключается в переносе кислорода от лёгких к тканям и удаления из клеток углекислого газа.

Миоглобин – хромопротеин мышц. Миоглобин по сравнению с Hb легче связывает кислород и труднее его отдаёт. Миоглобин создаёт запасы кислорода в мышцах. Это имеет значение, особенно для работы мышцы сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млекопитающих (морж, тюлень), что позволяет им находится длительное время под водой.

Липопротеины. В состав липопротеинов в качестве небелковой части могут входить нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестерин. Липопротеины подразделяются на хиломикроны, пре--липопротеины (ЛПОНП),  - липопротеины (ЛПНП) и  - липопротеины (ЛПВП). Липопротеины отвечают за транспорт в организме нерастворимых в воде липидов. Липопротеины также входят в состав всех клеточных мембран: цитоплазматических, ядерных, митохондриальных и др. Липопротеины участвуют в построении миелиновых оболочек нервной ткани, палочек и колбочек сетчатки глаза.

Фосфопротеины. Они являются источниками фосфатной кислоты. К фосфопротеинам относятся казеиноген молока, вителлин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца, овальбумин из белка куриного яйца, ихтулин (белок рыбьей икры). Наличие фосфопротеинов в указанных продуктах свидетельствует об их значении для растущего организма. У взрослых они обнаружены в костной ткани. Много фосфопротеинов содержится в ЦНС.

Гликопротеины. Небелковый компонент гликопротеинов представляют углеводы или их производные: глюкозамин, галактозамин, глюкуроновая кислота, нейраминовая кислота, сиаловые кислоты.

В состав некоторых гликопротеинов входят гликозаминогликаны: гиалуроновая кислота, хондроитинсерная кислота. Среди гликопротеинов встречаются ферменты, гормоны и структурные белки. Гликопротеины составляют основу муцинов (слизистых веществ), широко представленных в секретах пищеварительного тракта, слюнных желез и др. Присутствие углеводных компонентов в слизи повышает её вязкость. Вещества, определяющие группу крови, также принадлежат к этому типу белков. К гликопротеинам относятся интерфероны, которые синтезируются в животных клетках в ответ на действия эгзогенных стимуляторов. Они обладают антивирусным и противоопухолевым действием и оказывают клеточно- и имуннорегуляторное влияние.

Металлопротеины помимо белковой части содержат ионы одного или нескольких металлов. Например, железосодержащие белки: ферритин, трансферрин, гемосидерин.

Ферретин - сосредоточен в селезёнке, печени, костном мозге. Содержит до 20% Fe. Является депо железа, растворим в воде.

Трансферрин – растворим в воде, обнаруживается в сыворотке крови в составе  - глобулинов. Содержание железа ~ 0,13%. Является переносчиком железа в организме.

Гемосидерин – не растворяется в воде, содержится в клетках РЭС и селезёнке.

Нуклеопротеины состоят из белков и нуклеиновых кислот. Выделяют дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП, различающиеся по составу, размерам и физико-химическим свойствам). ДНП локализованы преимущественно в ядре, РНП – в цитоплазме, однако они могут содержаться и в других субклеточных структурах. ДНП открыты в митохондриях, а в ядрах и ядрышках обнаружены высокомолекулярные РНП.

Белковая часть нуклеопротеинов представлена протаминами и гистонами. Комплексы протаминов с ДНК встречаются в сперматозоидах, комплексы ДНК с гистонами – в соматических клетках, где молекула ДНК «намотана» вокруг молекулы гистона. Основная функция гистонов – обеспечение необходимой упаковки ДНК и её сохранения.

Значение этого класса белков трудно переоценить, т.к. их простетические группы представлены нуклеиновыми кислотами ДНК и РНК, выполняющими в организме жизненно важные функции.