1. Строение. Функции в клетке.

Белки - это биополимеры, мономером которых являются аминокислоты. Все амино­кислоты имеют как минимум по одной аминогруппе (NH2) и карбоксильную группу (СООН). Различаются аминокислоты структурой радикалов и физико-химическими свойствами (рис. 18).

Рис. 18. Строение аминокислоты

Всего аминокислот 20. Аминокислоты, соединяясь друг с другом ковалентными пептидными связями образуют различной длины пептиды (рис. 19).

Пептиды, содержащие от нескольких аминокислотных остатков до нескольких десят­ков обладают высокой биологической активностью, например, антибиотики. Вообще бел­ки - это полипептиды, в состав которых входит от 100 до несколько тысяч аминокислот.

Рис. 19. 20 аминокислот, входящих в состав природных белков

Среди белков выделяют: 1 - простые белки - они состоят только из аминокислот и 2 сложные, включающие кроме аминокислот и другие группы различной химической природы, например, нуклеопротеины (protein - первый, означает белок), содержащие нуклеинозые кислоты, металлопротеины, содержащие различные металлы, липопротеины, имеют в своем составе липидный компонент. Эти группы играют важную роль при выполнении белками их функции. Белки отличаются друг от друга числом, последовательностью, составом аминокислот.

2. Структуры белка

1). Первичная. Аминокислоты соединены пептидной связью в линейной последовательности.

ЛИЗ-	ГЛУ -	ТРЕ -	АЛА -	АЛА -	АЛА -	ЛИЗ -
ФЕН -	ГЛУ -	АРГ -	ГЛН -	ГИС -	МЕТ -	АСП -
СЕР -	СЕР -	ТРЕ -	СЕР -	АЛА -	АЛА -	СЕР -
СЕР-	СЕР -	АСН -	ТИР -	ЦИС -	АСН -	ГЛУ -

2 ). Вторичная структура, имеет вид спирали. Возникает в результате образования водородных связей между СО и NH – группами, между аминокислотными остатками на разных витках спирали (рис. 20).

3 ). Третичная структура - имеет вид клубка. Образуется в результате отталкивания радикалов от воды и слипания их друг с другом, (гидрофобные связи) (рис 21).

Рис. 20. Вторичная

Рис. 21. Третичная

4). Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Это сложный комплекс, клубок, (объединяющий несколько третичных структур (белок гемоглобин образован четырьмя полилептиднымин цепями) (рис. 22).

Рис. 22. Четвертичная

3. Денатурация белка.

Под действием высокой температуры, облучением, высокого давления четвертичная структур а белка может переходить в третичную, во вторичную, при этом меняются свойства белка и биологическая активность (вторичная структура белка - биологически неактивна). Денатурация может быть обратимой, т.е. возврат в четвертичную структуру белка. Этот процесс называется ренатурацией (рис. 23). Может быть необратимой, если происходит разрыв пептидных связей в составе первичной структуры белка.

Рис. 23. Схема денатурации белка

Белки выполняют в организме чрезвычайно важные функции:

1. Каталитическая или ферментативная. Ферменты являются катализаторами, т.е. ускорителями химических реакций в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент катализирует определенный тип реакций. Например, жиры в пищеварительном тракте расщепляются специальным ферментом липазой, который не действует на сахара (крахмал). В свою очередь, фермент, расщепляющий крахмал-амилаза не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять несколько тысяч до несколько миллионов операций в минуту. В ходе этих операций фермент не расходуется. Он соединяется с реактирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменными. Активность ферментов зависит от витаминов.

2. Структурная функция или строительная. 80 - 90% сухого вещества клетки - это белки; белки входят в состав биологических мембран. Из структурных белков состоят волосы, ногти, шелк.

3. Транспортная функция. Транспортные белки связывают и переносят специфические молекулы и ионы из одного органа в другой. Гемоглобин переносит кислород.

4. Защитная функция. Защитные белки предохраняют Организм от вторжения других организмов и от повреж­дений. Эти антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные антигены. Фиброноген и тромбин предохраняют организм от кровопотерь.

5. Регуляторная функция. Регуляторные белки участвуют в обмене веществ. Инсулин ре­гулирует обмен глюкозы. Соматотропин (гормон роста) регулирует рост костей, пистоны (белки, соединенные с ДНК) - генную активность.

6. Пищеварительная функция. Пищеварительные белки питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества: ферритин запасает железо в селезенке.

7. Сократительная функция. Сократительные белки обеспечивают движение клеток; внутриклеточных структур. Например, миозин - сокращение мышечного волокна; тубулин - растяжение хромосом к по­люсам клетки.

8. Энергетическая функция. При расщеплении 1 г белка образуется 1,76 кДж энергии.