52)Строение белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры).

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами). Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно. При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон.

Выделяют 4 уровня структуры белка. Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура – способ, которым скручен фрагмент полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями (спирали, складки). Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи. Способ, по средствам которого свернутая в спираль цепь изгибаются в пространстве. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий.В стабилизации третичной структуры принимают участие: 1.ковалентные связи (дисульфидные мостики); 2.ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; 3.водородные связи; 4.гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. Четверичная структура - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

53)Ди - и трипептиды.

– это органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот, соединённых пептидной связью. В зависимости от числа входящих в молекулу аминокислот различают дипептиды, трипептиды и т.д., а также полипептиды. Как правило, молекулы пептидов линейны, причём один конец цепи заканчивается карбоксильной группой (-СООН), а другой – аминогруппой (—NH₂ ). Но цепь может быть и замкнута в циклическую структуру. Пр: NH2-CH2-C(вверх=O)-OH(глицин)+NH2-CH(-CH3)-COOH(аланин)стрелка –H2O NH2-CH2-C(=O)-NH-CH(-CH3)-COOH(глицилаланин) дипептиды можно гидролизовать до аминокислот Трипептиды – орган вещ-ва, состоящие из 3х молекул аминокислот, последовательно соединенных между собой, по средствам пептидных связей –CO-NH- Общ. Формула трипептидов: NH2-R₁ –CO-NH-R₂ –CO-NH-R₃-COOH

NH2-CH2-C(вниз -OH)=O (глицин)+ CH3-CH2(-NH2)-C(-OH)=O(аланин) +CH3-CH(-CH3)-CH(NH2)-C(-OH)=O стрелка NH2-CH2-C(=O)-O-NH2-CH(-CH3)-C(=O)-O-NH-CH(вниз -CH от него вниз и вверх -CH3,-CH3)-C(=O)-OH+H2O (трипептид - глицилаланилвалин)

Присоединение происходит за счет выделения воды из карбонильной группы одной а/к и аминогруппы другой. Так как белки синтезируются в виде полипептидных цепей, граница между полипептидом и простым белком условна. Пептидами являются многие важные для организмов вещества – некоторые гормоны, антибиотики, токсины.