1. Форма белковых молекул. Глобулярные и фибриллярные белки. Олигомирные белки. Преимущества четвертичной структуры белков и ферментов.

ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки делятся на две группы: глобулярные- в виде шариков – глобул,фибриллярные-в виде нитей – фибрилл.Иногда фибриллярная и шаровидная форма встречаются в виде комплекса, как, например, в мышечной ткани комплекс актина с миозином.

Фибриллярные белки содержатся и в крови в виде фибриногена. Глобулярными белками являются альбумин и глобулин крови.

В настоящее время считают, что белковые вещества мышцы, выполняюшие сократительную функцию, имеют фибрилярную форму, а белковые вещества, выполняющие питательную функцию, - шаровидную форму.

Форма глобулярных белков близка к сферической или эллипсоидной. Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей; глобулярные белки несравненно более разнообразны по функциям. Существенны различия белков этих групп и по физико-химическим свойствам. Особенности строения и свойств фибриллярных белков подробнее описаны в одном из последующих разделов этой главы.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины.

Большинство фибриллярных белков обладают особым свойством — в формировании их пространственной структуры участвуют, кроме слабых связей, ковалентные непептидные связи, тогда как вглобулярных белках основной вклад в стабилизацию конформации молекулы вносят слабые нековалентные взаимодействия

Условно глобулярные белки можно разделить на истинные глобулины и псевдоглобулины. Истинные не являются растворимыми в воде, псевдоглобулины – частично растворимы.

К глобулярным белкам относятся практически все ферменты, некоторые гормоны, например, инсулин, иммуноглобулины, антитела, а также некоторые другие белки, которые выполняют ряд вспомогательных, регуляторных и транспортных функций. Главное их функциональное отличие от фибриллярных белков заключается именно в динамичности. Именно благодаря тому, что данные белки обладают динамическим, а не статическим характером, так широк спектр выполняемых ими функций.

Существует ряд белков, которые относятся к промежуточному классу, то есть с одной стороны они рассматриваются как глобулярные, с другой – как фибриллярные. Примером такого белка может служить миозин, фибриоген крови и т.д. Как и глобулярные, так белки являются водорастворимыми, но состоят из палочкообразных структур, что является характерной особенностью фибриллярных.

Глобулярные белки обладают следующей структурой: первичная структура, то есть аминокислотная последовательность в цепи; вторичная – спирализация полипептидных цепей. Для различных белков характерна своя структура, которая определяет основные функции этих молекул.

Важнейшими представителями глобулярных белков являются глобулины, гистоны, глутелины,альбумины, протамины, проламины.

Глобулярные белки составляют более 90% всех белков организма, а также около половины плазмы исыворотки крови.

Многие белки имеют в своем составе несколь­ко полипептидных цепей. Такие белки называют олигомерными. олигомер используется для обозначения коротких одноцепочечных фрагментов нуклеиновых кислот (ДНК и РНК).Такие олигомеры, размещенные на стеклянной подложке или нейлоновой мембране, используются в экспериментах с гибридизацией ДНК.

Олигомерами также называются белковые комплексы, состоящие из двух и более субъединиц. При этом, комплексы из одинаковых субъединиц называются гомо-олигомерами, а из разных — гетеро-олигомерами.

Четвертичная структура

Несколько отдельных полипептидных цепей способны укладываться в более сложные образования, называемые также комплексами или агрегатами. При этом каждая цепь, сохраняя характерную для нее первичную, вторичную и третичную структуры, выступает в роли субъединицы комплекса с более высоким уровнем пространственной организации – четвертичной структурой. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, несвойственную отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура закрепляется за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями.

Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например, гемоглобина.