Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Лекции / Лекции по белкам биохимия 2005.doc
Скачиваний:
190
Добавлен:
19.06.2017
Размер:
1.25 Mб
Скачать

ГОУВПО УГМА Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию

Кафедра биохимии

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2006 г

Лекция № 17 Тема: Белки I. Механизмы переваривание и всасывания белков

Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.

2 курс.

Понятие, классификация, свойства и функции белков

Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков более чем 100 АК. У человека в организме содержится 15кг белка. По количеству генов, у человека предполагают наличие около 50000 видов белков. Самый распространенный белок у человека - коллаген, на его долю приходиться 30% от общего содержания белка.

Пептиды- органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 100 АК.

Олигопептиды- органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 10 АК.

Полипептиды- органические соединения, состоящие из остатков от 10 до 100 АК.

Белки имеют 3-4 уровня организации:

  1. Первичная структура линейна, представлена последовательностью аминокислот, соединенных пептидными связями;

  2. Вторичная структура является пространственной, она образуется только водородными связями. Выделяют α-спираль и β-складчатый лист;

  3. Третичная структура является пространственной, она образуется ковалентными, водородными, ионными и гидрофобными связями. Образует белковые глобулы;

  4. Четвертичная структура является пространственной, она образуется при соединении нескольких белковых глобул слабыми водородными, ионными и гидрофобными связями;

Разрушение первичной структуры белка называется гидролиз. Гидролиз пептидной связи идет в кислой и щелочной среде и с участием ферментов пептидаз (класс гидролаз).

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур называется денатурацией. Денатурация бываетобратимой, когда разрушаются слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные) инеобратимой, когда разрушаются прочные связи (ковалентные).

Классификация белков

  • По составу белки делятся на простые(протеины) исложные(протеиды). Простые белки содержат только остатки аминокислот. Сложные белки, кроме аминокислот, содержат небелковый компонент: липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, металлы, витамины, порфирины и т.д.

  • По форме белки делятся на глобулярныеифибриллярные. Глобулярные белки содержат α-спираль, они как правило водорастворимы. Фибриллярные белки содержат β-складчатую структуру и водонерастворимы (кератин);

  • Белки делятся по выполняемым в организме функциям.

Функции белков

  • Структурная (коллаген, эластин, кератин);

  • Каталитическая (ферменты);

  • Транспортная (гемоглобин, альбумины, глобулины);

  • Сократительная (актин, миозин);

  • Защитная (иммуноглобулины, фибриноген, плазминоген, лизоцим);

  • Регуляторная (гормоны, рецепторы);

  • Онкотическое давление (белки сыворотки крови);

  • Буферная (гемоглобин, белки сыворотки крови).

Свойства белков

  • Белки в основном водорастворимые вещества, образующие коллоидный раствор;

  • Белки способны к денатурации и гидролизу;

  • Обладают амфотерными свойствами;

  • Проявляют оптическую активность, т.к. состоят из оптически активных L-аминокислот.

Роль белка в питании. Показатели качества пищевого белка

Роль белка в питании: основной источник АК, в первую очередь незаменимых.

Богаты белками продукты животного происхож­дения: мясо, рыба, сыр. Продукты растительного происхождения содержат, как правило, мало белка (кроме бобовых).

Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.

Оставленные комментарии видны всем.