Основы физической химии_Ерёмин

Экспериментальная энергия активации складывается из энергии активации гетерогенной реакции и энтальпии адсорбции (которая обычно имеет отрицательное значение), что подтверждает уравнение (23.20)

Если же адсорбционная способность продукта мала, а реагента велика, KL,P pP << 1 << KL,S pS, то почти вся поверхность заполнена молекулами реагента, скорость реакции постоянна:

r = k1

и реакция имеет нулевой порядок. Этот режим соответствует максимальной загрузке катализатора.

Кинетика двухсубстратных реакций на поверхности катализатора рассмотрена в примере 23-5.

ПРИМЕРЫ

Пример 23-1. Опишите кинетику реакции специфического кислотного катализа в разбавленном водном растворе, используя квазиравновесное приближение. Выразите скорость образования продукта через:

а) текущую, б) исходную концентрацию субстрата.

Коэффициенты активности принять равными единице.

Решение. Скорость образования продукта пропорциональна концентрации протонированной формы субстрата:

r = k2[SH+] .

В квазиравновесном приближении эту концентрацию можно выразить через константу основности субстрата:

[SH+] = Kb[S][H3O+]

(в разбавленном растворе коэффициенты активности принимаем равными 1). Отсюда следует, что скорость реакции прямо пропорциональна текущей концентрации субстрата, а реакция имеет второй порядок:

r = k2 Kb[H3O+][S] .

Текущая концентрация субстрата связана с его начальной концентрацией уравнением материального баланса:

[S]0 =[S] +[SH+].

Если учесть связь [S] и [SH+] через константу основности и выразить [SH+] через [S]0, то получим следующее выражение для скорости реакции:

Пример 23-2. Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость гидролиза аденозинтрифосфата, катализируемого миозином, по следующим кинетическим данным:

Решение. Уравнение Михаэлиса–Ментен в данных координатах имеет вид (23.16.б), следовательно, точки пересечения с осями имеют

координаты: (0; rmax) для оси ординат, (rmax/KM; 0) для оси абсцисс. Первая точка пересечения дает значение rmax = 2.1 10–6 моль л–1 с–1. Вторая

точка позволяет найти константу Михаэлиса:

rmax/KM = 14.6 10–3 с–1, KM = 2.1 10–6 / 14.6 10–3 = 1.44 10–4 моль л–1.

Пример 23-3. Ферментативная реакция (KM = 2.7 10–3 моль л–1) подавляется конкурентным ингибитором (KI = 3.1 10–5 моль л–1). Концентрация субстрата равна 3.6 10–4 моль л–1. Сколько ингибитора понадобится для подавления реакции на 65%? Во сколько раз надо повысить концентрацию субстрата, чтобы уменьшить степень подавления до 25%?

Решение. 1) Конкурентное ингибирование описывается формулами (23.17) и (23.18). 65%-ное подавление реакции означает, что скорость ингибируемой реакции составляет 35% от скорости реакции в отсутствие ингибитора:

откуда следует, что

В этой формуле известны значения KM, KI и [S]. Концентрация ингибитора равна:

Уменьшение степени ингибирования до 25% означает, что скорость ингибируемой реакции составляет 75% от нормальной:

где в данном случае известны KM, KI и [I]0. Отсюда можно выразить искомую концентрацию субстрата:

Таким образом, для уменьшения степени ингибирования до 25% концентрацию субстрата надо увеличить в 1.4 10–2 / 3.6 10–4 = 40 раз.

Пример 23-4. Простейшая схема активации ферментативной реакции описывается уравнениями:

где A – активатор, β > 1, KS – константа диссоциации комплекса фер- мент–субстрат, KA – константа диссоциации комплекса фермент– субстрат–активатор.

Используя квазиравновесное приближение для комплексов ES и ESA, определите параметры уравнения Михаэлиса–Ментен. Во сколько раз эффективная максимальная скорость больше максимальной скорости ферментативной реакции без активатора?

Решение. Для нахождения скорости реакции образования продукта запишем систему из четырех уравнений:

1)определение скорости,

2)материальный баланс по ферменту, 3)-4) константы двух квазиравновесий:

Подставляя концентрации фермента и комплекса ESA в выражение для начальной концентрации фермента, находим текущие концентрации комплексов ES и ESA:

[ESA] = [ES] [A] .

K A

С помощью этих концентраций выражаем скорость образования продукта:

Пример 23-5. Напишите кинетические уравнения для двухсубстратной реакции на поверхности катализатора. Рассмотрите два случая:

а) реакция протекает между двумя адсорбированными реагентами; б) один из субстратов реагирует из газовой фазы.

Решение. а) Скорость химической реакции между двумя субстратами на поверхности

S1(адс) + S2(адс) → P(адс) + адс. центр

пропорциональна произведению их степеней заполнения, которые определяются уравнением Ленгмюра (23.22):

б) Если один из субстратов реагирует непосредственно из газовой фазы:

S1(адс) + S2(газ) → P(адс),

то скорость реакции пропорциональна степени заполнения одного субстрата и давлению другого и, с учетом уравнения Ленгмюра, кинетическое уравнение имеет вид:

ЗАДАЧИ

23-1. Докажите, что если бы катализатор влиял на положение химического равновесия, то можно было бы построить вечный двигатель второго рода, то есть полностью превращать теплоту химической реакции в работу в циклическом процессе.

23-2. При каких условиях уравнение (23.2) описывает кинетику реакции: а) второго, б) третьего порядка?

23-3. Пиролиз ацетальдегида в газовой фазе характеризуется энергией активации 190 кДж моль–1. В присутствии катализатора – паров иода – энергия активации уменьшается до 136 кДж моль–1. Во сколько раз воз-

растает скорость реакции в присутствии паров иода при 200 °С?

23-4. Представьте соотношение (23.9) между k и h0 в линейной форме, позволяющей определить параметры k2 и Kb с помощью линейной регрессии.

23-5. Опишите кинетику реакции специфического основного катализа в квазиравновесном приближении. Выразите скорость образования продукта через:

а) текущую, б) исходную концентрацию субстрата.

Как зависит эффективная константа скорости от pH? Коэффициенты активности и активность воды примите равными единице.

23-6. Используя корреляционные соотношения Бренстеда для общего кислотного катализа, найдите связь между энергией активации каталитической реакции и энергией Гиббса ионизации катализатора.

23-7. Для радикальных реакций в газовой фазе экспериментально обнаружена линейная зависимость между энергией активации E и тепловым эффектом ∆H:

E = α + β∆H.

Определите параметры этой зависимости для элементарных реакций паров натрия с хлорпроизводными метана, пользуясь следующими данными:

23-8. Для теоретического объяснения линейной зависимости E = α + β∆H (см. задачу 23-7) используют простую модель, в которой химическую реакцию рассматривают как движение частицы по координате реакции, причем зависимость энергии исходных веществ и продуктов реакции от этой координаты – линейная:

Eреаг(x) = a|x|, Eпрод(x) = b|x – R| + ∆H.

Найдите связь между параметрами α и β и параметрами модели a, b и R.

23-9. Гидролиз ацетилхолина катализируется ферментом ацетилхолинэстеразой, число оборотов которой составляет 25000 с–1. Сколько времени потребуется ферменту для расщепления одной молекулы ацетилхолина?

23-10. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Как по графику определить константу Михаэлиса?

23-11. Составьте систему кинетических уравнений для схемы Михаэлиса ферментативной реакции и численно решите ее при значениях пара-

метров:

k1 = 0.83 105, k–1 = 10–4, k2 = 104, [S]0 = 1, [E]0 = 10–4.

Постройте графики зависимости концентраций всех веществ от времени.

23-18. Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость гидролиза карбобензилоксиглицилфенилаланина под действием карбоксипептидазы по следующим кинетическим данным:

23-19. Определите значения константы Михаэлиса и максимальной скорости для гидролиза метилового эфира N-ацетил-L-валина, катализируемого α-химотрипсином. Экспериментальные данные о зависимости начальной скорости от концентрации субстрата:

23-20. Определите значения константы Михаэлиса и максимальной скорости для гидролиза метилового эфира N-бензоил-L-аминомасляной кислоты, катализируемого α-химотрипсином. Экспериментальные данные о зависимости начальной скорости от концентрации субстрата:

23-21. Определите значения константы Михаэлиса и максимальной скорости для гидролиза метилового эфира N-ацетил-L-норвалина, катализируемого α-химотрипсином. Экспериментальные данные о зависимости начальной скорости от концентрации субстрата:

(KI = 2.9 10–4 моль л–1), необходимую для 90%-ного подавления ферментативной реакции.

23-23. В некоторых случаях кинетические исследования ферментативных реакций проводят в условиях избытка фермента. Выведите уравнение Михаэлиса–Ментен, описывающее зависимость начальной скорости ферментативной реакции от начальных концентраций фермента и субстрата в системе