Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Скачиваний:
155
Добавлен:
19.03.2016
Размер:
5.41 Mб
Скачать

Отличие ферментов от небиологических катализаторов заключается в том, что:

-Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами

-Ферменты обладают высокой специфичностью

-Ферментативная реакция происходит в клетке, т.е. при температуре 37 С. Постоянном атмосферном давлении и физиологическом значении pH

-Скорость ферментативной реакции может регулироваться

Стадии ферментативного катализа

Основы кинетики ферментативных реакций

Начальная

скорость

Концентрация фермента

Активность фермента определяется условными единицами:

Одна международная единица активности (МЕ) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 МкМоль субстрата за 1 мин при проведении ферментативной реакции в оптимальных условиях

1 МЕ =

1 МкМоль превращенного субстрата

1 Мин

 

1 катал (кат), соответствует такому количеству катализатора, которое превращает 1 Моль субстрата за 1 с.

n катал = Количество превращенного субстрата (моль) Время (с)

Для оценки количества молекул фермента среди других белков данной ткани определяют удельную активность (уд. ак.) фермента, численно равную количеству единиц активности фермента (n МЕ) в образце ткани, деленному на массу (Мг) белка в этой ткани

 

Количество превращенного субстрата

Уд. ак. =

(МкМоль)

 

Время (мин) * количество белка (мл)

 

V

 

 

 

 

 

 

 

Мкмоль/мин

 

 

Максимальная

 

 

 

 

 

 

каталитическая

 

 

Каталитическая

активность

 

 

 

 

 

 

активность возрастает

Каталитическая

 

 

 

активность снижается

 

 

 

 

 

0

10

20

30

40

50

60

t, С

 

V

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

pH

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

 

 

 

Пепсин

 

 

 

 

 

 

 

Трипсин

 

 

Щелочная фосфатаза

 

Фермент

Оптимальное значение pH

Пепсин

1,5 – 2

Пируваткарбоксилаза

4,8

Каталаза

6,8 – 7

Фумараза

6,5

Уреаза

6,8 – 7,2

Кабоксипептидаза

7,5

Трипсин

6,5 – 7,5

Аргиназа

9,5 – 9,9

Vmax

1/2Vmax

Начальная

скорость

Km

[S]

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата выражается уравнением:

V = Vmax * [S] Km + [S]

Уравнение Михаелиса - Ментен

Если [S] Km, то Km + [S] можно считать равной [S], V = Vmax

Если [S] Km, то Km + [S] примерно равно Km,

V = Vmax * [S]

Km