32.Фосфолипиды: общая характеристика, представители (фосфатидилэтаноламины, фосфатидилхолины, фосфатидилсерины, фосфатидилглицерины).

Общий признак всех фосфолипидов — наличие в их составе фосфорной кислоты. В зависимости от спиртового компонента они делятся на фосфоглицериды и сфингофосфолипиды.

Фосфоглицериды

Общим структурным фрагментом всех фосфоглицеридов является фосфатидная кислота (1,2-диацил,3-фосфоглицерол).

Фосфатидная кислота образуется в организме в процессе биосинтеза триацилгл и неролов и фосфоглицеридов как общий промежуточный метабо­лит; в тканях она присутствует в незначительных количествах. Следует отме­тить, что все природные фосфоглицериды относятся к L-ряду. Различные фосфоглицериды отличаются друг от друга дополнительными группировка­ми, присоединенными фосфоэфирной связью к фосфатидной кислоте, т.е. R3. Состав жирных кислот различных фосфоглицеридов различается даже в пределах одного организма и наряду с замещающими группировками определяет спе­цифичность фосфолипидов:

Фосфатидилхолин (лецитин). В своем составе содержит аминоспирт хо-лин (гидроксид 3-гидроксиэтилтриметиламмония):

Фосфатидилэтаноламин (кефалин). В состав фосфатидилэтаноламинов вместо холина входит азотистое основание этаноламин НО—СН₂—СН₂—NH₃.

В организме животных и в высших растениях в наибольшем количестве встречаются фосфатидилхолины и фосфатидилэтаноламины. Эти две группы глицерофосфолипидов являются главными липидными компонентами мем­бран клеток.

Фосфатидилинозиты В отличае от других групп фосфоглицеридов в состав фосфатидилинозитов вместо азотосодержащих соединений входит 6-углеродный циклический спирт инозитол, представленный одним из его стереоизомеров- монозитолом.

В молекуле фосфатидилсерина полярной группой является остаток аминокислоты серина:

Фосфатидилглицерины. Так же как фосфатидилинозиты, фосфатидилглицерины не содержит азотсодержащего соединения. В этих соединениях полярной группой служит еще одна молекула глицерола.

33.Ферменты: определение, химическая природа и строение.

Ферменты (энзимы) - это биологические катализаторы при помощи которых осуществляется вся совокупность биохимических превращений. Каталитическая активность лежит в основе жизнедеятельности биологических факторов.

Химическая структура и природа ферментов.

Все ферменты являются глобулярными белками. Белки с 1-й,2-й и 3-й структурой.Неполярные связи:ионные,гидрофобные и водородные

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую — коферментом. Химическая при­рода коферментов была выяснена в 30-е гг. Роль некоторых коферментов играют витамины или вещества, построен­ные с участием витаминов В, В₂, В₅, В₆, В₁₂, Н, Q и др. Особен­ностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью.

В составе как простого, так и сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры.

Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, рас­положенных на разных участках полипептидной цепи. Образование каталитического центра происходит одновременно с формирова­нием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

Субстратный центр простого фермента — это участок белко­вой молекулы фермента, который отвечает за связывание субстрата. Субстратный центр образно называют «якорной площадкой», где субстрат прикрепляется к ферменту за счет различных взаимодей­ствий между определенными боковыми радикалами аминокис­лотных остатков и соответствующими группами молекулы суб­страта. Субстрат с ферментом связывается посредством ионных взаимодействий, водородных связей; иногда субстрат и фермент связываются ковалентно. Гидрофобные взаимодействия также играют определенную роль при связывании субстрата с фермен­том. В простых ферментах субстратный центр может совпадать с каталитическим; тогда говорят об активном центре фермента. Так, активный центр амилазы — фермента, гидролизующего -1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала — представлен остат­ками гистидина, аспарагиновой кислоты и тирозина; ацетилхолинэстеразы, гидролизующей сложноэфирные связи в молекуле ацетилхолина, остатками гистидина, серина, тирозина и глутами­новой кислоты. В активном центре карбоксипептидазы А, гидроли­зующей определенные пептидные связи в молекуле белка, локали­зованы остатки аргинина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фер­мента, в результате присоединения к которому какого-то низкомо­лекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента. В сложных ферментах роль каталитического центра выполняет кофермент, который связывается с апоферментом в определенном участке — кофермент связывающем домене. Понятия субстратного и аллостерического центров для сложного фермента и для про­стого аналогичны.

Основные функции кофакторов.

Ферменты подразделяют на однокомпонентные и двухкомпонентные, которые в свою очередь состоят из белка-апофермента и кофактора [белокК], они связаны силами слабого взаимодействия. Кофакторы: витамины(Е,К), моносахариды и их производные, нуклеотиды и их производные, металлы (Mg, Mn, Co, Fe). Отличительной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни кофактор, ни апофермент по отдельности не обладает каталитической активностью, а только их комплекс, построенный с их структурной организацией обладает каталитической активностью.

Функции кофакторов:

1. Кофакторы термостабилизируют ферменты.

2. Кофакторы являются промежуточными переносчиками соединений (CO, NH, HO), атомов, электронов, групп от доноров к акцептору

3. Осуществляют контакт между ферментативным белком и субстратом.Субстрат-это то в-во,превращение которого катализирует данный ф-т.