Последние - особенно активны и могут вступать в реакции с белками, нуклеиновыми кислотами, липидами, и другими молекулами, изменяя их структуру, что в конечном итоге приводит к нарушению функции клетки. Супероксидный анионный радикал может спонтанно дисмутировать с образованием H2O2 и O2; однако, скорость этой реакции значительно увеличивается под влиянием супероксид дисмутазы (СОД).

Ферменты АОЗ в Эритроцитах

-Это глютатионредуктаза,

-метгемоглобин редуктаза

-глутатионпероксидаза.

GluSH защищает ферменты Э от окисления по цистеиновым группам:

Glus-sulG----- 2GluSH ( Se- зависимая)

Аналогично работают каталаза и СОД

Перекись водорода, образующаяся в этих реакциях, может разрушаться разными путями. В эритроцитах эту функцию выполняют фермент каталаза, превращая

перекись в H2O и O2, и, содержащий селен фермент глютатионпероксидаза, который

катализирует распад пероксида водорода, с образованием воды, окисляя глутатион. В присутствии Fe2+, пероксид водорода без участия ферментов распадается с образованием гидроксильных радикалов. Эти процессы могут значительно усиливаться при поступлении больших количеств железа.

ПФП окисления глюкозы в эритроцитах выполняет важную роль в поставке восстановительных эквивалентов системам, разрушающим активные формы кислорода. Врожденная недостаточность дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата одно из наиболее распространенных и известных причин гемолитической анемии.

Описано свыше 300 генетических вариантов этого фермента и свыше 100 млн людей страдают от этого заболевания. Поступление в организм таких людей веществ, способствующих образованию пероксида водорода или супероксидного аниона кислорода вызывает активное потребление восстановленного глутатиона в глутатионпероксидазной реакции, а недостаточность дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата не позволяет регенерировать глутатион и клетка подвергается окислительному стрессу, который завершается нарушением структуры липидов мембран и гемолизом.

В Э есть рудименты ЦТК- ферменты- изоцитрат ДГ, малат ДГ, а также АсАТ, АлАТ, Mg++ и Na-K-АТФ-азы. В Э есть восстановленный GluSH, необходимый для АОЗ.

В Э наблюдается биосинтез ЖК.

ХС в Э не синтезируется, но происходит быстрый обмен с ХС-содержащими фракциями ЛП крови.

Э может использовать уже готовые пурины. Только в Э работает шунт Раппопорта,

образование 2,3 ДФГК- является своеобразным депо

•Шунт Раппопорта конкурентно вытесняет О2 из HbO2 при состоянии гипоксии в ткани, а 2,3 ДФГ сдвигает кривую насыщения Hb кислородом вправо.

глюкоза

1,3-дифосфоглицерат 2,3-дифосфоглицератмутаза

АДФ

2,3-дифосфоглицерат

АТФ

3-фосфоглицерат дифосфоглицератфосфатаза

2-фосфоглицерат

Гем – небелковая часть гемоглобина.

Гем представляет собой производное порфирина, связанное с железом.

АЛК-дегидратазу называют также синтазой ПБГ. Этот фермент связывает восемь атомов Zn 2+, четыре из которых участвуют в механизме катализа. Zn2+-связывающие домены содержат цистеин и могут также связывать Pb2+, что вызывает торможение активности фермента. Повышенный уровень AЛК в крови является причиной некоторых неврологических проявлений отравления свинцом. Высокие уровни AЛК являются результатом наследственного дефицита некоторых ферментов пути синтеза гема. AЛК оказывает токсический эффект прежде всего на мозг, что по-видимому связано со структурным подобием AЛК с нейромедиатором g-аминомасляной кислотой. При аутоокислении AЛК образуются активные формы кислорода.