• Первичная Вторичная

•Третичная

•Четверитчная

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА –

УКЛАДКА ВТОРИЧНЫХ СТРУКТУР ОДНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ В ГЛОБУЛУ

(ПОЛНАЯ ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ)

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА СТАБИЛИЗИРУЕТСЯ

НЕКОВАЛЕНТНЫМИ

СВЯЗЯМИ

Max Perutz и John Kendrew –

рентгеноструктурный анализ миоглобина (1958) и гемоглобина

Третичная структура миоглобина

a – ленточная модель (видны вторичные стр.)

b – сетчатая (поверхность) c – поверхностный контур d – ленточная с боковыми радикалами

e – полная пространственная модель

Ленточная модель с боковыми радикалами третичной структуры поверхностного белка вируса гепатита В (HBsAg)

1: Gly7–Ile28,

2: Phe80–Leu97,

3: Phe170–Trp191

4: Gly202–Trp223

Типы взаимодействий, стабилизирующие третичную структуру

•Гидрофобные взаимодействия между неполярными радикалами

•Водородные связи между полярными радикалами

•Электростатические взаимодействия между противоположно заряженными радикалами

Примеры нековалентных взаимодействий между аминокислотными остатками в третичной структуре

Hydrophobic interaction

Значения выше 0.679 – гидрофобные а.к.о. (красные);

Значения ниже 0.583 - гидрофильные а.к.о. (синие);

Промежуточные – желтые

По 10 а.к.о. На N- и C-концах – вне профиля гидрофобности

(серые)