- •1.Классификация и номенклатура ферментов
- •4) Структура белковой молекулы
- •5) Роль поджелудочной железы в пищеварении
- •7) Строение и биологическая роль днк
- •8)Биосинтез холерестерина и его биологическая роль.
- •9)Классификация витаминов.
- •10) .Роль желчных кислот, переваривание липидов
- •11) Характеристика гормонов поджелудочной железы
- •12) Переваривание углеводов
- •13) Пути обезвреживания амиака арнетиновой кислоты
- •15) Характеристика витаминов(в2 и в5)
- •17) Физико-химические свойства белков
- •1. Различия белков по форме молекул
- •2. Различия белков по молекулярной массе
- •3. Суммарный заряд белков
- •4. Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белков
- •5. Растворимость белков
- •19)Ферменты биологического окисления
- •20)Взаимосвязь аминоуглеводов с обменом липидов
- •22. Гнилостный распад белков
- •23) Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций
- •24.Синтез жиров из продуктов углеводного обмена
- •25.Классификация простых белков
- •28)Основные биологические свойства белков
- •31) Виды обратимого и необратимого осаждения белков
- •32) Классификация углеводов.
- •33)Переваривание белков в клетках тканей
- •34) Классификация сложных белков
- •35)Цикл Кребса
- •45) Взаимосвязь обмена углеводов,липидов и белков
- •46)Общие пути превращения аминокислот в тканях
17) Физико-химические свойства белков
Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим свойствам: форме молекул, молекулярной массе, суммарному заряду молекулы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.
1. Различия белков по форме молекул
Как уже говорилось выше, по форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки (исключение составляют мембранные белки).
2. Различия белков по молекулярной массе
Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров (или субъединиц).
3. Суммарный заряд белков
Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах полипептидных цепей имеются α-амино- и α-карбоксильная группы, также способные к ионизации. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов Глу и Асп и катионных радикалов Лиз, Apr и Гис.
Степень ионизации функциональных групп этих радикалов зависит от рН среды. При рН раствора около 7 все ионогенные группы белка находятся в ионизированном состоянии. В кислой среде увеличение концентрации протонов (Н+) приводит к подавлению диссоциации карбоксильных групп и уменьшению отрицательного заряда белков: -СОО- + Н+ → -СООН. В щелочной среде связывание избытка ОН" с протонами, образующимися при диссоциации NH3+с образованием воды, приводит к уменьшению положительного заряда белков:
-NH3+ +ОН- → -NH2 + H2O.
Значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд, называют"изоэлектрическая точка" и обозначают как pI. В изоэлектрической точке количество положительно и отрицательно заряженных групп белка одинаково, т.е. белок находится в изоэлектрическом состоянии.
Так как большинство белков в клетке имеет в своём составе больше анионогенных групп (-СОО-), то изоэлектрическая точка этих белков лежит в слабокислой среде. Изоэлектрическая точка белков, в составе которых преобладают катионогенные группы, находится в щелочной среде. Наиболее яркий пример таких внутриклеточных белков, содержащих много аргинина и лизина, - гистоны, входящие в состав хроматина.
Белки, имеющие суммарный положительный или отрицательный заряд, лучше растворимы, чем белки, находящиеся в изоэлектрической точке. Суммарный заряд увеличивает количество диполей воды, способных связываться с белковой молекулой, и препятствует контакту одноимённо заряженных молекул, в результате растворимость белков увеличивается. Заряженные белки могут двигаться в электрическом поле: анионные белки, имеющие отрицательный заряд, будут двигаться к положительно заряженному аноду (+), а катионные белки - к отрицательно заряженному катоду (- ). Белки, находящиеся в изоэлектрическом состоянии, не перемещаются в электрическом поле.