Строение ферментов

Несмотря на большое количество и разнообразие ферментов, все их по особенностям строения молекул можно разделить на две группы:

• о

  

  Рис. 261. Строение фермента:

  1 — первичная структура молекулы ферментного белка (черным цветом обозначены аминокислоты, входящие в состав активного центра фермента); 2 — схематическое изображение фермент-субстратного комплекса.

  днокомпонентные — простые белки;

• двухкомпонентные — сложные белки.

У двухкомпонентных ферментов, помимо белковой части, имеется добавочная группа небелковой природы — кофактор, например многие витамины.

В молекуле ферментов выделяют особую часть, представляющую собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы. Ее называют активным центромфермента. Именно эта часть фермента вступает в контакт с субстратом. Поскольку аминокислотные остатки, образующие каталитический центр, расположены в различных участках полипептидной цепи, он возникает только тогда, когда белковая молекула приобретает характерную для нее третич-

ную структуру (рис. 261). Если под влиянием каких-либо факторов происходит изменение третичной структуры фермента, то, как правило, это приводит к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности.

Свойства ферментов

Ферменты как биологические катализаторы белковой природы обладают рядом важных свойств:

• все ферменты — глобулярные белки;

• ферменты обладают строгой специфичностью, каждый фермент катализирует только одну реакцию (или тип реакции);

• высокая активность, обеспечивающая протекание ферментативных реакций с большой скоростью;

• активность ферментов зависит от условий, в которых протекает реакция.

Механизм действия ферментов

Ферментативные реакции протекают в несколько этапов:

• На первом этапе происходит образование фермент-субстратного комплекса за счет возникновения связей субстратного центра фермента с субстратом (или субстратами).

С

Рис. 262. Соответствие фермента и субстрата:

1 — гипотеза "ключа и замка"; 2 — гипотеза "руки и перчатки".

огласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с "ключом", который подходит к "замку" — ферменту.

В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу,

по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой "руки и перчатки" (гипотезой индуцированного соответствия) (рис. 262).

• На следующем этапе происходит сама химическая реакция и образуется продукт (продукты) этой реакции.

• На конечном этапе фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Поскольку все ферменты являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях:

• Большинство ферментов наиболее активно работает только при определенной температуре. При повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 5О°С) каталитическая активность растет (на каждые 10°С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50°С белок подвергается денатурации и активность фермента падает.

• Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность.

Фермент	Характер катализируемой реакции	рН
Пепсин	Гидролиз белка	1,5-2,5
Липаза	Гидролиз жиров	4,7-5,0

Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.

• При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента.

• Так же на скорость реакции влияет увеличение концентрации фермента, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.