Белки и аминокислоты

В среднем ежесуточный прием белка должен составлять 80—100 г, из них до 30 — белки животного происхождения. Основные источники белка — это мясные, рыбные, молочные и зернобобовые продукты. Больше всего белка содержится в сырах (25%), горохе и фасоли (22—23%), в различных видах мяса, рыбы и птицы (16—20%), в яйцах (13%), жирном тво­роге (14%), макаронах (10—11%), пшеничном хлебе (8%), молоке (2,9%). В белках пище­вых продуктов имеется около 80 различных аминокислот, но основная их масса — это 20 аминокислот, из которых 8 являются незаменимыми (они не синтезируются в организме человека и потому обязательно должны содержаться в пищевых продуктах). К ним отно­сятся валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан.

323

При температурной обработке белок денатурирует, и это способствует его переварива­нию в ЖКТ. Однако следует иметь в виду, что при длительной или высокотемпературной обработке, например, жарений часть белка вступает в реакцию с углеводами и другими веществами, и образуются меланоиды, которые не усваиваются организмом. Следователь­но, нерациональная кулинарная обработка белков может снизить биологическую ценность этих компонентов пищи.

Пептидгидролазы, или пептидазы, желудочно-кишечного тракта делятся на два основ­ных типа — эндопептидазы и экзопептидазы. Эндопептидазы расщепляют белки на пептиды различной сложности путем разрыва внутренних связей в молекуле белка. К ним отно­сятся пепсины, гастриксины, ренин, трипсин, химотрипсин, эластаза. Экзопептидазы рас­щепляют концевые пептидные связи полипептидных цепей, образующихся при гидролизе с помощью эндопептидаз. Они бывают двух типов — карбоксипептидазы типа А и В и аминопептидазы. Карбоксипептидазы разрывают пептидную связь, которую образуют С-концевые остатки аминокислот, а амипопептидазы разрывают связи, образованные N-остатками. Кроме того, в ЖКТ имеются дипептидазы, которые расщепляют дипептид на две молекулы аминокислоты.

Уже в составе слюны имеются пептидазы типа эндопептидаз, ко­торые могут разрывать внутрен­ние связи в белках и образовывать отдельные полипептидные цепи — это трипсиноподобные ферменты малой активности: саливаин, гландулаин, катепсин, калликреин. Считается, что их роль невелика в процессе гидролиза белка, но они повышают эффективность гидро­лиза пепсином и трипсином.

В желудочном соке содержит­ся соляная кислота, создающая вы­сокую концентрацию ионов водо­рода и вызывающая денатурацию белка, что повышает его гидролиз. HCI также активирует ферменты желудочного сока. В составе же­лудочного сока содержатся пепси­ны — 8 типов. Ферменты выраба­тываются в неактивном виде (пепсиногены), но под влиянием HCI

они активируются. Часть пепсиногенов (пепсинов) вырабатываются в фундальной части же­лудка, а часть — в антральной и начальной части 12-перстной кишки. Согласно классифи­кации Тейлора, различают пепсин-1 (оптимальная рН среды — 1,9), пепсин-2 (рН — 2,1), непсин-3 (рН — 2,4—2,8), пепсин-5, или гастриксин (рН — 2,8—3,4), пепсин-7 (рН — 3,3— 3,9). Из них пепсин-5 и пспсин-7, d основном, продуцируются в пилорической части желуд­ка. В основном, пепсины вызывают створаживание молока и разрушают желатиназу. Нали­чие нескольких типов пепсинов объясняется тем, что в желудке, где длительное время де­понируется пища, возникает необходимость набора ферментов, работающих при различ­ных рН, так как концентрация водородных ионов внутри химуса существенно отличается от концентрации этих ионов у стенок желудка.

Итак, в желудке из белков образуются полипептидяые цепочки, которые в дальнейшем под влиянием экзопептидаз (карбоксипептидаз, аминопептидаз) превращаются в дипептиды. Это происходит в 12-перстной кишке и тощей кишке. Сюда изливаются сок панкреати­ческой железы, желчь, желудочный сок.

324

В панкреатической железе вырабатываются в неактивном виде такие ферменты как трип-синоген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В, аминопептидаза. Выйдя в полость 12-перстной кишки, они активируются. Процесс начинается с активации трипсиногена. Под влиянием фермента, продуцируемого в кишечнике, — энтерокиназы (энтеропептидазы) трипсиноген переходит в трипсин. В дальнейшем под влиянием трипси­на все остальные белки переходят в активную форму (химотрипсиноген —> химотрипсин, прокарбоксипептидаза —» карбоксипептидаза, проэластаза —> эластаза). Итак, трипсин, хи­мотрипсин, эластаза как эндопептидазы расщепляют белки, которые не расщепились пеп­синами в желудке, до нолипептидов, а карбоксипептидазы А и В, аминопептидаза — до пептидов и дипептидов. В железах тонкого кишечника вырабатываются, главным образом, карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы. Все эти ферменты осуществляют внутриполостное пищеварение (проводят гидролиз внутри кишки). На апикальной мембране энтероцитов располагаются, согласно данным А. М. Уголева, карбоксипептидазы, амино­пептидазы, дипептидазы. В результате их действия образуются аминокислоты, которые тут же передаются на «транспортеры», осуществляющие вторично-активный транспорт, зави­симый от ионов натрия. Он осуществляется по такому же механизму, как и транспорт глю­козы (см. выше). Существует как минимум 4 вида аминокислотных «транспортера»: 1) для переноса нейтральных аминокислот (валина, фенилаланина, аланина), 2) для переноса основных аминокислот (аргинина, цистина, лизина, орнитина), 3) для переноса иминокислот (пролина, гидроксипролина) и глицина, 4) для переноса дикарбоновых кислот (глутамино-вой кислоты, аспарагиновой кислоты). Такое разделение основано на существовании наследственных заболеваний, при которых вследствие генетического дефекта не всасывается группа аминокислот, при этом нарушается и реабсорбция этих же аминокислот в почках.

Так, известна болезнь Хартнупа, при которой нарушено всасывание нейтральных аминокислот — валина, фенилаланина, аланина — в тонком кишечнике и в почках, болезнь ими-ноглицинурия — нарушается транспорт пролина, гидроксипролина и глицина, болезнь цитинурия — нарушен транспорт цистина, лизина, аргинина и орнитина, синдром Фанкони, при котором имеется аминоацидурия и нарушение всасывания в тонком кишечнике глутаминовой и аспарагиновой аминокислот. Все аминокислоты, а также некоторые белковые молекулы, всосавшиеся путем эндоэкзоцитоза, с током венозной крови через портальную вену доставляются к печени, где они используются для различных целей, в том числе для синтеза белка, для нужд энергетики (например, в процессах глюконеогенеза).