- •Предмет и задачи биохимии. История биохимии
- •Краткая история развития биохимии
- •Белки как уникальный класс биополимеров
- •Физико-химические свойства белков
- •Элементный состав белков
- •Форма белковых молекул.
- •Функции белков.
- •Физико-химические свойства аминокислот
- •Цвиттер-ион
- •Экспериментальные доказательства полипептидного строения белков
- •Классификация белков
- •Структурная организация белков.
- •Определение первичной структуры белка (псб).
- •Вторичная структура белка (всб).
- •Беспорядочный клубок
- •Денатурация и ренативация белка
- •Гемоглобинозы
- •Методы выделения и очистки белков.
- •Методы определения Mr белков
- •Методы определения гомогенности белков
- •Нуклеиновые кислоты
- •Состав нуклеиновых кислот
- •Углеводная часть
- •Состав нуклеиновых кислот
- •Наиболее распространенные нуклеотиды клетки.
- •Вторичная структура днк. Правила Чаргаффа.
- •Синтез белка
- •1. Образование 40s-комплекса инициации
- •2. Образование 80s-комплекса инициации
- •Ферменты
- •Современная классификация ферментов и их номенклатура
- •Номенклатура ферментов.
- •Механизм действия ферментов
- •Кинетика ферментативных реакций
- •Специфичность действия ферментов
- •Регуляция активности ферментов.
- •Методы регуляции активности ферментов
- •Витамины
- •По механизму действия антивитамины делятся на 2 группы:
- •Пути метаболизма витаминов в организме.
- •Жирорастворимые витамины.
- •Водорастворимые витамины.
- •Витаминоподобные вещества.
- •Введение в метаболизм
- •Современные представления о дыхательной цепи переноса электронов. (эпц).
- •Общие и специфические пути катаболизма
- •Цикл трикарбоновых кислот.
- •Обмен углеводов
- •Амилопектин амилоза
- •Синтез и распад гликогена
- •Гликоген
- •Синтез глюкозы из глицерина
- •Механизм фосфорилитического отщепления остатка глюкозы от гликогена.
- •Гликолиз
- •1 Стадия
- •2 Стадия
Белки как уникальный класс биополимеров
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, построенные из остатков α-аминокислот (АК).
Белки также называют протеинами (греч. protos – первый, важнейший). Белкам принадлежит решающая роль во всех процессах жизнедеятельности, они не встречаются в неживой природе.
Живая природа обладает рядом свойств, отличающих ее от неживой природы: это
1) способность живых организмов к воспроизводству себе подобных;
2) сократимость, движение;
3) высокий уровень структурной организации;
4) способность к эффективному преобразованию и использованию энергии;
5) обмен с окружающей средой и саморегуляция химических превращений.
Все эти свойства живой природы в большей мере обусловлены наличием в ней белков. Таким образом, белки составляют основу и структуры, и функций живых организмов.
Физико-химические свойства белков
Высокая вязкость белковых растворов.
Водные растворы белков имеют ясно выраженный коллоидный характер. Стабилизация коллоидных растворов белков обеспечивается зарядом частиц коллоидного раствора.
Способность белковых растворов к набуханию в больших пределах.
Растворы белков оптически активны, подвижны в электрическом поле, поглощают УФ-лучи при 280 нм.
Благодаря наличию свободных СООН– и NH2– групп проявляют амфотерные свойства. Кроме того, белки имеют высокую Mr, обладают изоэлектрической и изоионной точкой, денатурируют и ренатурируют и т.д.
Элементный состав белков
В белках содержится до 55% – С; 20-25% – О; 16% – N, а также S, P, Mg и др. Доля азота в отличие от других элементов примерно одинакова и составляет 16% и содержание белка в материале часто определяют по количеству азота (сжигание по Къельдалю). Исключение составляет белки-протамины, которые содержат ~30% N.
Mr – относительная молекулярная масса белков. Она очень велика: от ≈6000Да до нескольких миллионов Да.
Например, Mr инсулина = 5733 Да, а вируса табачной мозаики – 40 млн.Да
Мономеры или структурные звенья белков.
Их можно определить путем кислотного гидролиза белков. Мономерами белков являются α-АК L-ряда. Соединение АК в полипептидную цепь (ППЦ) происходит посредством ковалентных пептидных связей –CO–NH–.
Сложная структурная организация.
Некоторые природные, а также искусственно полученные полипептиды могут иметь большую Mr, но отнести их к белкам нельзя. Отличает их от белков уникальный признак, присущий только белкам – денатурация. При действии определенных веществ, так называемых детергентов, происходит потеря белком физико-химических свойств, а главное – биологической активности, при этом пептидные связи не разрываются. Таким образом, белки обладают сложной пространственной организацией.
Таковы характерные признаки белков.
Форма белковых молекул.
В природе белки встречаются как в виде нитей – фибрилл, так и в виде шариков – глобул. Иногда глобулярные и фибриллярные формы встречаются в виде комплексов (в мышечной ткани комплекс актина с миозином; в плазме крови содержится фибрилл белка – фибриноген, а также глобулы белка – альбумины и глобулины).