Современная классификация ферментов и их номенклатура

Согласно классификации, разработанной Международной комиссией по ферментам (1961г.) все ферменты делят на шесть классов. Классы делятся на подклассы, а последние – на подподклассы, внутри которых ферменту присваивается свой порядковый номер. Например, ЛДГ имеет шифр. 1.1.1.27. 1- название класса – оксидоредуктазы – указывает тип ферментной реакции; 2-я цифра показывает номер подкласса; подкласс уточняет действие фермента, так как указывает в общих чертах на природу химической группы S. Подподкласс – уточняет природу атакуемой химической связи S или природу акцептора. № 27 – порядковый № ЛДГ в подподклассе.

1. Оксидоредуктазы – катализируют реакции окисления-восстановления – содержат 17 подклассов и ~ 480 Е. Например: ЛДГ.

2. Трансферазы – катализируют реакции переноса различных групп от одного S (донор) к другому (акцептор). 8 подклассов в зависимости от вида переносимых групп и ~ 500 Е. Например: фермент холинацетилтрансфераза – катализирует перенос остатка уксусной кислоты на холин  ацетилхолин.

3. Гидролазы – катализируют разрыв связей в S с присоединением воды. Содержат 11 подклассов и ~ 460 Е. К гидролазам относятся пищеварительные ферменты, а также ферменты, входящие в состав лизосом и других органоидов клетки, где они способствуют распаду крупных молекул на более мелкие.

4. Лиазы – катализируют реакции разрыва связей в S без присоединения воды или окисления. Содержат 4 подкласса и ~ 230 Е – участвуют в промежуточных реакциях синтеза (синтазы) или распада (дегидратазы).

5. Изомеразы – катализируют превращение изомеров друг в друга. От типа реакции изомеризации – различают мутазы (рацемазы). Содержат 5 подклассов и ~ 80 Е.

6. Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции соединения двух молекул S с использованием Е фосфатных связей. Источником ферментов является АТФ и др. Содержат 5 подклассов, ~ 80 Е (например, гексокиназа, фосфофруктокиназа).

Номенклатура ферментов.

Существует два типа названий ферментов:

1) рабочее, или тривиальное;

2) систематическое.

Рабочее название – название S + тип реакции + окончание аза. Лактат + реакция дегидрогенизации + аза ЛДГ.

Для некоторых ферментов оставлены их рабочие названия: пепсин, трипсин и т.д.

Систематическое название – название обоих S + тип реакции + аза. -Лактат (S₁): НАД⁺ (S₂) – оксидоредуктаза.

Систематическое название дается только тем ферментам, структура которых полностью изучена. В одной клетке находится ~ 10⁴ молекул ферментов, катализируется ~ 2000 разных реакций. В настоящее время известно около 1800 ферментов, в кристаллическом виде получено ~ 150 ферментов.

Общие представления о катализе

Вероятность протекания химической реакции определяется разницей между свободной Е исходных веществ и свободной Е продуктов реакции. Ферменты ускоряют химические реакции за счет энергии активации – Е_а.

Е_а – это дополнительная энергия, необходимая для перевода всех молекул одного вещества в активное состояние при данной температуре. (Аррениус – понятие об Е_а).

Таким образом, V_фр зависит от энергетического барьера, который необходимо преодолеть реагирующим веществам, причем высота этого барьера неодинакова для различных реакций.

Чем выше энергия активации, тем медленнее протекает реакция. E_a не виляет на изменение свободных ферментов исходных веществ и продуктов реакции, то есть ∆G, то есть энергетическая возможность реакции не зависит от фермента.

Фермент понижает E_a (пик 2), то есть снижает высоту барьера в результате чего возрастает доля реакционноспособных молекул, а, следовательно, увеличивается V_фр. Чем больше снижается E_a, тем эффективнее действует катализатор и тем больше ускоряется реакция.

S- исходный субстрат P– конечный продукт ΔG– стандартное изменение свободной энергии Еа нфр – энергия активации неферментативной реакции Еа фр – энергия активации ферментативной реакции