Эритроцитарные показатели в лабораторной диагностике

Показатель	Норма (взрослые)	Трактовка показателя
RBC	♂ 4.3-5.7×10¹²/л ♀ 3.8-5.1×10¹²/л	Количество эритроцитов
Hb	♂ 130-160 г/л ♀ 120-140 г/л	Уровень гемоглобина
HCT (гематокрит)	♂ 40-48% ♀ 36-42%	% объема крови, занятый эритроцитами
MCV	80-100 фл	Средний объем эритроцитов
MCH	27-31 пг	Содержание Hb в 1 эритроците
MCHC	320-360 г/л	Насыщенность эритроцитов гемоглобином
RDW	11.5-14.5%	Разброс размеров эритроцитов
Ретикулоциты	0.5-1.2%	Более юные эритроциты с остатками синтетического аппарата

Рассмотрим детально строение эритроцита и те структуры, которые обеспечивают его специализацию (газотранспорт O₂ и CO₂) и продолжительность жизни (120 дней у человека).

Строение плазмалеммы эритроцита

Гликокаликс — наружный углеводный слой, участвующий в клеточной сигнализации, но не только. Гликокаликс плазмолеммы эритроцита — гликолипиды и гликопротеиды, которые определяют отрицательный заряд и антигенный состав плазмолеммы.

Антигены плазмолеммы эритроцитов — агглютиногены (А и В), а соответствующие им антитела плазмы крови – агглютинины (α- и β-); по их спектру определяют групповую принадлежность крови. При связывании соответствующих антигенов с антителами происходит склеивание эритроцитов – агглютинация.

Клиническое значение Антигенные свойства плазмолеммы эритроцитов критичны для совместимости при переливании крови и профилактики резус-конфликта во время беременности.

Особенности строения эритроцита

Эритроцит имеет форму двояковогнутый диска и данная особенность определяется следующими факторами:

1. Цитоскелет на основе спектрина. Белки α- и β-спектрин образуют гексагональную сеть под мембраной, соединенную с анкирином и белком полосы 4.1. Якорные белки —анкирин связывает спектрин с трансмембранным белком полосы 3 (который является анионообменником). Белок полосы 4.1 соединяет спектрин с актином и гликофорином С.

Важно! Таким образом, гибкая и прочная мембрана, способная проходить через капилляры диаметром 3 мкм (при размере эритроцита 7–8 мкм) (рисунок).

Клиническое значение Эллипсоцитоз (вызван дефективной сборкой спектрина, связыванием спектрина и анкирина и аномальным белком 4.1 и гликофорином) и сфероцитоз (дефицит спектрина) – патология формы эритроцита.

Рисунок. Схема строения плазмолеммы и цитоскелета эритроцита. 1- билипидный слой, 2 – белок полосы 3, 3 – гликофорин, 4 спектрин, 5 – анкирин, 6 – белок полосы 4.1, 7 – узловой комплекс, 8 – актин.

Спектр белков плазмолеммы эритроцита

Тип белка	Примеры	Функции
Интегральные	Белок полосы 3	Анионообменник (Cl⁻/HCO₃⁻), связь с цитоскелетом.
	Гликофорины (A, B, C)	Несут антигены групп крови (AB0), участвуют в адгезии.
	Na⁺/K⁺-АТФаза	Активный транспорт ионов, поддержание осмотического баланса.
Периферические	Спектрин (α и β цепи)	Формирует сеть цитоскелета, обеспечивает деформируемость.
	Анкирин	Связывает спектрин с интегральными белками.
	Актин	Стабилизирует узлы спектриновой сети.

2. Деформабельность — способность к обратимому изменению формы. Данное состояние достигается с помощью АТФ-зависимых процессов (АТФ поддерживает фосфорилирование спектрина, что регулирует стабильность цитоскелета); ионные каналов (Gardos-каналы (KCNN4) и PIEZO1 реагируют на механический стресс, выводя K⁺ и воду, что предотвращают разрушение эритроцитов — гемолиз).

Какие особенности строения эритроцита опосредуют транспорт газов?

Гемоглобин (Hb) (нормативный показатель у мужчин – 130-160г/л, у женщин – 120-160г/л) – ключевой железосодержащий белок (98% цитоплазматических белков эритроцита). Он состоит из 2α-, 2β-глобиновых цепе и 4 гемов и обеспечивает кооперативное связывание:

• кислорода в оксигемоглобин (O₂),

• углекислоту в карбоксигемоглобин (CO₂),

• угарный газ (CO) в карбгемоглобин.