Параллельный и антипараллельный β-слои

• Два типа β-структур

- параллельный слой;

- антипараллельный слой

(энергетически более выгодный);

•В образовании водородных связей между двумя цепями задействована половина пептидных групп;

•Длина β-структур – 3-8 ак, а β-слой чаще всего составлен из 2-6 цепей (до 10);

•Характерно формирование поверхностей с однотипными R-группами;

• Поверхность редко бывает

плоской.

• Наиболее экономичный

структурный элемент, Бета-изгиб позволяющий повернуть полипептид на 1800;

•Используется три пептидных группировки;

•Стабилизируется одной водородной связью;

•Часто встречается Gly и Pro;

•Практически всегда оказывается на поверхности глобулы;

•Существует две возможные структуры бета-изгиба;

•Углы φ и ψ – разные.

Методы, применяемые для анализа вторичной структуры белковых молекул

•Рентгеноструктурный анализ;

•Метод ядерно-магнитного резонанса;

•Метод кругового дихроизма;

•Исследование дисперсии оптического вращения.

•Предсказание вторичной структуры:

•Glu, Met, Ala, Leu – чаще встречаются в α-спиралях, Pro –

крайне редко, только на конце;

•Val, Ile, Tyr, Phe - чаще встречаются в β- структурах, Asp, Glu – редко.

•Предсказать вторичную структуру глобулярных белков по ак последовательности можно с точностью около 70%.

Супервторичная структура (мотив)

•Супервторичной структурой называют специфичную комбинацию вторичных структур, имеющую особенную топологию и организованную в характерную трехмерную структуру;

•Наличие определенного мотива вторичной структуры в белке во многих случаях (но не всегда) связано с определенными функциями;

•Не все регулярные вторичные структуры формируют супервторичные структуры;

•Эволюционно консервативные структуры.