Свойства α-спирали (1)

•Длина α-спирали в глобулярных белках – 6-24 аминокислот, в фибриллярных - много больше (α-кератин, тропомиозин).

•Возможности образования водородных связей между пептидными группами в α- спирали использованы сполна.

•Зеркально-симметричная относительно αR-спирали левая α-спираль (αL) встречается в природе крайне редко, хотя энергетически возможна.

Свойства α-спирали (2)

•Формирование гидрофильных и гидрофобных гребней на поверхности а-спирали:

а-спираль может быть чисто гидрофобной, что характерно для трансмембранных белков, или амфифильной (амфипатическойamphipathic), т.е. обладающей гидрофильной и гидрофобной сторонами.

•Трансмембранные части белков в большинстве являются α-спиралями.

Коллагеновая спираль

•Левая спираль;

•Число остатков на виток – 3;

•Структурные повторы

•(Gly-Х-Y), где часто Х=Pro;

•По строению схожа с L- полипролиновой спиралью;

•В отличие от α-спирали образование водородных связей здесь невозможно;

•Структура стабилизирована за счет скручивания трех пептидных цепей в правую тройную суперспираль (тропоколлаген);

•Gly – в центре суперспирали.

•Стабилизация - за счет образования поперечных межцепочечных водородных связей;

•R-группы направлены почти перпендикулярно средней плоскости листа, попеременно вверх и вниз;

•Жесткие структуры;

•Не обладают дипольным моментом