Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
7 семестр / МУ СРС-белки.doc
Скачиваний:
7
Добавлен:
02.01.2023
Размер:
568.32 Кб
Скачать

Пространственные структуры и основы функционирования белков

Знать уровни структурной организации белков и основные связи, участвующие в их формировании.

1. Познакомиться («Уровни структурной организации белков»)

Обратить внимание:

а) На разновидности вторичной структуры (-спираль, -структура).

б) На группы, участвующие в образовании межрадикальных связей;

в) На способ взаимного узнавания протомеров в олигомерном белке с учетом комплементарных поверхностей.

2. Уметь дать характеристику каждому типу структуры белка по плану:

а) Понятие;

б) Типы связей, участвующих в формировании структуры;

в) Название групп, участвующих в образовании каждого вида связи (с примерами).

3 Подобрать каждому пронумерованному названию уровня структурной организации белка соответствующее понятие, обозначенное буквой:

1. Первичная структура

2. Вторичная структура

3. Третичная структура

4. Четвертичная структура

А. Пространственное взаиморасположение -спиралей, -структур, обусловленное образование связей между радикалами аминокислот.

В. Порядок чередования аминоксилот в полипептидной цели.

С. Объединение в определенном порядке двух или большего количества протомеров в молекулу олигомерного белка.

Д. Способ укладки пептидной цепи в виде -спиралей, -структур.

Е. Конформация полипептидной цепи, в образовании которой участвуют эфирные связи.

4. Какому уровню структурной организации белка соответствует каждый пронумерованный тип связи? Подобрать пары.

1. Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот.

А. Первичная структура

2. Связь между -амино и -карбоксильными группами аминокислот.

В. Вторичная группа

3. Связь между радикалами цистеина.

С. Третичная группа

4. Водородные связи между атомами пептидного остова

5. Водородные связи между радикалами аминокислот.

6. Межрадикальные гидрофобные взаимодействия.

5. Получить представление о формировании центров связывания белков с лигандом.

Усвоить, что:

а) На белковых молекулах есть центры связывания (активные центры) с другими веществами (лигандами).

б)Ццентры связывания белков формируются из аминокислотных остатков, сближенных в результате формирования вторичной и третичной структуры белков.

в) Связи между белком и лигандом могут быть нековалентными и ковалентные.

г) Белки проявляют высокую специфичность (избирательность) при присоединии лигандов к центрам связывания.

д) Высокая специфичность взаимодействия белков с лигандами обеспечивается комплементарностью (химическим и пространственным соответствием) структуры центров связывания структуре лиганда.

е) Сложные олигомерные белки могут взаимодействовать с несколькими лигандами на участках, пространственно удаленных друг от друга (аллостерические лиганды).

6. Получить представление о разнообразии функций белков.

I. Заполнить таблицу «Классификация белков по функциям».

Функции белков

примеры

7. Усвоить понятие «денатурация белка». Денатурация белка – это разрушение нативной конформации белка, вызванное разрывом слабых связей, стабализирующих его вторичную и третичную структуры, при воздействии денатурирующего агента. Денатурация сопровождается потерей биологической активности белков.

8. Познакомиться с таблицей 2 «Реагенты и условия, вызывающие денатурацию». Обратить внимание на основные реагенты, денатурирующие белки, их влияние на связи в молекуле белка.

Денатурирующие агенты

Особенности действия реагента

Высокая температура (выше 60о)

Разрушение гидрофобных и водородных связей (слабых взаимодействий)

Кислоты и щелочи

Изменение диссоциации ионогенных групп, разрыв ионных и водородных связей

Мочевина

Разрушение внутримолекулярных водородных связей в результате образования водородных связей с мочевиной

Спирт, фенол, хлорамин

Разрушение гидрофобных и водородных связей

Соли тяжелых металлов

Образование нерастворимых солей белков и ионов тяжелых металлов

Знать, что в биохимических исследованиях, определенно в биологическом материале низкомолекулярных соединений обычно предшествует этап удаления из раствора белков. Для этой цели чаще всего используется трихлоруксусная кислота (ТХУ). После добавления ТХУ в раствор денатурированные белки выпадают в осадок.

9. Уметь дать сравнительную характеристику структуры и свойств гемоглобина и миоглобина. Для этого обратить внимание на следующее:

а) Оба белка являются гемопротеинами и способны обратимо связывать кислород:

- гемоглобин присоединяет кислород из альвеолярного воздуха и с кровотоком доставляет его в ткани;

- миоглобин присоединяет кислород, доставляемый гемоглобином, и служит промежуточным звеном транспорта внутри клетки к митохондриям, а также для запасания кислорода в тканях.

б) Гемоглобин в отличие от миоглобина является олигомерным белком, молекула которого состоит из 4-х полипептидных цепей (4-х протомеров – 2  2).

в) Присоединение кислорода вызывает изменение расположения атома Fe в геме, что в свою очередь, влияет на конформацию полипептидной цепи. Для гемоглобина изменение конформации одного протомера при присоединений к нему первой молекулы кислорода вызывает согласованное изменение конформации других протомеров (кооперативные изменения). В результате облегчается присоединение следующих молекул кислорода.