Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
7 семестр / МУ СРС-белки.doc
Скачиваний:
7
Добавлен:
02.01.2023
Размер:
568.32 Кб
Скачать

Тема 1 – Аминокислоты как структурные компоненты белков, заменимые и незаменимые аминокислоты. Белки: строение, свойства функции. Методы выделения и разделения белков. Методы количественного определения белков

1. Структура и свойства аминокислот, пептидов, белков.

1. Белки и их основные признаки (Определение, качественные реакции, элементный состав). Биологические функции белков и пептидов (с примерами): ферменты, белки-рецепторы, транспортные белки, антитела, белковые гормоны, сократительные белки, структурные белки, биотоксины, антибиотики, ингибиторы и активаторы ферментов. Молекулярная масса, размер и форма белковых макромолекул (Разнообразие белков с примерами). Простые и сложные белки. Апопротеины и простетические группы (примеры простетических групп в сложных белках) (Северин Биохимия, с.56-61, Ленинжер. Основы биохимии т.1. с. 137-142) .

2. Физико-химические свойства белков (свойства коллоидных растворов белков: высокая вязкость, низкое осмотическое давление, ионизация – амфотерные полиэлектролиты, рI белков, буферные свойства; гидратация, набухания, гидратная оболочка; поглощение в УФ, оптическая активность, светорассеяние). Методы выделения, разделения и очистки белков (связанные с их физико-химическими свойствами).(Северин Биохимия, с.67-73; Ленинжер. Основы биохимии т.1. с. 143-147,)

Методы выделения, разделения и очистки белков (разрушить ткани и мембраны: механические, УЗИ-методов, замораживание-размораживание и др; добавление детергентов; грубая очистка: метод высаливания; методы хроматографии; ультрацентрифугирование; электрофорез в ПААГ)

3. Методы количественного измерения концентрации белков (Спектрофотометрия; колориметрические методы – биуретовый, Лоури, Бредфорд в сравнении; метод Кьельдаля и его модификация)

4. Вторичная структура белков. Основные типы вторичной структуры белков. Роль водородных связей. Сверхвторичные структуры. Домены. (Северин Биохимия, с.23-26; с.31-32; Коничев Молекулярная биология.)

5. Третичная структура глобулярных белков. Силы, стабилизирующие третичную структуру белков. Связь третичной и первичной структур. Денатурация и ренатурация белков. Факторы, приводящие к денатурации белков. Северин Биохимия, с.26-30, с.34-39; Ленинжер. Основы биохимии т.1. с. 187-199)

6. Четвертичная структура белков. Биологический свойства олигомерных белков. Роль четвертичной структуры в проявлении определенных биологических функций белка на примере миоглобина и гемоглобина (кинетика оксигенирования Mb и Hb, транспорт CO2, эффект Бора, регуляция ДФГ). Биологическое значение олигомерных взаимодействий (Северин Биохимия, с.45-55; Ленинжер. Основы биохимии т.1. с. 199-221).

Таблица 1.Уровни структурной организации белков

Первичная структура

Конформация пептидных цепей

Четвертичная структура

Вторичная структура

Третичная структура

Понятие

Порядок че-редования аминокислот в полипепти-дной цепи

Способ укладки поли-пептидной цепи в форме -спирали или -структуры

Пространственное ук-ладывание полипепти-дной цепи, обусловлен-ное межрадикальными взаимодействиями

Объединение в определенном порядке двух или большого количества протомеров в молекуле олигомерного белка. Взаимное узнавание протомеров обусловлено особой комплементарной структурой контактных поверхностей.

Связи, участ-вующие в об-разовании связей

Пептидные

Водородные

Межрадикальные

Третичная структура

Третичная и четвертичная структуры

Дисульфидные

Ионные

Гидрофобные

Водородные

Группы. Участвующие в образовании связей

-амино и -карбоксильные

- спираль:

NH- группа данного остатка аминокислот и СО - группа четвертого от него остатка в пептидном остове

 - структура: NH- группа и СО – группа сближенных участков пептидного остова

Сульфидгидрильные

Ионные

Алифатические, ароматические

Группы, при сближении которых протон расположен между двумя электроотрицательными элементами