Строение белков - ферментов

•Молекулярная масса более 10 000 Да.

•Полимерные цепи сворачиваются в третичную структуру, имеющую на своей поверхности различные «щели» и

«карманы».

•Участки такой особой структуры носят названия «центр активный» и «центр

аллостерический».

Ферменты также могут быть простыми и сложными белками

•В случае сложного белка – фермента он состоит из собственно белковой части –

апофермента и небелковой части -

кофермента, который может быть

•ионом металла, гем в составе гемоглобина, цитохромов

•нуклеотидом,

•низкомолекулярным органическим соединением витамином.

Активный центр – субстратный и каталитический

Каталитический

• аллостерический центр принимает сигнал эффектора (модулятора)

Какие силы связывают кофермент и апофермент?

•1. Электростатические силы –

•ион - ионное взаимодействие,

•диполь - дипольное,

•водородные связи.

•гем в составе гемоглобина, цитохромов

•большинство коферментов в составе фермента.

•2. Специфические, более слабые взаимодействия

•гидрофобные,

•Ван-дер –Ваальсовые

Теория ферментативного катализа

•Три отличительные особенности

•исключительно высокая эффективность (увеличение скорости реакции в 1010–1013 раз)

•специфичность, т. е. избирательность (

•регулируемость – способность биокатализатора – фермента – увеличивать или уменьшать свою активность в зависимости от потребностей организма.

•применимы законы и принципы, на которых основаны обычные химические реакции.

Высокая специфичность

•объясняется

•строгим геометрическим и электронным соответствием

•структуры субстрата структуре

активного центра фермента

•на котором субстрат сорбируется и далее претерпевает химические превращения.

строение фермента