Параметры а - спирали

Участки а-спирали в молекуле напоминают жесткие стержни.

На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток.

На один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.

26°.

Угол подъема спирали

Через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется

Период повторяемости (или идентичности) α-

спиральной структуры составляет 2,7 нм,

Спираль встречается в белках очень часто.

в гемоглобине и миоглобине содержание а-спирали достигает 75%,

в альбумине крови- 50% ,

но в пищеварительном ферменте химотрипсине - только 8%.

бета-Слой, или складчатый слой

Стабилизируется водородными связями между развернутыми соседними полипептидными

цепями Цепи могут идти в одном направлении (параллельная β-

складчатая структура),

в противоположных направлениях

(антипараллельнаяβ- складчатая структура).

В организме человека это белки мышц, кератины волос.

Существует два типа кератинов [греч. keras (keratos) — рог и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий «подобный»].

α-Кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос,

у животных шерсть, копыта, рога

Кератин человеческого волоса содержит 14 % цистеина, который образует большое количество дисульфидных связей. Они придают дополнительную прочность и упругость кератину постоянными термостабильными межмолекулярными связями.