- •ФГБОУ ВО УГМУ кафедра биохимии
- •природных
- •Биологический
- •Незаменимые (не синтезируются
- •Недостаток любой из незаменимых аминокислот в организме приводит к
- •2) химический - связан со строением и составом радикала
- •Функции аминокислот в организме человека
- •5.Выполняют роль нейромедиаторов (глицин, аланин, глутаминовая кислота)
- •Строение аминокислот
- •Белковые цепочки в организме человека
- •Электронная микроскопия аминокислот
- •Глицин
- •фенилаланин
- •валин
- •лейцин, изолейцин – изомеры
- •серин
- •Треонин
- •цистеин
- •метионин
- •аспарагиновая
- •Глутаминовая кислота
- •лизин
- •аргинин
- •тирозин
- •триптофан
- •гистидин
- •пролин
- •Поведение аминокислот в растворах
- •Кислые аминокислоты
- •Осн,овные аминокислоты
- •Осторожно!
- •Наиболее важные реакции аминокислот in vivo
- •Строение витамина В6
- •Каталитическая роль витамина В6
- •витамин В6
- •симптомы дефицита вит. В6
- •Основные отличия физико-химических свойств и строения пептидов и белков
- •признаки
- •Природные пептиды и белки организма человека и животных образованы только L- а -
- •Первый этап – быстрое разрушение D- аминокислот в случае попадания их в организм
- •Уровни организации белковой молекулы
- •Энергетическая щель — фундаментальная вещь в физике белка. Она необходима для того, чтобы
- •Белок состоит из 100 АК
- •Кинетические аспекты самоорганизации
- •Фолдинг протекает в несколько стадий. Сначала быстро образуется вторичная структура за счет водородных
- •Болезни как результат нарушения фолдинга белков (конформационные болезни):
- •Как записать реакцию образования пептида?
- •Первичная структура – пептидная группа
- •Пептидная группа
- •Первичная структура
- •Вторичный уровень
- •Альфа- спираль
- •Параметры а - спирали
- •Спираль встречается в белках очень часто.
- •бета-Слой, или складчатый слой
- •В организме человека это белки мышц, кератины волос.
- •α-Кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти
- •Кератин человеческого волоса содержит 14 % цистеина, который образует большое количество дисульфидных связей.
- •Узкоспециализированный раздел дерматологии, который
- •Кератин используется врачами – трихологами
- •кератина в волосе
- •Третичная структура белка
- •Сверхвторичная структура
- •Белок коллаген
- •доля коллагена (от общего белка организма человека, в %)
- •Тройная спираль коллагена
- •Состав коллагена
- •Компактная левая тройная спираль тропоколлагена
- •Части цепи,
- •Третичная структура белка-
- •Каждый белок обладает собственной уникальной
- •Стабильность третичной структуры – зависит от условий среды
- •Глобула белка
- •Четвертичная структура
- •Белки обычно содержат четное число субъединиц: две, четыре, шесть.
- •Биологические преимущества четвертичной структуры
- •четвертичной структуры
- •Белки - амфотерные полиэлектролиты
- •Буферная емкость при физиологических значениях рН ограничена. Исключение - белки, содержащие много гистидина,
- •Таких белков очень мало. Гемоглобин чуть ли не единственный белок, содержащий до 8%
- •Диссоциация СООН-групп кислых аминокислот вызывает появление отрицательного заряда на поверхности белка
- •Усредненная изоэлектрическая точка всех белков цитоплазмы лежит в пределах 5,5. При физиологическом значении
- •Коллоидные и
- •Растворение белка в воде
- •Набухание не всегда ведет к растворению
- •Белки гидратированы
- •Денатурация белка
- •Факторы денатурации
- •Химические факторы
- •Мочевина и соли гуанидина
- •Это свойство мочевины настолько ярко, что его широко используют для доказательства наличия четвертичной
- •физические факторы
- •Высокая молекулярная масса
- •опалесценция
- •Джон Тиндаль
- •Наблюдается в виде светящегося конуса наблюдают на темном фоне при пропускании света через
- •Нефелометрия
- •методы изучения белков
- •основаны на связывании определенных белков со специфически взаимодействующими или связывающимися с ними молекулами
- •применение методов протеомного анализа
- •Клиническая протеомика
- •Методы протеомного анализа позволяют проанализировать до 10 000 индивидуальных белков в одном образце
- •спасибо
Кислые аминокислоты
|
Глу, асп |
+ NH3 –CН –COO – рI < 7
R-COO–
в водном растворе анион
рН раствора < 7
Осн,овные аминокислоты
|
лиз, арг |
|
|
|
+ NH3 –CН –COO– |
рI > 7 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
R-NH+3 |
|
|
|
|
|
|
в водном растворе катион |
|||
|
рН раствора >7 |
|
|
|
R- NH2 + НОН → |
R- NH+3 + ОН - |
Осторожно!
Нежелательные изменения аминокислот в растворе
Растворы аминокислот довольно нестабильны при хранении, особенно на свету и в присутствии воздуха. Следовательно, эти продукты имеют малый срок хранения даже в складских условиях.
Неприятным свойством аминокислот является способность их к рацемизации. В растворе, и особенно при щелочной реакции среды, за счет химической перегруппировки составляющих способны переходить
всвой "зеркальный" изомер, или D -форму.
приобретают токсичные
свойства.
Наиболее важные реакции аминокислот in vivo
Декарбоксилирование
Трансаминирование
(переаминирование)
В составе ферментов находится витамин В6
Окислительное дезаминирование
Строение витамина В6
Механизм реакции с его
участием
Каталитическая роль витамина В6
в реакциях декарбоксилирования и трансаминирования аминокислот
сводится к образованию промежуточного соединения - азометина (основания Шиффа) (реакция нуклеофильного присоединения - элиминирования воды).
Витамин В6 существует в трех активных формах. В реакции декарбоксилирования участвует пиридоксамин, а в переаминировании - амино- и альдегидная.
|
|
|
CH2OH |
|
|
|
CHO |
|
|
|
CH2NH2 |
|||
HO |
|
|
|
|
CH2OH HO |
|
|
|
CH2OH |
HO |
|
|
|
CH2OH |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||
H3C |
|
|
|
|
H3C |
|
|
|
|
H3C |
|
|
|
|
|
N |
|
N |
|
N |
|||||||||
П иридо ксин |
П иридо ксаль |
П иридо ксам ин |
Витам ин В6
витамин В6
обмен |
|
аминокислот |
синтез гема |
|
синтез гликогена |
|
|
|
|
симптомы дефицита вит. В6
Более 100 видов расстройств здоровья
Белковая недостаточностьАнемия гипоксия
Иммунодефицит
Нарушение углеводного обмена в тканях и снижение глюкозы в
крови |
(цнс, эритр, зрение) |