Болезни как результат нарушения фолдинга белков (конформационные болезни):
Прионовые заболеванияБолезнь АльцгеймераСиндром МарфанаКуриная слепота
Злокачественные опухоли (нарушение фолдинга р53)
Как записать реакцию 
образования пептида?
|
R |
R |
NН2 –СН-СО-ОН+Н -NН–СН- СО- ОН
→ NН2 –СН-СО-NН–СН- СО-ОН
R R
+ Н2О
Первичная структура – пептидная группа
Строение пептидной группы в 1948 –1955 гг. изучали Л.Полинг и Р.Кори. Обнаружили особый характер этой связи: возникает система сопряжения, вследствие сопряжения исчезает возможность свободного поворота вокруг связи
|
sp3 |
пептидная группа |
|
|
|
|
|
|
-NH -СН-СО- NH -СН- СО- NH - |
||
|
СН-СО- |
| |
| |
|
| |
||
|
|
|
|
|
R1 |
R 2 |
R 3 |
|
|
|
Пептидная группа
По всей ее длине повторяется
фрагмент:
между пептидными группами располагается атом углерода, связанный с радикалом и атомом водорода.
Атом углерода находится в состоянии гибридизации sp3. Пептидная группа имеет плоскостное строение, четыре атома располагаются в одной плоскости.
Первичная структура
Вторичный уровень
Пространственная организация первичной полипептидной цепи носит название вторичной структуры.
В настоящее время выделяют два вида вторичной структуры –
а-спираль и ẞ -конформация.
Альфа- спираль
Наиболее устойчивой из всех видов является правовращающая а-спираль
стабилизируется водородными связями
Предложена Л. Полингом и Р. Кори в 1950
