1 Комплекс. Надн-КоQ-оксидоредуктаза

Этот комплекс также имеет рабочее название НАДН-дегидрогеназа, содержит ФМН, 42 белковых молекулы, из них не менее 6 железосерных белков.

Функция

1. Принимает электроны от НАДН и передает их на коэнзим Q (убихинон).

2. Переносит 4 иона Н⁺ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.

Железосерные белки (FeS-белки) – это белки содержащие атомы железа, которые соединены с атомами серы и с серой остатков цистеина. В результате образуется железо-серный центр.

2 Комплекс. Фад-зависимые дегидрогеназы

Данный комплекс как таковой не существует, его выделение условно. К нему относятся ФАД-зависимые ферменты, расположенные на внутренней мембране – например, ацил-SКоА-дегидрогеназа (β-окисление жирных кислот), сукцинатдегидрогеназа (цикл трикарбоновых кислот), митохондриальная глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (челночный механизм переноса атомов водорода).

Функция

1. Восстановление ФАД в окислительно-восстановительных реакциях.

2. Обеспечение передачи электронов от ФАДН₂ на железосерные белки внутренней мембраны митохондрий. Далее эти электроны попадают на коэнзим Q (убихинон).

3 Комплекс. КоQ-цитохром c-оксидоредуктаза

По другому данный комплекс называется цитохром с редуктаза. В его составе имеются молекулы цитохрома b и цитохрома c₁, железо-серные белки. Комплекс представляет собой 2 мономера, в каждом из которых насчитывается 11 полипептидных цепей.

Функция

1. Принимает электроны от коэнзима Q и передает их на цитохром с.

2. Переносит 2 иона Н⁺ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.

Имеются разногласия по поводу количества переносимых ионов H⁺ при участии 3-го и 4-го комплексов. По одним данным, третий комплекс переносит 2 иона H⁺ и четвертый комплекс переносит 4 иона H⁺. По другим авторам, наоборот, третий комплекс переносит 4 иона H+ и четвертый комплекс переносит 2 иона H+.

4 Комплекс. Цитохром с-кислород-оксидоредуктаза

В этом комплексе находятся цитохромы а и а₃, он называется также цитохромоксидаза, состоит из 13 субъединиц. В комплексе имеются ионы меди, соединенные с белками комплекса через HS-группы цистеина, и формирующие центры, подобные тем, что имеются в железо-серных белках.

Функция

1. Принимает электроны от цитохрома с и передает их на кислород с образованием воды.

2. Переносит 4 иона Н⁺ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.

5 Комплекс

Пятый комплекс – это фермент АТФ-синтаза, состоящий из множества белковых цепей, подразделенных на две большие группы:

• одна группа формирует субъединицу F_o (произносится со звуком "о", а не "ноль" т.к олигомицин-чувствительная) – ее функция каналообразующая, по ней выкачанные наружу протоны водорода устремляются в матрикс.

• другая группа образует субъединицу F₁ – ее функция каталитическая, именно она, используя энергию протонов, синтезирует АТФ. 

Механизм работы АТФ-синтазы получил название вращательный катализ.

Упрощенно считают, что для синтеза 1 молекулы АТФ необходимо прохождение через АТФ-синтазу приблизительно 3-х ионов Н⁺, и еще один ион H⁺ используется для транспорта неорганического фосфата в матрикс митохондрии и для антипорта АДФ (в митохондрию) ↔ АТФ (в цитозоль). Таким образом, для получения одной молекулы АТФ из АДФ требуется 4 иона Н⁺.

Поскольку при прохождении одной пары электронов по всей дыхательной цепи выкачивается 10 ионов Н⁺, то окисление одного моля НАДН+Н⁺ приведет к образованию 2,5 молей АТФ.

Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, называют оксидоредуктазами. Согласно международной классификации и номенклатуре ферментовоксидоредуктазы относятся к1 классу, в пределах которого выделяют двадцать два подкласса:

Их разделяют на 5 групп. 

1. Оксидазы. Они катализируют удаление водорода из субстрата, используя при этом в качестве акцептора водорода только кислород.

Оксидазы содержат медь, продуктом реакции является вода.Она служит конечным компонентом цепи дыхательных переносчиков, локализованных в митохондриях, и катализирует реакцию, в результате которой электроны, высвобождающиеся из молекул субстрата при их окислении дегидрогеназами, переносятся на кислород. 

2. Аэробные дегидрогеназы – ферменты, катализирующие удаление водорода из субстрата они переносят водород непосредственно на молекулярный кислород и в отличие от оксидаз они могут использовать в качестве акцептора водорода не только кислород, но и искусственные акцепторы, такие как метиленовый синий.

Эти дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, и продуктом катализируемой ими реакции является перекись водорода, а не вода. Аэробные дегидрогеназы содержат в качестве простетической группы флавинмононкулеотид (ФМН) или флавнадениндинуклеотид (ФАД). (ФМН) и (ФАД) образуются в организме из рибофлавина (витамин В₂). Многие флавопротеиновые ферменты содержат один или несколько ионов металлов, выполняющих роль кофакторов; такие флавопротеиновые ферменты называют флавопротеинами.

Альдегиддегидрогеназа – FAD-содержащий фермент, находящийся в печени млекопитающих. Это – металлофлавопротеин, содержащий молибден и негемовое железо, окисляющий альдегиды и N-гетероциклические субстраты. Глюкозооксидаза – FAD-специфичный фермент, получаемый из грибов; используется при определении глюкозы.

3. Анаэробные дегидрогеназы – ферменты, катализирующие удаление водорода из субстрата, но не способные использовать кислород в качестве акцептора водорода. 

Эти ферменты выполняют две главные функции:

а) Перенос водорода с одного субстрата на другой в сопряженной окислительно-восстановительной реакции. Эти дегидрогеназы специфичны к субстратам, но часто используют один и тот же кофермент или переносчик водорода.

б) Функцию компонентов дыхательной цепи, обеспечивающих транспорт электоронов от субстрата на кислород.

Среди анаэробных дегидрогеназ различают дегидрогеназы, зависимые от никотинамидных коферментов, рибофлавиновые дегидрогеназы, цитохромы. NAD-зависимые дегидрогеназы катализируют окислительно-восстановительные реакции окислительных путей метаболизма – гликолиза, цикла лимонной кислоты, дыхательной цепи митохондрий. NADP-зависимые дегидрогеназы участвуют в процессах восстановительного синтеза, в частности, во внемитохондриальном синтезе жирных кислот и стероидов; они также являются коферментами дегидрогеназ пентозофосфатного пути.

Большинство раибофлавин-зависимых аэробных дегидрогеназ либо участвуют в транспорте электронов по дыхательной цепи, либо поставляют электроны для этой цепи. NADН-дегидрогеназа – компонент дыхательной цепи, переносящий электроны от NADH к более электроположительным компонентам. Другие дегидрогеназы, например, сукцинатдегидрогеназа, ацил-СоА-дегидрогеназа и митохондриальная глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа, переносят восстановительные эквиваленты от субстрата непосредственно на дыхательную цепь. 

Цитохромы служат переносчиками электронов от флавопротеинов к цитохромоксидазе. Помимо дыхательной цепи цитохромы имеются в эндоплазматическом ретикулуме (цитохромы Р-450 и b₅ ), в растительных клетках, бактериях и дрожжах.

4. Гидроксипероксидазы – ферменты, использующие в качестве субстрата перекись водорода или органические перекиси. К этой категории относятся два типа ферментов: пероксидазы, находящиеся в составе молока, в растениях, лейкоцитах, тромбоцитах, эритроцитах и т. д., и каталаза, функционирующая в тканях животных и растений.

5. Оксигеназы – катализирующие прямое введение кислорода в молекулу субстрата. Оксигеназы не относятся к ферментам, катализирующим реакции, снабжающие клетку энергией; они участвуют в синтезе и деградации многих типов метаболитов. Ферменты этой группы делятся на две подгруппы: 

а) Диоксигеназы (кислород-трансферазы, истинные оксигеназы). Эти ферменты катализируют включение в молекулу субстрата обоих атомов молекулы кислорода:

А + О₂  АО₂

Примером служат железосерные ферменты гомогентизатдиоксигеназа и 3-гидроксиантранилат-диоксигеназа, а также гемсодержащие ферменты, в частности L-триптофандиоксигеназа (триптофанпирролаза).

б) Монооксигеназы (оксидаза со смешанной функцией, гидроксилазы). Эти ферменты катализируют включение в субстрат только одного из атомов молекулы кислорода. Другой атом кислорода восстанавливается до воды; для этой цели необходим дополнительный донор электронов (косубстрат):

А – Н + О₂ + ZН₂  А – ОН + Н₂О + Z